Антитіла

Антитіла́, або імуноглобулі́ни (Ig) (також рідше протитіла[1][2]) — білкові сполуки, які організм хребетних тварин виробляє у відповідь на антигени, чужорідні речовини, що потрапляють до крові, лімфи або тканин організму, з метою знищити або нейтралізувати потенційно небезпечні з них — бактерії, віруси, отрути та деякі інші речовини. Імуноглобуліни містяться в сироватці крові і утворюють групу близьких за структурою глікопротеїдів.

Кожне антитіло зв'язується їх специфічним антигеном, подібно до того, як кожний ключ відкриває лише один замок.

Класифікація

Відомо 5 класів імуноглобулінів людини: G, М, A, D, Е (IgG, IgM, IgA, IgD і IgE).

Найповніше вивчені імуноглобуліни класу G (IgG), вони ж є і найпоширенішими.

Імуноглобулін IgG має підкласи: IG1, IG2, IG3 і IG4 знайдені в сироватці крові в різних концентраціях. Їхні молекули побудовані з двох ідентичних легких (молекулярна маса 22000 Да) і двох ідентичних важких (молекулярна маса 55 000-70 000 Да) поліпептидних ланцюжків, скріплених дисульфідними зв'язками. При розщеплюванні протеолітичними ферментами (наприклад, папаїном) молекула імуноглобуліну розпадається на три частини: два однакові фрагменти (позначаються Fab), кожен з яких зберігає здібність до пов'язання з антигеном, і фрагмент (позначається Fc), що сприяє проходженню молекули імуноглобуліну через біологічні мембрани. Всі три фрагменти сполучені короткими гнучкими ділянками, розташованими в середині важкого ланцюжка.

Гнучкість дозволяє молекулам імуноглобулінів оптимально приєднуватися до антигенів, що мають різну просторову будову. Ділянки молекули, відповідальні за зв'язування з антигеном (активний центр), утворені N-кінцевими (несуть на кінці аміногрупу -NH2) відрізками важких і легких ланцюжків. Послідовність амінокислот в цих відрізках специфічна для кожного IgG і називається варіабельною ділянкою, в інших частинах ланцюжків вона майже не варіює. Варіабельна ділянка формується завдяки V(D)J-рекомбінації та соматичному гіпермутагенезі лімфоцитів[3].

Інші класи імуноглобулінів (реагіни) відрізняються будовою важких ланцюжків. IgM — еволюційно найдавніші імуноглобуліни; вони синтезуються на перших стадіях імунної реакції. Їхні молекули складаються з 5 мономерних субодиниць, кожна з яких нагадує молекулу IgG.

Головною функцією IgA є захист від вірусної інфекції, особливо на слизових оболонках дихальних шляхів. Частково вони беруть участь у знешкодженні бактеріальних токсинів. IgA мають два підкласи: IgA1 і IgA2. IgA1 найчисленніші у плазмі крові, становлять до 10 % від усіх імуноглобулінів організму. Для IgA2 характерне накопичення у різних секретах (зокрема слину, молозиво, кишковий сік), де вони існують в полімерній формі[4][5].

Антитіла, що беруть участь в алергічних реакціях, належать до IgE.

Імуноглобуліни синтезуються лімфатичними клітинами. При деяких ураженнях цих клітин в крові та сечі накопичується велика кількість так званих мієломних імуноглобулінів, які, на відміну від імуноглобулінів здорового організму, однорідні за складом.

За характером впливу на антиген розрізняють:

  • аглютиніни — антитіла, що зумовлюють аглютинацію мікроорганізмів;
  • лізини та опсоніни — антитіла, що сприяють їхньому руйнуванню;
  • преципітини — антитіла, що осаджують білкові речовини у розчинах; антитоксини та інші.

Застосування в медицині
Конфокальна мікрофотографія олігодендроцитів, пофарбованих антитілами Rip (зелений колір), у головному мозку дорослих мишей. Ядра клітин пофарбовані Hoechst-33342 (синій колір)
Мікрофотографія демонструє розподіл білку коннексину 43 у міокарді щура. Зображення отримане за допомогою флуоресцентно-помічених антитіл

Антитіла використовують для верифікації типу клітин, їхніх органел та навіть молекул. Антитіла широко використовують з діагностичною метою в медицині: на принципі реакції антиген-антитіло засновані методи імуносцинтиграфії, імуногістохімії, вестерн-блоту тощо.

Для лікування або профілактики деяких інфекційних хвороб (наприклад, правець, сказ тощо) застосовують лікувальні алогенні чи гетерогенні імуноглобуліни, які отримують введенням деяких збудників або токсинів донорам — людям або тваринам, спричиняючи, таким чином, в них імунну реакцію, яка призводить до вироблення антитіл. Після цього у них беруть кров, яку очищують від баласту, і готують стерильний розчин, що містить велику кількість захисних антитіл.

Див. також

Примітки
  1. Словник української мови Академічний тлумачний словник (1970—1980). Протитіла
  2. Павло Содомора, Володимир Мартин Львівський національний медичний університет імені Данила Галицького ГРЕКО-ЛАТИНСЬКІ ПРЕФІКСИ ТА ЇХ ВІДОБРАЖЕННЯ В УКРАЇНСЬКІЙ ФІЛОСОФСЬКІЙ ТА МЕДИЧНІЙ ТЕРМІНОЛОГІЇ. 2011. Стор. 119
  3. Eugene V. Koonin & Mart Krupovic (March 2015). Evolution of adaptive immunity from transposable elements combined with innate immune systems. Nature reviews. Genetics 16 (3): 184–192. PMID 25488578. doi:10.1038/nrg3859.
  4. Snoeck V., Peters I. R., Cox E. The IgA system: a comparison of structure and function in different species. (англ.) // Veterinary Research. — 2006. — May (vol. 37, no. 3). — P. 455—467. — doi:10.1051/vetres:2006010. — PMID 16611558. (англ.)
  5. Mantis NJ, Rol N, Corthésy B (November 2011). «Secretory IgA's complex roles in immunity and mucosal homeostasis in the gut». Mucosal Immunology. 4 (6): 603–11. doi:10.1038/mi.2011.41. PMC 3774538. PMID 21975936 (англ.)

Література
  • Гауровиц Ф., Иммунохимия и биосинтез антител, пер. с англ., М., 1969
  • Незлин Р. С., Биохимия антител, М., 1966
  • Портер Р., Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969
  • Kabat Е. A., Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.

Посилання
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.