ALAD

ALAD
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1E51, 1PV8, 5HNR, 5HMS
Ідентифікатори
Символи	ALAD, ALADH, PBGS, aminolevulinate dehydratase, ALA dehydratase
Зовнішні ІД	OMIM: 125270 MGI: 96853 HomoloGene: 16 GeneCards: ALAD
Онтологія гена
Молекулярна функція	• porphobilinogen synthase activity; • zinc ion binding; • зв'язування з іоном металу; • каталітична активність; • lyase activity; • identical protein binding; • proteasome core complex binding;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • Екзосома; • клітинне ядро; • extracellular region; • extracellular space; • secretory granule lumen; • ficolin-1-rich granule lumen; • proteasome core complex;
Біологічний процес	• cellular response to interleukin-4; • response to ionizing radiation; • response to platinum ion; • response to selenium ion; • response to amino acid; • cellular response to lead ion; • response to hypoxia; • response to cadmium ion; • response to fatty acid; • response to vitamin B1; • response to organic cyclic compound; • response to vitamin; • response to nutrient; • response to metal ion; • response to zinc ion; • response to glucocorticoid; • response to arsenic-containing substance; • protoporphyrinogen IX biosynthetic process; • response to oxidative stress; • response to organic substance; • response to activity; • tetrapyrrole biosynthetic process; • porphyrin-containing compound biosynthetic process; • response to vitamin E; • response to iron ion; • heme biosynthetic process; • response to lipopolysaccharide; • response to nutrient levels; • response to lead ion; • response to inorganic substance; • response to aluminum ion; • response to hormone; • response to mercury ion; • Обмін речовин; • response to methylmercury; • response to ethanol; • response to cobalt ion; • protein homooligomerization; • response to toxic substance; • response to herbicide; • neutrophil degranulation; • negative regulation of proteasomal protein catabolic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	210
	17025
	ENSG00000148218
	ENSMUSG00000028393
	P13716
	P10518
	NM_000031; NM_001003945; NM_001317745
	NM_001276446; NM_008525
	NP_000022; NP_001003945; NP_001304674
	NP_001263375; NP_032551
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ALAD (англ. Aminolevulinate dehydratase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 330 амінокислот, а молекулярна маса — 36 295[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MQPQSVLHSG	YFHPLLRAWQ	TATTTLNASN	LIYPIFVTDV	PDDIQPITSL
PGVARYGVKR	LEEMLRPLVE	EGLRCVLIFG	VPSRVPKDER	GSAADSEESP
AIEAIHLLRK	TFPNLLVACD	VCLCPYTSHG	HCGLLSENGA	FRAEESRQRL
AEVALAYAKA	GCQVVAPSDM	MDGRVEAIKE	ALMAHGLGNR	VSVMSYSAKF
ASCFYGPFRD	AAKSSPAFGD	RRCYQLPPGA	RGLALRAVDR	DVREGADMLM
VKPGMPYLDI	VREVKDKHPD	LPLAVYHVSG	EFAMLWHGAQ	AGAFDLKAAV
LEAMTAFRRA	GADIIITYYT	PQLLQWLKEE

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до ліаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку.

Література

Wetmur J.G., Bishop D.F., Cantelmo C., Desnick R.J. (1986). Human delta-aminolevulinate dehydratase: nucleotide sequence of a full-length cDNA clone.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83: 7703 — 7707. PubMed DOI:10.1073/pnas.83.20.7703
Wetmur J.G. (1991). RsaI polymorphism in the human delta-aminolevulinate dehydratase gene at 9q34.. Nucleic Acids Res. 19: 4307 — 4307. PubMed DOI:10.1093/nar/19.15.4307-a
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Gibbs P.N.B., Jordan P.M. (1986). Identification of lysine at the active site of human 5-aminolevulinate dehydratase.. Biochem. J. 236: 447 — 451. PubMed DOI:10.1042/bj2360447
Wetmur J.G., Lehnert G., Desnick R.J. (1991). The delta-aminolevulinate dehydratase polymorphism: higher blood lead levels in lead workers and environmentally exposed children with the 1-2 and 2-2 isozymes.. Environ. Res. 56: 109 — 119. PubMed DOI:10.1016/S0013-9351(05)80001-5
Jaffe E.K., Martins J., Li J., Kervinen J., Dunbrack R.L. Jr. (2001). The molecular mechanism of lead inhibition of human porphobilinogen synthase.. J. Biol. Chem. 276: 1531 — 1537. PubMed DOI:10.1074/jbc.M007663200

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:395 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.
UniProt, P13716 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 9

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:395 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, P13716 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.