Омега-петля

Петля омега — це нерегулярний структурний мотив білка[1][2], що складається з петлі з шести і більше амінокислотних залишків і будь-якої послідовності амінокислот. Визначальною характеристикою є те, що залишки, що складають початок і кінець петлі, близькі між собою в просторі, не мають втручаються довжин звичайних вторинних структурних мотивів. Він названий за своєю формою, що нагадує велику грецьку букву Омега (Ω).

Cytochrome C

Структура

Петлі Омеги, будучи нерегулярними, неповторюваними вторинними структурними одиницями, мають різноманітні тривимірні форми. Форми петлі Омеги аналізуються для виявлення повторюваних візерунків у двогранних кутах та загальної форми петлі, щоб допомогти визначити потенційну роль у складі та функціонуванні білка[3][4].

HIV-1 reverse transcriptase

Оскільки петлі майже завжди знаходяться на поверхні білка, часто передбачається, що ці структури є гнучкими; однак, різні омега-петлі виявляють діапазон гнучкості в різні часові шкали руху білка і були визначені як ті, що відіграють роль у згортань деяких білків, включаючи зворотну транскриптазу ВІЛ-1; цитохром c; і нуклеїди.[5][6]

Примітки
  1. Leszczynski, J. F.; Rose, G. D. (14 листопада 1986). Loops in globular proteins: a novel category of secondary structure. Science (англ.) 234 (4778). с. 849–855. ISSN 0036-8075. PMID 3775366. doi:10.1126/science.3775366. Процитовано 22 грудня 2019.
  2. Fetrow, J S (1 червня 1995). Omega loops: nonregular secondary structures significant in protein function and stability.. The FASEB Journal 9 (9). с. 708–717. ISSN 0892-6638. doi:10.1096/fasebj.9.9.7601335. Процитовано 22 грудня 2019.
  3. Pal, Manoj; Dasgupta, Swagata (2003). The nature of the turn in omega loops of proteins. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics (англ.) 51 (4). с. 591–606. ISSN 1097-0134. doi:10.1002/prot.10376. Процитовано 22 грудня 2019.
  4. Dhar, Jesmita; Chakrabarti, Pinak (1 червня 2015). Defining the loop structures in proteins based on composite β-turn mimics. Protein Engineering, Design and Selection (англ.) 28 (6). с. 153–161. ISSN 1741-0126. doi:10.1093/protein/gzv017. Процитовано 22 грудня 2019.
  5. Mager, P. P. (1996-12). Molecular simulation of the folding patterns of the omega-loop (Tyr181 to Tyr188) of HIV-1 reverse transcriptase. Drug Design and Discovery 14 (3). с. 213–223. ISSN 1055-9612. PMID 9017364. Процитовано 22 грудня 2019.
  6. Maity, Haripada; Rumbley, Jon N.; Engl, S. Walter. Functional Role of a Protein Foldon—An-Loop Foldon Controls the Alkaline Transition in Ferricytochrome c.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.