Неділько Будіса

Nediljko «Ned» Budisa (хорв. Nediljko Budiša; нар. 21 листопада 1966(19661121), Шибеник, Хорватія) — хорватський біохімік, професор що обіймає науково-дослідну кафедру першого рівня (Canada Research Chair, CRC) в Канаді з хімічної синтетичної біології в Манітобському університеті . Як піонер у галузі інженерії генетичного коду та хімічної синтетичної біології (ксенобіологія), його дослідження мають широке коло застосувань у галузі біотехнології та інженерної біології загалом. Як міждисциплінарна наука, вона включає в себе біоорганічну і медичну хімію, структурну біологію, біофізику і молекулярну біотехнологію, а також метаболічну інженерію та інженерію біоматеріалів. Він є автором єдиного підручника в галузі досліджень: «Розробка генетичного коду: розширення репертуару амінокислот для створення нових білків»[1].

Недiлько Будиса
Nediljko Budiša
Народився 21 листопада 1966(1966-11-21) (55 років)
Шибеник, Хорватія
Діяльність хімік
Alma mater Природничий факультет Загребського університетуd
Галузь Біохімія, біоорганічна хімія, синтетична біологія
Заклад Берлінський технічний університет і Манітобський університет
Науковий керівник Роберт Губер

Раннє життя, освіта та кар'єра

Нед Будіса отримав диплом викладача хімії та біології в 1990 році, бакалавра з молекулярної біології та магістра в галузі біофізики в 1993 році в Загребському університеті. Він здобув науковий ступінь доктора наук у 1997 році в Мюнхенському технічному університеті, де його науковим керівником був професор Роберт Хубер. Він мочав викладати в Мюнхенському технічному університеті у 2005 році, а після цього працював молодшим керівником групи «Молекулярна біотехнологія»[2] в Інституті біохімії ім. Макса Планка в Мюнхені. У період з 2007 по 2010 рік він був членом CIPSM у Мюнхені.[3] Він обіймав посаду дійсного професора біокаталізу в Берлінському технічному університеті з 2010[4] до кінця 2018 року, коли він вступив на посаду СRC першого рівня з хімічної синтетичної біології в Манітобському університеті.[5] Нед Будіса є членом кластеру «Об'єднуючі системи каталізу» (UniSysCat)[6] і зберігає статус доцента в Берлінському технічному університеті. У 2014 році він заснував першу берлінську команду iGEM.[7]

Наукова робота

Нед Будіса застосовує метод селективного тиску (SPI)[8] який дозволяє як одноразово, так і багаторазово[9] включати у білки in vivo синтетичні (тобто неканонічні) аналоги амінокислот, переважно за допомогою перепризначення сенсорного кодону.[10] Його методологія дозволяє здійснювати тонкі хімічні маніпуляції бічних ланцюгів амінокислот, переважно проліну, триптофану та метіоніну. Ці експерименти часто проводять за допомогою простої метаболічної інженерії.[11][12]

Метою наукової роботи Неда є надання білкам живих клітин різних фізико-хімічних властивостей та біоортогональних хімічних реакцій (хіміоселективні зв'язування, такі як клік-хімія), а також особливих спектроскопічних особливостей (наприклад, синьої[13] та золотистої[14] флуоресценції або передачі енергії вібрації[15]). Крім того, його метод дозволяє надавати живим клітинам властивості, специфічні для хімічного елемента (фтор, селен і телур).[16]

Нед Будіса відомий завдяки розробці методу використання селен-вмісних неканонічних амінокислот для рентгенологічної кристалографії[17] та аналогів фтору для 19F ЯМР-спектроскопії і дослідження складання білка.[18] Він першим продемонстрував використання інженерії генетичного коду як інструменту для створення терапевтичних білків[19] та синтезованих на рибосомах пептидних препаратів.[20] Він успішно займався інноваційною інженерією біоматеріалів, зокрема фотоактивованих підводних клеїв на основі мідій.[21] Нед Будіса зробив плідний внесок у розуміння ролі окислення метіоніну в агрегації пріонного білка[22] та виявив роль конформацій бічного ланцюга проліну (ендо-екзо-ізомерія) у трансляції, згортанні та стабільності білків.[23][24]

Разом зі своїм колегою Володимиром Кубишкіним та у співпраці з Анною Ульріх з Технологічного інституту Карлсруе була розроблена нова природна гідрофобна[25] спіраль поліпроліну-II. Результати цього проекту сприяли розробці теорії «Аланін-Світ»[26], яка пояснює хімічну етіологію 20 канонічних амінокислот у репертуарі стандартного генетичного коду.[27]

У 2015 році команда під керівництвом Неда Будіси повідомила про успішне завершення тривалого експерименту з еволюції, який призвів до повної заміни усіх 20899 залишків триптофану тиєнопірол-аланіном у генетичному коді бактерії Escherichia coli .[28] Це довело можливість еволюції життя на основі альтернативних будівельних блоків або альтернативної біохімії.[29] У той же час, цей підхід може лягти в основу технології біобезпеки для розвитку біоконтейнерних синтетичних клітин,[30] оснащених «генетичним брандмауером», яка перешкоджає їх виживанню поза техногенними природними середовищами.[31] Подібні експерименти з фторованими аналогами триптофану[32] як ксенобіотичними сполуками (у співпраці з Беате Кокш з Вільного університету Берліна) призвели до виявлення виняткової фізіологічної пластичності мікробних культур під час адаптаційної лабораторної еволюції, що робить їх потенційними екологічно чистими інструментами для нових методів біоремедіації.

Нед Будіса також бере активну участь у дискусіях про можливі суспільні, етичні та філософські впливи радикальної інженерії генетичного коду в контексті синтетичних клітин та життя, а також похідних технологій.[33]

Вибрані нагороди та відзнаки
  • 2004 р.: Премія BioFuture[34]
  • 2017: Премія за публікацію Fluorine Chemistry[35]

Див. також
  • Біокон'югація
  • Біозахист
  • Біоортогональна хімія
  • Біобезпека
  • Біопідпис
  • Центральна догма молекулярноії біології
  • Спрямована еволюція
  • Розширений генетичний код
  • Генетичний код
  • Синтетичне життя
  • Ксенобіологія

Примітки
  1. Budisa, Nediljko (2005). The book at the Wiley Online Library. ISBN 9783527312436. doi:10.1002/3527607188.
  2. Molecular Biotechnology. Max Planck Institute. Архів оригіналу за 10 червня 2007. Процитовано 10 серпня 2017.
  3. List of CIPSM professors. Процитовано 10 серпня 2017.
  4. Website of the Biocatalysis group. Процитовано 10 серпня 2017.
  5. University of Manitoba welcoming Ned Budisa. Процитовано 17 серпня 2019.
  6. UniSysCat Cluster of Excellence. Процитовано 17 серпня 2019.
  7. iGEM team Berlin. Процитовано 10 серпня 2017.
  8. Budisa, N. (2004). Prolegomena to future efforts on genetic code engineering by expanding its amino acid repertoire. Angewandte Chemie International Edition 43: 3387–3428. doi:10.1002/anie.20030064. Проігноровано невідомий параметр |doi-broken-date= (довідка)
  9. Lepthien, S.; Merkel, L.; Budisa, N. (2010). In Vivo Double and Triple Labeling of Proteins Using Synthetic Amino Acids. Angewandte Chemie International Edition 49 (32): 5446–5450. PMID 20575122. doi:10.1002/anie.201000439.
  10. Bohlke, N.; Budisa, N. (2014). Sense codon emancipation for proteome-wide incorporation of noncanonical amino acids: rare isoleucine codon AUA as a target for genetic code expansion. FEMS Microbiology Letters 351 (2): 133–44. PMC 4237120. PMID 24433543. doi:10.1111/1574-6968.12371.
  11. Völler, J.-S.; Budisa, N. (2017). Coupling genetic code expansion and metabolic engineering for synthetic cells. Current Opinion in Biotechnology 48: 1–7. PMID 28237511. doi:10.1016/j.copbio.2017.02.002.
  12. Exner, M. P.; Kuenzl, S.; Schwagerus, S.; To, T.; Ouyang, Z.; Hoesl, M. G.; Lensen, M. C.; Hackenberger, C. P. R. та ін. (2017). Design of an S-Allylcysteine in situ production and incorporation system based on a novel pyrrolysyl-tRNA synthetase variant. ChemBioChem 18 (1): 85–90. PMID 27862817. doi:10.1002/cbic.201600537.
  13. Lepthien, S.; Hoesl, M. G.; Merkel, L.; Budisa, N. (2008). Azatryptophans endow proteins with intrinsic blue fluorescence. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 105 (42): 16095–16100. Bibcode:2008PNAS..10516095L. PMC 2571030. PMID 18854410. doi:10.1073/pnas.0802804105.
  14. Bae, J.; Rubini, M.; Jung, G.; Wiegand, G.; Seifert, M. H. J.; Azim, M. K.; Kim, J. S.; Zumbusch, A. та ін. (2003). Expansion of the Genetic Code Enables Design of a Novel "Gold" Class of Green Fluorescent Proteins. Journal of Molecular Biology 328 (5): 977–1202. PMID 12729742.
  15. Baumann, T.; Hauf, M.; Schildhauer, F.; Eberl, K.; Durkin, P. M.; Deniz, E.; Löffler, J. G.; Acevedo-Rocha, C. G. та ін. (2019). Site‐Resolved Observation of Vibrational Energy Transfer Using a Genetically Encoded Ultrafast Heater. Angewandte Chemie International Edition 58 (9): 2527–2903. PMID 30589180. doi:10.1002/anie.201812995.
  16. Agostini, F.; Völler, J-S.; Koksch, B.; Acevedo-Rocha, C. G.; Kubyshkin, V.; Budisa, N. (2017). Biocatalysis with Unnatural Amino Acids: Enzymology Meets Xenobiology. Angewandte Chemie International Edition 56 (33): 9680–9703. PMID 28085996. doi:10.1002/anie.201610129.
  17. Budisa, N.; Steipe, B.; Demange, P.; Eckerskorn, C.; Kellermann, J.; Huber, R. (1995). High level biosynthetic substitution of methionine in proteins by its analogues 2-aminohexanoic acid, selenomethionine, telluromethionine and ethionine in Escherichia coli. Eur. J. Biochem. 230 (2): 788–796. PMID 7607253. doi:10.1111/j.1432-1033.1995.0788h.x.
  18. Seifert, M. H.; Ksiazek, D.; Smialowski, P.; Azim, M. K.; Budisa, N.; Holak, T. A. (2002). Slow Conformational Exchange Processes in Green Fluorescent Protein Variants evidenced by NMR Spectroscopy. J. Am. Chem. Soc. 124 (27): 7932–7942. PMID 12095337. doi:10.1021/ja0257725.
  19. Budisa, N.; Minks, C.; Medrano, F. J.; Lutz, J.; Huber, R.; Moroder, L. (1998). Residue specific bioincorporation of non-natural biologically active amino acids into proteins as possible drug carriers. Structure and stability of per-thiaproline mutant or annexin V. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95 (2): 455–459. PMC 18441. PMID 9435213. doi:10.1073/pnas.95.2.455.
  20. Budisa, N. (2013). Expanded genetic code for the engineering of ribosomally synthetized and post-translationally modified peptide natural products (RiPPs). Current Opinion in Biotechnology 24 (4): 591–598. PMID 23537814. doi:10.1016/j.copbio.2013.02.026.
  21. Hauf, M.; Richter, F.; Schneider, T.; Faidt, T.; Martins, B. M.; Baumann, T.; Durkin, P.; Dobbek, H. та ін. (2017). Photoactivatable mussel-based underwater adhesive proteins by an expanded genetic code. ChemBioChem 18 (18): 1819–1823. PMID 28650092. doi:10.1002/cbic.201700327.
  22. Wolschner, C.; Giese, A.; Kretzschmar, H.; Huber, R.; Moroder, L.; Budisa, N. (2009). Design of anti- and pro-aggregation variants to assess the effects of methionine oxidation in human prion protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 106 (19): 7756–7761. Bibcode:2009PNAS..106.7756W. PMC 2674404. PMID 19416900. doi:10.1073/pnas.0902688106.
  23. Steiner, T.; Hess, P.; Bae, J. H.; Moroder, L.; Budisa, N. (2008). Synthetic Biology of Proteins: Tuning GFP´s Folding and Stability with Fluoroproline. PLOS ONE 3 (2): e1680. Bibcode:2008PLoSO...3.1680S. PMC 2243022. PMID 18301757. doi:10.1371/journal.pone.0001680.
  24. Doerfel, L. K.; Wohlgemuth, I.; Kubyshkin, V.; Starosta, A. L.; Wilson, D. N.; Budisa, N. (2015). Entropic Contribution of Elongation Factor P to Proline Positioning at the Catalytic Center of the Ribosome. J. Am. Chem. Soc. 137 (40): 12997–13006. PMID 26384033. doi:10.1021/jacs.5b07427.
  25. Kubyshkin, V.; Grage, S. L.; Bürck, J.; Ulrich, A. S.; Budisa, N. (2018). Transmembrane Polyproline Helix. J. Phys. Chem. Lett. 9 (9): 2170–2174. PMID 29638132. doi:10.1021/acs.jpclett.8b00829.
  26. Kubyshkin, V.; Budisa, N. (2019). Anticipating alien cells with alternative genetic codes: away from the alanine world!. Current Opinion in Biotechnology 60: 242–249. PMID 31279217. doi:10.1016/j.copbio.2019.05.006.
  27. Kubyshkin, V.; Acevedo-Rocha, C. G.; Budisa, N. (2017). On universal coding events in protein biogenesis. Biosystems 164: 16–25. PMID 29030023. doi:10.1016/j.biosystems.2017.10.004.
  28. Hoesl, M. G.; Oehm, S.; Durkin, P.; Darmon, E.; Peil, L.; Aerni, H.-R.; Rappsilber, J.; Rinehart, J. та ін. (2015). Chemical evolution of a bacterial proteome. Angewandte Chemie International Edition 54 (34): 10030–10034. PMC 4782924. PMID 26136259. doi:10.1002/anie.201502868. NIHMSID: NIHMS711205
  29. Kubyshkin, V.; Budisa, N. (2017). Synthetic alienation of microbial organisms by using genetic code engineering: Why and how?. Biotechnology Journal 12 (8): 1600097. PMID 28671771. doi:10.1002/biot.201600097.
  30. Diwo, C.; Budisa, N. (2019). Alternative Biochemistries for Alien Life: Basic Concepts and Requirements for the Design of a Robust Biocontainment System in Genetic Isolation. Genes 10 (1): 17. PMID 30597824. doi:10.3390/genes10010017.
  31. Acevedo-Rocha, C. G.; Budisa, N. (2011). On the Road towards Chemically Modified Organisms Endowed with a Genetic Firewall. Angewandte Chemie International Edition 50 (31): 6960–6962. PMID 21710510. doi:10.1002/anie.201103010.
  32. Agostini, F.; Sinn, L.; Petras, D.; Schipp, C. J.; Kubyshikin, V,; Berger, A. A.; Dorrestein, P. C,; Rappsilber, J.; Budisa, N.; Koksch, B. (2019). «Laboratory evolution of Escherichia coli enables life based on fluorinated amino acids». bioRxiv 665950.
  33. Schmidt, M.; Pei, L.; Budisa, N. (2018). Xenobiology: State-of-the-art, Ethics and Philosophy of new-to-nature organisms 162. с. 301–315. ISBN 978-3-319-55317-7. ISSN 0724-6145. PMID 28567486. doi:10.1007/10_2016_14.
  34. BioFuture Award profile. Архів оригіналу за 30 червня 2007. Процитовано 10 серпня 2017.
  35. UniCat – Publication Award Fluorine Chemistry. Процитовано 16 жовтня 2017.

Посилання
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.