Хітиназа

Хітинази (КФ 3.2.1.14) — ферменти, що каталізують деградацію хітину, і що діють найчастіше як ендоферменти, відщеплюючи хітоолігосахариди довжиною в 2 — 6 N-ацетилглюкозамінових залишків[1]. Хитінази належать до групи О-глікозидних гідролаз, що руйнують глікозидний зв'язок між двома або більш вуглеводневими залишками або між вуглеводним і невуглеводним компонентом. Такі гідролази об'єднані в сімейства залежно від їх амінокислотної послідовності. Зараз відомо 110 сімейств цих ферментів[2], більшість хітиназ належать до сімейств GH18 і GH19[3], одна (що належить комасі ряду жорсткокрилих, Gastrophysa atrocyanea) — до сімейства GH48. Їх найважливіші властивості представлені в таблиці 1.

Хітиназа з зерен ячменю

Всі організми, що містять хітин, продукують хитінази, які, ймовірно, необхідні їм для морфогенезу клітинної стінки або екзоскелету[3].Багато видів бактерій родів Bacillus, Pseudomonas і Streptomyces за рахунок секреції хітиназ здатні використовувати хітин як єдине джерело вуглецю[4][5][6]. Крім того, продукція хітиназ багатьма організмами є важливим захисним фактором проти дії різних патогенів. Хітинази належать до класу PR-3-білків[3]. Відповідно до їх амінокислотної послідовності, PR-3 — білки, у свою чергу, підрозділяються на чотири класи. Хітинази класу I містять хітин-зв'язуючий гевеїноподібний домен і висококонсервативний центральний регіон, відокремлений від гевеїнового домену шарнірною делянкою. Хітинази класу II схожі з хітиназами класу I, але гевеїновий домен у них відсутній. Хітинази класу III не виявляють значущої гомології з хітиназамі інших класів. Хитінази класу IV схожі з хітиназамі класу I, але значні консервативні області у ферментів даного класу відсутні.

Таблиця 1. Властивості хітиназ, що входять до сімейств GH18, GH19 і GH48.
Характеристики Хітинази семейства GH18 Хітинази семейства GH19 Хітинази семейства GH48[7]
Приналежність сімейства до клану гликозил-гідролаз GH-K близькі до GH-I GH-M
Розповсюдження Хітинази бактерій, грибів, вірусів, тварин, хітинази рослин класів III і IV Хітинази рослин класів I, II і IV, хітинази Streptomyces Хитиназа, що належить комахі Gastrophysa atrocyanea
Структура каталітичного домену (β/α)8-барель Лізоцимовий тип (α+β) (α/α)6
Гідроліз глікозидних зв'язків Із збереженням конформації[8] З інверсією конформації[9] З інверсією конформації
Зв'язок, що розривається GlcNAc-GlcNAc і GlcNAc-GlcN [9] GlcNAc-GlcNAc і GlcN-GlcNAc [10] —
Чутливість до інгібіторів Чутливі до аллозамідину [11] Нечутливі до аллозамідину —

Посилання
  1. Stintzi A., Heitz T., Prasad V., Wiedemann-Merdinoglu S., Kauffmann S., Goeffroy P. et. al. (1993). Plant pathogenesis-related proteins and their role in defense against pathogens. Biochimie 75: 687—706. PMID 8286442.
  2. CAZy - Carbohydrate-Active enZymes. Архів оригіналу за 26 червня 2013. Процитовано 13 лютого 2008.
  3. Theis T., Stahl U (2004). Antifungal proteins: targets, mechanisms and prospective applications. Cell. and Mol. Life Sciences 61: 437—455. PMID 14999404.
  4. Wang S. L., Chang W. T (1997). Purification and characterization of two bifunctional chitinase/lysozymes extracellulary produced by Pseudomonas aeruginosa K-187 in a shrimp and crab shell powder medium. Appl. Environ. Microbiol 63: 380—386. PMID 9023918.
  5. Watanabe T., Kanai R., Kawase T., Tanabe T., Mitsutomi M., Sakuda S. et. al (1999). Family 19 chitinases of Streptomyces species: characterization and distribution. Microbiology 145: 3353–3363. PMID 10627034.
  6. Wang S. L., Shih I. L., Liang T. W., Wang C. H. (2002). Purification and characterization of two antifungal chitinases produced by the Bacillus amyloliquefaciens V656 in а shrimp and crab shell powder medium. J. Agric. Food Chem. 50: 2241–2248. PMID 11929278.
  7. Fujita K., Shimomura K., Yamamoto K., Yamashita T., Suzuki K. (2006). A chitinase structurally related to the glycoside hydrolase family 48 is indispensable for the hormonally induced diapause termination in a beetle. Biochem Biophys Res Commun. 345 (1): 502–507. PMID 16684504.
  8. Iseli B., Boller T., Neuhaus J. M. (1993). The N-terminal cysteine-rich domain of tobacco class I chitinase is essential for chitin binding but not for catalytic or antifungal activity. Plant Physiol. 103: 221–226. PMID 8208848.
  9. Ohno T., Armand S., Hata T., Nikaidou N., Henrissat B., Mitsutomi M. et. al. (1996). A modular family 19 chitinase found in the prokaryotic organism Streptomyces griseus HUT 6. J. Bacteriology 178: 5065–5070. PMID 8752320.
  10. Mitsutomi M., Ueda M., Arai M., Ando A., Watanabe T. (1996). Action pattern of microbial chitinases on partially N-acetylated chitosan. Chitin Enzymol. 2: 273–284. PMID 1368549.
  11. Koga D., Isogai A., Sakuda S., Matsumoto S., Suzuki A., Kimura S. (1987). Specific inhibition of Bombyx mori chitinase by allosamidin. Agric. Biol. Chem. 51: 471–476.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.