EFEMP1

EFEMP1
Ідентифікатори
Символи	EFEMP1, DHRD, DRAD, FBLN3, FBNL, FIBL-3, MLVT, MTLV, S1-5, EGF containing fibulin like extracellular matrix protein 1, EGF containing fibulin extracellular matrix protein 1
Зовнішні ІД	OMIM: 601548 MGI: 1339998 HomoloGene: 3028 GeneCards: EFEMP1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding; • epidermal growth factor receptor binding; • epidermal growth factor-activated receptor activity; • GO:0001948 protein binding; • growth factor activity; • extracellular matrix structural constituent;
Клітинна компонента	• GO:0005578 Позаклітинна матриця; • Екзосома; • extracellular space; • extracellular region; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• regulation of transcription, DNA-templated; • epidermal growth factor receptor signaling pathway; • embryonic eye morphogenesis; • post-embryonic eye morphogenesis; • negative regulation of chondrocyte differentiation; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • camera-type eye development; • зір; • regulation of signaling receptor activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	2202
	216616
	ENSG00000115380
	ENSMUSG00000020467
	Q12805
	Q8BPB5
	NM_001039348; NM_001039349; NM_004105; NM_018894
	NM_146015
	NP_001034437; NP_001034438
	NP_666127
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

EFEMP1 (англ. EGF containing fibulin like extracellular matrix protein 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 493 амінокислот, а молекулярна маса — 54 641[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLKALFLTML	TLALVKSQDT	EETITYTQCT	DGYEWDPVRQ	QCKDIDECDI
VPDACKGGMK	CVNHYGGYLC	LPKTAQIIVN	NEQPQQETQP	AEGTSGATTG
VVAASSMATS	GVLPGGGFVA	SAAAVAGPEM	QTGRNNFVIR	RNPADPQRIP
SNPSHRIQCA	AGYEQSEHNV	CQDIDECTAG	THNCRADQVC	INLRGSFACQ
CPPGYQKRGE	QCVDIDECTI	PPYCHQRCVN	TPGSFYCQCS	PGFQLAANNY
TCVDINECDA	SNQCAQQCYN	ILGSFICQCN	QGYELSSDRL	NCEDIDECRT
SSYLCQYQCV	NEPGKFSCMC	PQGYQVVRSR	TCQDINECET	TNECREDEMC
WNYHGGFRCY	PRNPCQDPYI	LTPENRCVCP	VSNAMCRELP	QSIVYKYMSI
RSDRSVPSDI	FQIQATTIYA	NTINTFRIKS	GNENGEFYLR	QTSPVSAMLV
LVKSLSGPRE	HIVDLEMLTV	SSIGTFRTSS	VLRLTIIVGP	FSF

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до факторів росту. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іоном кальцію. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

Lecka-Czernik B., Lumpkin C.K. Jr., Goldstein S. (1995). An overexpressed gene transcript in senescent and quiescent human fibroblasts encoding a novel protein in the epidermal growth factor-like repeat family stimulates DNA synthesis.. Mol. Cell. Biol. 15: 120 — 128. PubMed DOI:10.1128/MCB.15.1.120
Ikegawa S., Toda T., Okui K., Nakamura Y. (1996). Structure and chromosomal assignment of the human S1-5 gene (FBNL) that is highly homologous to fibrillin.. Genomics 35: 590 — 592. PubMed DOI:10.1006/geno.1996.0402
Giltay R., Timpl R., Kostka G. (1999). Sequence, recombinant expression and tissue localization of two novel extracellular matrix proteins, fibulin-3 and fibulin-4.. Matrix Biol. 18: 469 — 480. PubMed DOI:10.1016/S0945-053X(99)00038-4
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Klenotic P.A., Munier F.L., Marmorstein L.Y., Anand-Apte B. (2004). Tissue inhibitor of metalloproteinases-3 (TIMP-3) is a binding partner of epithelial growth factor-containing fibulin-like extracellular matrix protein 1 (EFEMP1). Implications for macular degenerations.. J. Biol. Chem. 279: 30469 — 30473. PubMed DOI:10.1074/jbc.M403026200
Hu B., Thirtamara-Rajamani K.K., Sim H., Viapiano M.S. (2009). Fibulin-3 is uniquely upregulated in malignant gliomas and promotes tumor cell motility and invasion.. Mol. Cancer Res. 7: 1756 — 1770. PubMed DOI:10.1158/1541-7786.MCR-09-0207

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3218 (англ.). Процитовано 28 серпня 2017.
UniProt, Q12805 (англ.). Процитовано 28 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 2

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3218 (англ.). Процитовано 28 серпня 2017.

[UniProt-4] UniProt, Q12805 (англ.). Процитовано 28 серпня 2017.