Порин (білок)

Порини мають циліндричну форму та складаються з бета-листів (β-листів), які з'єднані між собою бета-поворотами на цитоплазматичній стороні та довгими амінокислотними петлями на зовнішній стороні. Бета-шари орієнтовані антипаралельно і утворюють циліндричну трубку, яку називають бета-бочкою (β-діжка).[2] Амінокислотний склад β-ланцюгів поринів унікальний тим, що вздовж них чергуються полярні та неполярні залишки. Це означає, що неполярні залишки спрямовані назовні, щоб взаємодіяти з неполярними ліпідами зовнішньої мембрани, тоді як полярні залишки стикаються всередину до центру бета-діжки для створення водного каналу. Конкретні амінокислоти в каналі визначають специфічність порину для різних молекул.

Кількість бета-листів може варіюватися від до цілих двадцяти двох. Окремі листи з'єднуються між собою петлями і витками.[3] Більшість поринів є мономерними білками. Деякі порини можуть утворювати димери, а інколи навіть октамери.[4] Залежно від розміру порину, внутрішня частина білка може бути наповнена водою, мати до двох β-ланцюгів, складених назад, або містити невеликий додатковий білковий домен в якості «пробки», яка також складається з β-ланцюгів і контролює проникність центрального каналу.

Також порини можуть утворювати гомотримери в зовнішній мембрані, утворюючи суперструктуру пор з трьома каналами.[5] Водневі зв'язки та диполь-дипольні взаємодії між кожним мономером у гомотримері забезпечують стабільність комплексу у зовнішній мембрані.

Порини в основному беруть участь у пасивному транспортуванні гідрофільних молекул різної величини та заряду крізь мембрану.[6] Крім того, порини можуть регулювати проникність і запобігати лізису, обмежуючи потрапляння детергентів у клітину.

Порини можна класифікувати на дві групи: неселективні та селективні. Неселективні порини не мають специфічного субстрату для переносу, хоча деякі виявляють незначні селективність до позитивно або негативно заряджених молекул.[6] Селективні порини менше за розміром, ніж неселективні, і мають високу селективність для переносу певних молекул. Факторами що визначають селективність певного порину є внутрішний діаметер каналу, а також амінокислотні залишками, що складають центральну порожнину.[5]

У Грам-негативних бактерій внутрішня мембрана є головним бар'єром проникності.[7] Зовнішня мембрана більш проникна для гідрофільних речовин, завдяки наявності поринів.[5] Як правило, лише речовини з молекулярною масою менше 600 дальтон можуть дифундувати крізь них.[6]

Порини були вперше виявлені у Грам-негативних бактеріях. Пізніше вони були відкриті у Грам-позитивних бактерій.[8] Порини Грам-позитивних бактерій виконують подібні транспортні функції, але при цьому є менш різноманітними порівняно з поринами Грам-негативних бактерій. У Грам-позитивних бактерій відсутня зовнішня мембрана, тому порини приєднані до певних ліпідів клітинної стінки.[9]

Порини є також у еукаріотів, зокрема у зовнішніх мембранах мітохондрій та хлоропластів .[8][7] Органели містять неселективні порини, які структурно і функціонально схожі на бактеріальні. Ці подібності підтверджують ендосимбіотичну теорію, відповідно до якої еукаріотичні органели виникли у минулому з примітивних Грам-негативних бактеріальних симбіонтів.

Археї містять також іонні канали, що походять від неспецифічних поринів.[9] Канали знаходяться в клітинній стінці і полегшують дифузію поживних речовин всередину клітини.

Багато антибіотиків, які використовуються для лікування бактеріальних інфекцій, проникають в бактерії крізь порини. Однак, завдяки еволюційному тиску, бактерії можуть розвивати резистентність до антибіотиків через мутації генів поринів.[5] Мутації можуть призвести до втрати пор, внаслідок чого антибіотики втрачають здатність проникати всередину бактерій. Цей молекулярний механізм є одним з головних що призвели до кризи стійкості до антибіотиків та збільшенню смертності від інфекцій.

Відкриття порин приписується Хіросі Нікайдо, якого також називали першим «поринологом».[10]