Гліцил-тРНК-синтаза

Гліцил-тРНК-синтаза
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2PME, 2PMF, 2Q5H, 2Q5I, 2ZT5, 2ZT6, 2ZT7, 2ZT8, 2ZXF, 4KQE, 4KR2, 4QEI, 5E6M
Ідентифікатори
Символи	GARS1, CMT2D, DSMAV, GlyRS, HMN5, SMAD1, glycyl-tRNA synthetase, GARS, glycyl-tRNA synthetase 1, HMN5A, SMAJI
Зовнішні ІД	OMIM: 600287 MGI: 2449057 HomoloGene: 1547 GeneCards: GARS1
Пов'язані генетичні захворювання
	Charcot-Marie-Tooth disease type 2D[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• aminoacyl-tRNA ligase activity; • nucleotide binding; • ligase activity; • protein dimerization activity; • ATP binding; • bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) activity; • hydrolase activity; • GO:0001948 protein binding; • identical protein binding; • glycine-tRNA ligase activity; • transferase activity;
Клітинна компонента	• Аксон; • мітохондріальний матрикс; • cell projection; • secretory granule; • гіалоплазма; • Екзосома; • extracellular region; • цитоплазма; • мітохондрія;
Біологічний процес	• diadenosine tetraphosphate biosynthetic process; • Біосинтез білків; • glycyl-tRNA aminoacylation; • mitochondrial glycyl-tRNA aminoacylation; • tRNA aminoacylation for protein translation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	2617
	353172
	ENSG00000106105
	ENSMUSG00000029777
	P41250
	Q9CZD3
	NM_002047; NM_001316772
	NM_180678
	NP_001303701; NP_002038
	NP_851009
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Гліцил-тРНК-синтаза (англ. Glycyl-tRNA synthetase) – білок, який кодується геном GARS, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 739 амінокислот, а молекулярна маса — 83 166[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPSPRPVLLR	GARAALLLLL	PPRLLARPSL	LLRRSLSAAS	CPPISLPAAA
SRSSMDGAGA	EEVLAPLRLA	VRQQGDLVRK	LKEDKAPQVD	VDKAVAELKA
RKRVLEAKEL	ALQPKDDIVD	RAKMEDTLKR	RFFYDQAFAI	YGGVSGLYDF
GPVGCALKNN	IIQTWRQHFI	QEEQILEIDC	TMLTPEPVLK	TSGHVDKFAD
FMVKDVKNGE	CFRADHLLKA	HLQKLMSDKK	CSVEKKSEME	SVLAQLDNYG
QQELADLFVN	YNVKSPITGN	DLSPPVSFNL	MFKTFIGPGG	NMPGYLRPET
AQGIFLNFKR	LLEFNQGKLP	FAAAQIGNSF	RNEISPRSGL	IRVREFTMAE
IEHFVDPSEK	DHPKFQNVAD	LHLYLYSAKA	QVSGQSARKM	RLGDAVEQGV
INNTVLGYFI	GRIYLYLTKV	GISPDKLRFR	QHMENEMAHY	ACDCWDAESK
TSYGWIEIVG	CADRSCYDLS	CHARATKVPL	VAEKPLKEPK	TVNVVQFEPS
KGAIGKAYKK	DAKLVMEYLA	ICDECYITEM	EMLLNEKGEF	TIETEGKTFQ
LTKDMINVKR	FQKTLYVEEV	VPNVIEPSFG	LGRIMYTVFE	HTFHVREGDE
QRTFFSFPAV	VAPFKCSVLP	LSQNQEFMPF	VKELSEALTR	HGVSHKVDDS
SGSIGRRYAR	TDEIGVAFGV	TIDFDTVNKT	PHTATLRDRD	SMRQIRAEIS
ELPSIVQDLA	NGNITWADVE	ARYPLFEGQE	TGKKETIEE

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до гідролаз, лігаз, аміноацил-тРНК-синтетаз. Задіяний у такому біологічному процесі як біосинтез білка. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у цитоплазмі, клітинних відростках. Також секретований назовні.

Література

Williams J.H., Osvath S.R., Khong T.-F., Pearse M.J., Power D.A. (1995). Cloning, sequencing and bacterial expression of human glycine tRNA synthetase.. Nucleic Acids Res. 23: 1307 — 1310. PubMed DOI:10.1093/nar/23.8.1307
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Xie W., Nangle L.A., Zhang W., Schimmel P., Yang X.-L. (2007). Long-range structural effects of a Charcot-Marie-Tooth disease-causing mutation in human glycyl-tRNA synthetase.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104: 9976 — 9981. PubMed DOI:10.1073/pnas.0703908104
Guo R.-T., Chong Y.E., Guo M., Yang X.-L. (2009). Crystal structures and biochemical analyses suggest a unique mechanism and role for human glycyl-tRNA synthetase in Ap4A homeostasis.. J. Biol. Chem. 284: 28968 — 28976. PubMed DOI:10.1074/jbc.M109.030692
Shiba K., Schimmel P., Motegi H., Noda T. (1994). Human glycyl-tRNA synthetase. Wide divergence of primary structure from bacterial counterpart and species-specific aminoacylation.. J. Biol. Chem. 269: 30049 — 30055. PubMed
Ge Q., Trieu E.P., Targoff I.N. (1994). Primary structure and functional expression of human glycyl-tRNA synthetase, an autoantigen in myositis.. J. Biol. Chem. 269: 28790 — 28797. PubMed

Примітки

Захворювання, генетично пов'язані з Гліцил-тРНК-синтаза переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4162 (англ.). Процитовано 21 серпня 2017.
UniProt, P41250 (англ.). Процитовано 21 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 7

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з Гліцил-тРНК-синтаза переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4162 (англ.). Процитовано 21 серпня 2017.

[UniProt-5] UniProt, P41250 (англ.). Процитовано 21 серпня 2017.