Трис

Трис (англ. Tris, THAM) - скорочена назва хімічної сполуки трис (гідроксиметил) амінометана (HOCH2)3CNH2. Трис широко використовується в біохімії і молекулярної біології в якості буферного розчину, [1] наприклад, в буферних системах TAE і TBE, для розчинення нуклеїнових кислот . За хімічною структурою трис є первинним аміном і має характерні для амінів властивості, наприклад, конденсується з альдегідами .

Трис
Інші назви ТРИС, трис, Trizma™
Якщо не зазначено інше, дані наведено для речовин у стандартному стані (за 25 °C, 100 кПа)
Інструкція з використання шаблону
Примітки картки

Буферні властивості

Трис має pK a 8,06, і ефективний в якості буфера при pH від 7,0 до 9,2.

Значення pKa знижується приблизно на 0,03 при зниженні температури на один градус Цельсія.[2] [3]

Широко поширений варіант буферного розчину, Трис-HCl, є кислою сіллю. Коли pH розчину відповідає pKa, концентрації протиіонів рівні (OH- для трис-HCl і H+ для трис-основи).

Показано, що трис пригнічує деякі ферменти, [4] [5] і тому при вивченні білків повинен використовуватися з обережністю.

Синтез

Трис синтезують в дві стадії з нітрометану через інтермедіат (HOCH2)3CNH2. Відновлення останнього дає трис (гідроксиметил) амінометан. [6]

Застосування

Буферні властивості при рН 7-9 відповідають фізіологічним значенням рН для більшості організмів. Ці властивості і низька вартість роблять трис одним з кращих буферів для біохімії і молекулярної біології. Трис використовують в якості первинного стандарту для розчинів кислот при хімічному аналізі.

Трис використовують в якості альтернативи гідрокарбонату натрію при лікуванні метаболічного ацидозу.[7]

Див. також
  • MOPS
  • HEPES
  • MES

Примітки
  1. Gomori, G., Preparation of Buffers for Use in Enzyme Studies. Methods Enzymology., 1, 138—146 (1955).
  2. El-Harakany, A.A.; Abdel Halima, F.M. and Barakat, A.O. Dissociation constants and related thermodynamic quantities of the protonated acid form of tris-(hydroxymethyl)-aminomethane in mixtures of 2-methoxyethanol and water at different temperatures // J. Electroanal. Chem. : journal. — 1984. — Vol. 162, no. 1—2 (16 August). — P. 285—305. — DOI:10.1016/S0022-0728(84)80171-0.
  3. Vega, C.A.; Butler, R.A. et al. Thermodynamics of the Dissociation of Protonated Tris(hydroxymethy1)aminomethane in 25 and 50 wt % 2-Propanol from 5 to 45 °C // J. Chem. Eng. Data : journal. — 1985. — Vol. 30 (16 August). — P. 376—379. — DOI:10.1021/je00042a003.
  4. Desmarais, WT; et al. The 1.20 Å resolution crystal structure of the aminopeptidase from Aeromonas proteolytica complexed with Tris: A tale of buffer inhibition // Structure : journal. — 2002. — Vol. 10, no. 8 (16 August). — P. 1063—1072. — DOI:10.1016/S0969-2126(02)00810-9. — PMID:12176384.
  5. Ghalanbor, Z; et al. Binding of Tris to Bacillus licheniformis alpha-amylase can affect its starch hydrolysis activity. // Protein Peptide Lett. : journal. — 2008. — Vol. 15, no. 2 (16 August). — P. 212—214. — DOI:10.2174/092986608783489616. — PMID:18289113.
  6. Markofsky, Sheldon B. Nitro Compounds, Aliphatic. — 2000. — 16 August. — DOI:10.1002/14356007.a17_401.
  7. Kallet, RH; Jasmer R.M., Luce JM et al. The treatment of acidosis in acute lung injury with tris-hydroxymethyl aminomethane (THAM) // American Journal of Respiratory and Critical Care Medicine : journal. — 2000. — Vol. 161, no. 4 (16 August). — P. 1149—1153. — PMID:10764304.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.