S100A10

S100A10
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1A4P, 1BT6, 4DRW, 4FTG, 4HRE, 4HRG, 4HRH
Ідентифікатори
Символи	S100A10, 42C, ANX2L, ANX2LG, CAL1L, CLP11, Ca[1], GP11, P11, p10, S100 calcium binding protein A10
Зовнішні ІД	OMIM: 114085 MGI: 1339468 HomoloGene: 2228 GeneCards: S100A10
Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding; • GO:0001948 protein binding; • protein homodimerization activity; • transmembrane transporter binding; • lipid binding;
Клітинна компонента	• membrane raft; • extrinsic component of plasma membrane; • Екзосома; • ендоплазматичний ретикулум; • extracellular region; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• positive regulation of focal adhesion assembly; • GO:0032320, GO:0032321, GO:0032855, GO:0043089, GO:0032854 positive regulation of GTPase activity; • positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading; • positive regulation of binding; • protein heterotetramerization; • membrane raft assembly; • vesicle budding from membrane; • positive regulation of stress fiber assembly; • protein localization to plasma membrane;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	6281
	20194
	ENSG00000197747
	ENSMUSG00000041959
	P60903
	P08207
	NM_002966
	NM_009112
	NP_002957
	NP_033138
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

S100A10 (англ. S100 calcium binding protein A10) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 97 амінокислот, а молекулярна маса — 11 203[4].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MPSQMEHAME		TMMFTFHKFA		GDKGYLTKED		LRVLMEKEFP		GFLENQKDPL
AVDKIMKDLD		QCRDGKVGFQ		SFFSLIAGLT		IACNDYFVVH		MKQKGKK

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі як ацетиляція.

Література

Kube E., Weber K., Gerke V. (1991). Primary structure of human, chicken, and Xenopus laevis p11, a cellular ligand of the Src-kinase substrate, annexin II.. Gene 102: 255 — 259. PubMed DOI:10.1016/0378-1119(91)90086-Q
Harder T., Kube E., Gerke V. (1992). Cloning and characterization of the human gene encoding p11: structural similarity to other members of the S-100 gene family.. Gene 113: 269 — 274. PubMed DOI:10.1016/0378-1119(92)90406-F
Dooley T.P., Weiland K.L., Simon M. (1992). cDNA sequence of human p11 calpactin I light chain.. Genomics 13: 866 — 868. PubMed DOI:10.1016/0888-7543(92)90171-N
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:10487 (англ.). Процитовано 25 серпня 2017.
UniProt, P60903 (англ.). Процитовано 25 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 1

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:10487 (англ.). Процитовано 25 серпня 2017.

[UniProt-4] UniProt, P60903 (англ.). Процитовано 25 серпня 2017.