Комплекс Фенна-Метьюса-Олсона

Комплекс Фенна-Меттьюса-Олсона (ФМО) є водорозчинним комплексом і був першим пігментно - білковим комплексом (ПБК), який проаналізували за допомогою рентгенівської спектроскопії . [2] Він виникає в зелених сірчаних бактеріях і є медіатором при передачі енергії збудження від хлоросоми, до бактеріальних реакційних центрів, (РЦ) вбудованих в мембрану клітини. Його структура - тример. Кожен з трьох мономерів містить вісім молекул бактеріохлорофілу a. Вони зв'язуються з білковим каркасом шляхом лігування їх центрального атома магнію або до амінокислот білка (переважно гістидину ), або до атомів кисню, пов'язаних з водою (лише один бактеріохлорофіл a з кожного мономеру).

Фігура 1. Тример білка FMO. [1] BChl a молекули зображені зеленим кольором, центральний атом магнію - червоним кольорі, а білок сірим

Оскільки структура комплексу є відомою, стало модливим вирахаувати оптичний спектр та порівняти його з експериментальними даними. [3] [4] У найпростішому випадку враховується лише екситонічне зчеплення бактеріохлорофілі. [5] Більш реалістичні теорії розглядають зв'язування пігменту та білка. [6] Важливою властивістю є локальна енергія переходу (позиційна енергія) BChls, індивідуальна для кожного комплексу. Саме позиційна енергія визначає напрямок потоку енергії в бактеріохлорофілі.

Деяку інформацію про суперкомплекс ФМО-РЦ, вдалось отримати за допомогою електронної мікроскопії [7] [8] та спектрів лінійного дихроїзму, виміряних на тримерах ФМО та комплексах ФМО-РЦ. З цих вимірювань стало зрозумілим, що можливі дві орієнтації комплексу ФМО відносно РЦ. Орієнтація в якій бактеріохлорофіли 3 і 4 розташовані близько до РЦ, а бактеріохлорофіли 1 і 6 (за оригінальною нумерацією Фенна та Метьюся), орієнтовані в сторону хлоросом, що допомагає ефективно передававти енергію. [9]

Об'єкт тестування

Цей комплекс є найпростішим ПБК, що існує в природі, і тому є зручним тестовим об'єктом для розробки методів, які можна перенести на більш складні системи, такі як фотосистема І. Енгель та його співробітники зауважили, що комплекс ФМО проявляє на двио довготривалу квантову когерентність [10] проте приблизно через десятиліття дебатів Вілкінс і Даттані показали, що це не має значення для функціонування комплексу. [11]

Квантове збирання світла

Збір світла при фотосинтезі використовує як класичні, так і квантово-механічні процеси з ККД майже 100%. В класичних системах фотони повинні досягати реаційниї цегтрів, перш ніж їх енергія розсіється, тобто менше ніж за одну наносекунду. Проте при фотосинтезі це неможливо. Оскільки енергія може існувати в суперпозиції, вона може подорожувати всіма маршрутами всередині матеріалу одночасно. Коли фотон знаходить правильний пункт призначення, суперпозиція колапсує, роблячи енергію доступною. Однак немає повністю квантових процесів які так поводяться, оскільки деякі квантові процеси сповільнюють рух квантованих об'єктів через мережі. локалізація Андерсона перешкоджає поширенню квантових станів у випадкових середовищах. Оскільки стан поводиться як хвиля, він вразливий до перешкод, які його руйнують. Інша проблема - квантовий ефект Зенона, суть якого в тому, що нестабільний квантовий стан ніколи не міняється, якщо його постійно вимірювати / спостерігати, тому що спостереження постійно його змінює, не даючи тому колапсувати. [12] [13]

Взаємодія між квантовими станами та навколишнім середовищем діють як вимірювання. Класична взаємодія з навколишнім середовищем змінює хвильоподібну природу квантового стану настільки, щоб запобігти локалізації Андерсона, тоді як квантовий ефект Зенона продовжує час життя квантового стану, дозволяючи йому дістатися до центру реакції. [12]

Обчислення

Проблема пошуку центру реакції в білковій матриці формально еквівалентна багатьом проблемам в обчислювальній техніці. Відображення обчислювальних проблем на пошук енергією збудження центрів реакцій може зробити збір світла новим типом обчислювального пристрою, підвищуючи обчислювальні швидкості при кімнатній температурі, збільшуючи ефективність у 100-1000 разів. [12]

Список літератури
  1. Tronrud, D.E.; Schmid, M.F.; Matthews, B.W. (April 1986). "Structure and X-ray amino acid sequence of a bacteriochlorophyll a protein from Prosthecochloris aestuarii refined at 1.9 A resolution". Journal of Molecular Biology. 188 (3): 443–54. doi:10.1016/0022-2836(86)90167-1. PMID 3735428.
  2. Fenna, R. E.; Matthews, B. W. (1975). "Chlorophyll arrangement in a bacteriochlorophyll protein from Chlorobium limicola". Nature. 258 (5536): 573–7. Bibcode:1975Natur.258..573F. doi:10.1038/258573a0.
  3. Vulto, Simone I. E.; Neerken, Sieglinde; Louwe, Robert J. W.; De Baat, Michiel A.; Amesz, Jan; Aartsma, Thijs J. (1998). "Excited-State Structure and Dynamics in FMO Antenna Complexes from Photosynthetic Green Sulfur Bacteria". The Journal of Physical Chemistry B. 102 (51): 10630–5. doi:10.1021/jp983003v.
  4. Wendling, Markus; Przyjalgowski, Milosz A.; Gülen, Demet; Vulto, Simone I. E.; Aartsma, Thijs J.; Van Grondelle, Rienk van; Van Amerongen, Herbert van (2002). "The quantitative relationship between structure and polarized spectroscopy in the FMO complex of Prosthecochloris aestuarii: refining experiments and simulations". Photosynthesis Research. 71 (1–2): 99–123. doi:10.1023/A:1014947732165. PMID 16228505.
  5. Pearlstein, Robert M. (1992). "Theory of the optical spectra of the bacteriochlorophyll an antenna protein trimer from Prosthecochloris aestuarii". Photosynthesis Research. 31 (3): 213–226. doi:10.1007/BF00035538. PMID 24408061.
  6. Renger, Thomas; Marcus, R. A. (2002). "On the relation of protein dynamics and exciton relaxation in pigment–protein complexes: An estimation of the spectral density and a theory for the calculation of optical spectra" (PDF). The Journal of Chemical Physics. 116 (22): 9997–10019. Bibcode:2002JChPh.116.9997R. doi:10.1063/1.1470200.
  7. Rémigy, Hervé-W; Stahlberg, Henning; Fotiadis, Dimitrios; Müller, Shirley A; Wolpensinger, Bettina; Engel, Andreas; Hauska, Günter; Tsiotis, Georgios (July 1999). "The reaction center complex from the green sulfur bacterium Chlorobium tepidum: a structural analysis by scanning transmission electron microscopy". Journal of Molecular Biology. 290 (4): 851–8. doi:10.1006/jmbi.1999.2925. PMID 10398586.
  8. Rémigy, Hervé -W.; Hauska, Günter; Müller, Shirley A.; Tsiotis, Georgios (2002). "The reaction centre from green sulphur bacteria: progress towards structural elucidation". Photosynthesis Research. 71 (1–2): 91–8. doi:10.1023/A:1014963816574. PMID 16228504.
  9. Adolphs, Julian; Renger, Thomas (October 2006). "How proteins trigger excitation energy transfer in the FMO complex of green sulfur bacteria". Biophysical Journal. 91 (8): 2778–97. Bibcode:2006BpJ....91.2778A. doi:10.1529/biophysj.105.079483. PMC 1578489. PMID 16861264.
  10. Engel, Gregory S.; Calhoun, Tessa R.; Read, Elizabeth L.; Ahn, Tae-Kyu; Mancal, Tomáš; Cheng, Yuan-Chung; Blankenship, Robert E.; Fleming, Graham R. (2007). Evidence for wavelike energy transfer through quantum coherence in photosynthetic systems. Nature 446 (7137): 782–786. Bibcode:2007Natur.446..782E. PMID 17429397. doi:10.1038/nature05678.
  11. Wilkins, David M.; Dattani, Nikesh S. (2015). Why Quantum Coherence Is Not Important in the Fenna–Matthews–Olsen Complex. Journal of Chemical Theory and Computation 11 (7): 3411–3419. PMID 26575775. arXiv:1411.3654. doi:10.1021/ct501066k.
  12. MIT (2013-11-25). "Quantum Light Harvesting Hints at Entirely New Form of Computing". Technologyreview.com. Retrieved 2013-12-06.
  13. Vattay, Gabor; Kauffman, Stuart A. (2013). "Evolutionary Design in Biological Quantum Computing". arXiv:1311.4688 [cond-mat.dis-nn].
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.