Тироксин-зв'язуючий глобулін

Тироксин-зв'язуючий глобулін
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2CEO, 2RIV, 2RIW, 2XN3, 2XN5, 2XN6, 2XN7, 4X30, 4YIA
Ідентифікатори
Символи	SERPINA7, TBG, serpin family A member 7, Thyroxine-binding globulin，TBG, TBGQTL
Зовнішні ІД	OMIM: 314200 MGI: 3041197 HomoloGene: 20113 GeneCards: SERPINA7
Онтологія гена
Молекулярна функція	• serine-type endopeptidase inhibitor activity;
Клітинна компонента	• Екзосома; • extracellular region; • extracellular space;
Біологічний процес	• thyroid hormone transport; • negative regulation of endopeptidase activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	6906
	331535
	ENSG00000123561
	ENSMUSG00000031271
	P05543
	P61939
	NM_000354
	NM_177920; NM_001382371; NM_001382372
	NP_000345
	NP_808588; NP_001369300; NP_001369301
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Тироксин-зв'язуючий глобулін (англ. thyroxine-binding globulin, TBG) — це білок (глобулін), що зв'язується з гормонами щитоподібної залози під час перенесення останніх кровотоком. Це один з трьох білків (разом з транстиретином і сироватковим альбуміном), що відповідають за перенесення кровотоком гормонів щитоподібної залози тироксину (Т4) і 3,5,3'-трийодтироніну (T3). З цих трьох білків, тироксин-зв'язуючий глобулін має найвищу афінність до Т4 і Т3, але присутній в найнижчій концентрації. Незважаючи на низьку концентрацію, TBG переносить більшу частину Т4 в плазмі крові. Через дуже низьку концентрацію Т4 і Т3 в крові, насичення TBG лігандом рідко перевищує 25 %. На відміну від транстиретину і альбуміну, в TBG є один сайт зв'язування для Т4/Т3. Тироксин-зв'язуючий глобулін синтезується головним чином печінці у вигляді білка, молекулярна маса якого становить 54 кДа.

Геномна характеристика

З погляду геноміки, TBG є серпіном; проте, він не інгібує серинові протеази, на відміну від інших членів цієї групи.

Роль у діагностиці

TBG-тест іноді застовуються для визначення причин підвищення або зменшення рівня гормонів щитоподібної залози.

Джерела

Cheng SY (1978). Partial amino acid sequence of human thyroxine-binding globulin. Further evidence for a single polypeptide chain. Biochem. Biophys. Res. Commun. 79 (4): 1212–8. PMID 414747. doi:10.1016/0006-291X(77)91135-4.
Shirotani T, Kishikawa H, Wake N, etal (1993). Thyroxine-binding globulin variant (TBG-Kumamoto): identification of a point mutation and genotype analysis of its family. Endocrinol. Jpn. 39 (6): 577–84. PMID 1294376. doi:10.1507/endocrj1954.39.577.
Bertenshaw R, Sarne D, Tornari J, etal (1992). Sequencing of the variant thyroxine-binding globulin (TBG)-San Diego reveals two nucleotide substitutions. Biochim. Biophys. Acta 1139 (4): 307–10. PMID 1515456. doi:10.1016/0925-4439(92)90105-v.
Bertenshaw R, Takeda K, Refetoff S (1991). Sequencing of the variant thyroxine-binding globulin (TBG)-Quebec reveals two nucleotide substitutions. Am. J. Hum. Genet. 48 (4): 741–4. PMC 1682945. PMID 1901689.
Imamura S, Mori Y, Murata Y, etal (1991). Molecular cloning and primary structure of rat thyroxine-binding globulin. Biochemistry 30 (22): 5406–11. PMID 1903654. doi:10.1021/bi00236a012.
Janssen OE, Takeda K, Refetoff S (1991). Sequence of the variant thyroxine-binding globulin (TBG) in a Montreal family with partial TBG deficiency. Hum. Genet. 87 (2): 119–22. PMID 1906047. doi:10.1007/BF00204164.
Yamamori I, Mori Y, Seo H, etal (1991). Nucleotide deletion resulting in frameshift as a possible cause of complete thyroxine-binding globulin deficiency in six Japanese families. J. Clin. Endocrinol. Metab. 73 (2): 262–7. PMID 1906892. doi:10.1210/jcem-73-2-262.
Li P, Janssen OE, Takeda K, etal (1991). Complete thyroxine-binding globulin (TBG) deficiency caused by a single nucleotide deletion in the TBG gene. Metab. Clin. Exp. 40 (11): 1231–4. PMID 1943753. doi:10.1016/0026-0495(91)90221-h.
Waltz MR, Pullman TN, Takeda K, etal (1990). Molecular basis for the properties of the thyroxine-binding globulin-slow variant in American blacks. J. Endocrinol. Invest. 13 (4): 343–9. PMID 2115061. doi:10.1007/bf03349576.
Mori Y, Takeda K, Charbonneau M, Refetoff S (1990). Replacement of Leu227 by Pro in thyroxine-binding globulin (TBG) is associated with complete TBG deficiency in three of eight families with this inherited defect. J. Clin. Endocrinol. Metab. 70 (3): 804–9. PMID 2155256. doi:10.1210/jcem-70-3-804.
Takeda K, Mori Y, Sobieszczyk S, etal (1989). Sequence of the variant thyroxine-binding globulin of Australian aborigines. Only one of two amino acid replacements is responsible for its altered properties. J. Clin. Invest. 83 (4): 1344–8. PMC 303827. PMID 2495303. doi:10.1172/JCI114021.
Mori Y, Seino S, Takeda K, etal (1989). A mutation causing reduced biological activity and stability of thyroxine-binding globulin probably as a result of abnormal glycosylation of the molecule. Mol. Endocrinol. 3 (3): 575–9. PMID 2501669. doi:10.1210/mend-3-3-575.
Flink IL, Bailey TJ, Gustafson TA, etal (1986). Complete amino acid sequence of human thyroxine-binding globulin deduced from cloned DNA: close homology to the serine antiproteases. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83 (20): 7708–12. PMC 386790. PMID 3094014. doi:10.1073/pnas.83.20.7708.
Janssen OE, Chen B, Büttner C, etal (1996). Molecular and structural characterization of the heat-resistant thyroxine-binding globulin-Chicago. J. Biol. Chem. 270 (47): 28234–8. PMID 7499319. doi:10.1074/jbc.270.47.28234.
Mori Y, Miura Y, Oiso Y, etal (1995). Precise localization of the human thyroxine-binding globulin gene to chromosome Xq22.2 by fluorescence in situ hybridization. Hum. Genet. 96 (4): 481–2. PMID 7557975. doi:10.1007/BF00191811.
Miura Y, Mori Y, Yamamori I, etal (1994). Sequence of a variant thyroxine-binding globulin (TBG) in a family with partial TBG deficiency in Japanese (TBG-PDJ). Endocr. J. 40 (1): 127–32. PMID 7951486. doi:10.1507/endocrj.40.127.
Hayashi Y, Mori Y, Janssen OE, etal (1993). Human thyroxine-binding globulin gene: complete sequence and transcriptional regulation. Mol. Endocrinol. 7 (8): 1049–60. PMID 8232304. doi:10.1210/me.7.8.1049.
Akbari MT, Kapadi A, Farmer MJ, etal (1994). The structure of the human thyroxine binding globulin (TBG) gene. Biochim. Biophys. Acta 1216 (3): 446–54. PMID 8268226. doi:10.1016/0167-4781(93)90013-4.
Mori Y, Miura Y, Takeuchi H, etal (1996). Gene amplification as a cause of inherited thyroxine-binding globulin excess in two Japanese families. J. Clin. Endocrinol. Metab. 80 (12): 3758–62. PMID 8530630. doi:10.1210/jc.80.12.3758.
Carvalho GA, Weiss RE, Vladutiu AO, Refetoff S (1998). Complete deficiency of thyroxine-binding globulin (TBG-CD Buffalo) caused by a new nonsense mutation in the thyroxine-binding globulin gene. Thyroid 8 (2): 161–5. PMID 9510125. doi:10.1089/thy.1998.8.161.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.