Коронін

Коронін — білок, зв'язуючий актин, що також взаємодіє з мікротрубочками, а у деяких типах клітин пов'язаний з фагоцитозом[1][2][3]. Зустрічається практично у всіх еукаріотів: від дріжджів і до людини.

Відкриття

Спочатку 55 кДа — білок був виділений з актоміозинового комплексу Dictyostelium discoideum (клітковий слизовик). Пізніше було показано, що він може зв'язувати актин в пробірці.[4] Спочатку цей білок був віднесений до актино-зв'язуючих білків, так як первинна структура не відповідала ні одному іншому ABP. Але нульова мутація короніну в Dictyostelium discoideum призвела до порушення цитокінеза і багатьох інших актин-опосередкованих процесів, таких як ендоцитоз, рухливість клітин і т. д. Пізніше цей білок був знайдений у багатьох еукаріотичних клітинах. [5]

Структура

Коронін відноситься до WD-повторюваних білків, які утворюють третинну структуру у виглядібета-пропелера. Кристалічна структура короніну 1А (див малюнок справа), що містить основну частину білка, була досліджена в 2006 році [6]

WD-повтор — це структурний мотив, що включає приблизно 40 амінокислот, які зазвичай закінчуються амінокислотним ланцюгом триптофан(W)-аспарагінової(D) кислоти. Звідси і ім'я — WD.[7]

WD-повторювані білки визначаються присутністю щонайменше чотирьох WD-повторів, розташованих в центрі білка. Ці ділянки були виявлені в 1986 році і характеризуються частково збереженими ділянками із 40-60 амінокислот. Вони починаються з GH дипептида, на відстані 11-24 від N-кінця і закінчуються триптофан-аспарагіновим (WD) дипептидом в C-кінці. WD-ділянка не має внутрішньої каталітичної активності. Вважається, що вона служить надійною основою для одночасної взаємодії.

WD-повторювані білки мають різні клітинні функції. Вони відіграють центральну роль у фізіологічних процесах, таких як передача сигналу, регуляція транскрипції, ремоделювання цитоскелету.

Гомологи короніна у хребетних і безхребетних утворюють підродину серед WD-повторюваних білків. Коронін містить 3-5 WD-повтори, що утворюють центральну ядерну ділянку. Крім основної ділянки, майже всі короніни мають a короткий структурний мотив на N-кінці and спіральний мотив із 50 амінокислот на C-кінці. Ділянка N-кінця містить 12 основних амінокислот, що можна вважати характерною рисою цього білка, так як вони зустрічаються виключно в короніні. Недавнє дослідження показує, що ці основні залишки беруть участь у зв'зуванні актину. Крім того, кожен коронін містить унікальну область між WD-ділянкою і C-кінцем. Число амінокислот в цій області значно варіюється. Унікальна ділянка Dictyostelium має 22 амінокислоти, тоді як коронін ссавців містить близько 50 амінокислот.

Друга область мінливості існує в четвертому β-ланцюзі третього WD-повтору.

Функції

Дріжджовий коронін Crn1[8] і коронін Дрозофіли Dpod1 слугує для зшивання актину і мікротрубочок цитоскелету. У Caenorhabditis elegans POD-1 і Drosophila гомолог короніну регулює актин цитоскелету і беруть участь у везикулярному обміні.

Сім різних ізоформ короніну були зареєстровані в ссавців. Найбільш добре вивчені ізоформи короніну 1 (1A) і короніну 1В. Коронін 1 спричинює гальмівну дію на стійке формування F-актину в клітині через Arp2/3-залежний механізм. У той час як коронін 1 необхідний для хімічно-опосередкованих міграцій, він не є обов'язковим для функціонування антиген рецепторів Т-клітин.[9] Коронін 1B необхідний для ефективного випинання і переміщення клітин.[10][11] Останні дослідження показують, що коронін 1B інгібує діяльність Arp2/3-комплекса, замінюючи його на розгалужену актинову структуру.[12] Коронін-7 ссавців не взаємодіє з актином і не виконує ніякої актин-опосередкованої дії, а бере участь у обміні речовин (Гольджі).

Хоча коронін присутній майже у всіх еукаріотичних організмах і має різні функції, було показано, що всі ці білки, зв'язують F-актин і динамічно локалізують ділянки клітин, багаті на F-актин. Недавнє дослідження показує, що коронін воліє більш до F-актиу що містить ATP/ADP-Pi ніж до F-актиу що містить ADP. Це і може пояснити їх специфічне розташування в клітині.[13]

Класифікація
  • Короткі звичайні короніни . Містять 450–650 амінокислот з спіральним С-кінцем із 30-40 амінокислот, що опосередує гомофільну димеризацію та / або полімеризацію коронінів (наприклад, CRN1 , CRN2) .
  • Довгі короніни. Дві основні ділянки з без спіральних областей в С-кінцях.

N- кінець означає область, зменшену до 5AA, що з'являється перед кожним WD-повтором центральної області (наприклад, CRN7 , POD −1)

Людські короніни

Людські білки, що належать до ряду коронінів:

Примітки
  1. Uetrecht AC, Bear JE (June 2006). «Coronins: the return of the crown». Trends Cell Biol. 16 (8): 421-6. doi:10.1016/j.tcb.2006.06.002. PMID 16806932.
  2. de Hostos EL (September 1999). «The coronin family of actin-associated proteins». Trends Cell Biol. 9 (9): 345-50. doi:10.1016/S0962-8924(99)01620-7. PMID 10461187.
  3. Rybakin V, Clemen CS (June 2005). «Coronin proteins as multifunctional regulators of the cytoskeleton and membrane trafficking». Bioessays 27 (6): 625-32. doi:10.1002/bies.20235. PMID 15892111.
  4. de Hostos EL, Bradtke B, Lottspeich F, Guggenheim R, Gerisch G (December 1991). «Coronin, an actin binding protein of Dictyostelium discoideum localized to cell surface projections, has sequence similarities to G protein beta subunits». EMBO J. 10 (13): 4097-104. PMC 453159. PMID 1661669.
  5. de Hostos EL (2008). «A brief history of the coronin family». Subcell. Biochem. 48: 31-40. doi:10.1007/978-0-387-09595-0_4. PMID 18925369.
  6. PDB 2AQ5; Appleton BA, Wu P, Wiesmann C (January 2006). «The crystal structure of murine coronin-1: a regulator of actin cytoskeletal dynamics in lymphocytes». Structure 14 (1): 87-96. doi:10.1016/j.str.2005.09.013. PMID 16407068.
  7. Li D, Roberts R (December 2001). «WD-repeat proteins: structure characteristics, biological function, and their involvement in human diseases». Cell. Mol. Life Sci. 58 (14): 2085-97. doi:10.1007/PL00000838. PMID 11814058.
  8. Humphries CL, Balcer HI, D'Agostino JL, Winsor B, Drubin DG, Barnes G, Andrews BJ, Goode BL (December 2002). «Direct regulation of Arp2/3 complex activity and function by the actin binding protein coronin». J Cell Biol. 159 (6): 993–1004. doi:10.1083/jcb.200206113. PMC 2173993. PMID 12499356.
  9. Föger N, Rangell L, Danilenko DM, Chan AC (August 2006). «Requirement for coronin 1 in T lymphocyte trafficking and cellular homeostasis». Science 313 (5788): 839-42. doi:10.1126/science.1130563. PMID 16902139.
  10. Cai L, Marshall TW, Uetrecht AC, Schafer DA, Bear JE (May 2007). «Coronin 1B coordinates Arp2/3 complex and cofilin activities at the leading edge». Cell 128 (5): 915-29. doi:10.1016/j.cell.2007.01.031. PMC 2630706. PMID 17350576.
  11. Cai L, Holoweckyj N, Schaller MD, Bear JE (September 2005). «Phosphorylation of coronin 1B by protein kinase C regulates interaction with Arp2/3 and cell motility». J Biol Chem. 280 (36): 31913-23. doi:10.1074/jbc.M504146200. PMID 16027158.
  12. Cai L, Makhov AM, Schafer DA, Bear JE (September 2008). «Coronin 1B antagonizes cortactin and remodels Arp2/3-containing actin branches in lamellipodia». Cell 134 (5): 828-42. doi:10.1016/j.cell.2008.06.054. PMC 2570342. PMID 18775315.
  13. Cai L, Makhov AM, Bear JE (May 2007). «F-actin binding is essential for coronin 1B function in vivo». J Cell Sci. 120 (10): 1779-90. doi:10.1242/jcs.007641. PMID 17456547.

Джерела
  • Rosentreter A, Hofmann A, Xavier CP et al. (2007). «Coronin 3 involvement in F-actin-dependent processes at the cell cortex». Exp. Cell Res. 313 (5): 878-95. doi:10.1016/j.yexcr.2006.12.015. PMID 17274980.
  • Rush J, Moritz A, Lee KA et al. (2005). «Immunoaffinity profiling of tyrosine phosphorylation in cancer cells». Nat. Biotechnol. 23 (1): 94-101. doi:10.1038/nbt1046. PMID 15592455.
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA et al. (2004). «The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)». Genome Res. 14 (10B): 2121-7. doi:10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334.
  • Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T et al. (2004). «Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs». Nat. Genet. 36 (1): 40-5. doi:10.1038/ng1285. PMID 14702039.
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH et al. (2003). «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899-903. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
  • Spoerl Z, Stumpf M, Noegel AA, Hasse A (2003). «Oligomerization, F-actin interaction, and membrane association of the ubiquitous mammalian coronin 3 are mediated by its carboxyl terminus». J. Biol. Chem. 277 (50): 48858-67. doi:10.1074/jbc.M205136200. PMID 12377779.
  • Iizaka M, Han HJ, Akashi H et al. (2000). «Isolation and chromosomal assignment of a novel human gene, CORO1C, homologous to coronin-like actin-binding proteins». Cytogenet. Cell Genet. 88 (3-4): 221-4. doi:10.1159/000015555. PMID 10828594.
  • Okumura M, Kung C, Wong S et al. (1998). «Definition of family of coronin-related proteins conserved between humans and mice: close genetic linkage between coronin-2 and CD45-associated protein». DNA Cell Biol. 17 (9): 779-87. doi:10.1089/dna.1998.17.779. PMID 9778037.
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K et al. (1997). «Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library». Gene 200 (1-2): 149-56. doi:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.
  • Wick M, Bürger C, Brüsselbach S et al. (1994). «Identification of serum-inducible genes: different patterns of gene regulation during G0-->S and G1-->S progression». J. Cell. Sci. 107 (Pt 1): 227-39. PMID 8175911.
  • Maruyama K, Sugano S (1994). «Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides». Gene 138 (1-2): 171-4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.