Інтерлейкін-2

IL2 (англ. Interleukin 2) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 153 амінокислот, а молекулярна маса — 17 628[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MYRMQLLSCIALSLALVTNSAPTSSSTKKTQLQLEHLLLDLQMILNGINN
YKNPKLTRMLTFKFYMPKKATELKHLQCLEEELKPLEEVLNLAQSKNFHL
RPRDLISNINVIVLELKGSETTFMCEYADETATIVEFLNRWITFCQSIIS
TLT
IL2
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи IL2, IL-2, TCGF, lymphokine, interleukin 2
Зовнішні ІД OMIM: 147680 MGI: 96548 HomoloGene: 488 GeneCards: IL2
Пов'язані генетичні захворювання
алергія, Цукровий діабет тип 1[1]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
3558
16183
Ensembl
ENSG00000109471
ENSMUSG00000027720
UniProt
P60568
P04351
RefSeq (мРНК)
NM_000586
NM_008366
RefSeq (білок)
NP_000577
NP_032392
Локус (UCSC) Хр. 4: 122.45 – 122.46 Mb Хр. 3: 37.12 – 37.13 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до цитокінів, факторів росту. Задіяний у таких біологічних процесах як адаптивний імунітет, імунітет. Секретований назовні.

Література

  • Fujita T., Takaoka C., Matsui H., Taniguchi T. (1983). Structure of the human interleukin 2 gene.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 80: 7437 — 7441. PubMed DOI:10.1073/pnas.80.24.7437
  • Holbrook N.J., Lieber M., Crabtree G.R. (1984). DNA sequence of the 5' flanking region of the human interleukin 2 gene: homologies with adult T-cell leukemia virus.. Nucleic Acids Res. 12: 5005 — 5013. PubMed DOI:10.1093/nar/12.12.5005
  • Chernicky C.L., Tan H., Burfeind P., Ilan J., Ilan J. (1996). Sequence of interleukin-2 isolated from human placental poly A+ RNA: possible role in maintenance of fetal allograft.. Mol. Reprod. Dev. 43: 180 — 186. PubMed DOI:10.1002/(SICI)1098-2795(199602)43:2<180::AID-MRD7>3.0.CO;2-N
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Weir M.P., Chaplin M.A., Wallace D.M., Dykes C.W., Hobden A.N. (1988). Structure-activity relationships of recombinant human interleukin 2.. Biochemistry 27: 6883 — 6892. PubMed DOI:10.1021/bi00418a034
  • Robb R.J., Kutny R.M., Panico M., Morris H.R., Chowdhry V. (1984). Amino acid sequence and post-translational modification of human interleukin 2.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 81: 6486 — 6490. PubMed DOI:10.1073/pnas.81.20.6486

Примітки

Див. також

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.