Едмонд Фішер

Едмонд Генрі Фішер (англ. Edmond H. Fischer); 6 квітня 1920, Шанхай, Китай27 серпня 2021) швейцарський американський біохімік, лауреат Нобелівської премії з фізіології і медицини 1992 року "За відкриття, що стосуються оборотного білкового фосфорилювання як механізму біологічної регуляції ". Почесний професор Університету Вашингтона (Сієтл).

Едмонд Фішер
англ. Edmond H. Fischer
Народився 6 квітня 1920(1920-04-06)
Шанхай, Китай
Помер 27 серпня 2021(2021-08-27) (101 рік)
Сіетл, Вашингтон, США[1][2]
Країна  Швейцарія
 США
Діяльність біохімік, викладач університету, хімік
Alma mater Женевський університет
Галузь біохімія
Заклад Вашингтонський університет
Науковий керівник Kurt Heinrich Meyerd
Членство Лондонське королівське товариство, Національна академія наук США, Американська академія мистецтв і наук, Європейська організація молекулярної біології і AAAS
Нагороди Нобелівська премія з фізіології або медицини (1992)

 Едмонд Фішер у Вікісховищі

Біографія

Едмонд Фішер народився в Шанхаї (Китай) 6 квітня 1920 року. Його дід по батьковій лінііі переїхав з Франції, де народився і жив, спочатку в Індокитаї, а потім у Китаї. У Китаї ж він заснував газету французькою мовою «Китайський кур'єр» (Courrier de Chine) і французьку муніципальну школу, в яку і ходив в дитинстві Фішер. У сім років його відправили у школу в Швейцарію. Фішер закінчив Женевський університет (Женева) і отримав там же докторський ступінь. Його основна робота присвячена дослідженню та характеристиці ферменту амілази. На початку 1950-х років Фішер переїхав в Університет Вашингтона у Сієтлі, де зараз він — почесний професор.

Науковий внесок

Едмонд Фішер і Едвін Кребс почали співпрацю через шість місяців після переїзду Фішера до Університету Вашингтона. Вони вивчали фермент глікогенфосфорилазу і виявили, що серія реакцій, що викликаються гормонами і кальцієм, призводить до активації-інактивації цього ферменту. Активація-інактивація ферменту викликалася його оборотним фосфорилюванням. Процес, який відкрили Фішер і Кребс, каталізується двома ферментами: протеїнкіназами та фасфатазами. Протеїнкінази (найпоширеніша з них тирозинкіназа) переносить фосфатну групу з АТФ на гідроксильну групу ферменту. При цьому конформація ферменту змінюється і він стає каталітично активним. Потім білкова фосфатаза відщеплює фосфатну групу і фермент повертається в початкову неактивну форму. Виявилося, що таке циклічне регулювання ферментативної активності та відповідних метаболічних процесів надзвичайно широко поширене в природі.

У 1992 році за відкриття оборотного білкового фосфорилювання Фішер і Кребс отримали Нобелівську премію з фізіології або медицини.

Посилання

  1. https://www.lindau-nobel.org/news-nobel-laureate-edmond-h-fischer/
  2. Edmond H. Fischer, Nobelist in Key Discovery About Cells, Dies at 101 / D. BaquetManhattan, NYC: The New York Times Company, A. G. Sulzberger, 2021. — ISSN 0362-4331; 1553-8095; 1542-667X
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.