Гелсолін
Гелсолін (англ. Gelsolin) – білок, який кодується геном GSN, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 782 амінокислот, а молекулярна маса — 85 698[4].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MAPHRPAPAL | LCALSLALCA | LSLPVRAATA | SRGASQAGAP | QGRVPEARPN | ||||
SMVVEHPEFL | KAGKEPGLQI | WRVEKFDLVP | VPTNLYGDFF | TGDAYVILKT | ||||
VQLRNGNLQY | DLHYWLGNEC | SQDESGAAAI | FTVQLDDYLN | GRAVQHREVQ | ||||
GFESATFLGY | FKSGLKYKKG | GVASGFKHVV | PNEVVVQRLF | QVKGRRVVRA | ||||
TEVPVSWESF | NNGDCFILDL | GNNIHQWCGS | NSNRYERLKA | TQVSKGIRDN | ||||
ERSGRARVHV | SEEGTEPEAM | LQVLGPKPAL | PAGTEDTAKE | DAANRKLAKL | ||||
YKVSNGAGTM | SVSLVADENP | FAQGALKSED | CFILDHGKDG | KIFVWKGKQA | ||||
NTEERKAALK | TASDFITKMD | YPKQTQVSVL | PEGGETPLFK | QFFKNWRDPD | ||||
QTDGLGLSYL | SSHIANVERV | PFDAATLHTS | TAMAAQHGMD | DDGTGQKQIW | ||||
RIEGSNKVPV | DPATYGQFYG | GDSYIILYNY | RHGGRQGQII | YNWQGAQSTQ | ||||
DEVAASAILT | AQLDEELGGT | PVQSRVVQGK | EPAHLMSLFG | GKPMIIYKGG | ||||
TSREGGQTAP | ASTRLFQVRA | NSAGATRAVE | VLPKAGALNS | NDAFVLKTPS | ||||
AAYLWVGTGA | SEAEKTGAQE | LLRVLRAQPV | QVAEGSEPDG | FWEALGGKAA | ||||
YRTSPRLKDK | KMDAHPPRLF | ACSNKIGRFV | IEEVPGELMQ | EDLATDDVML | ||||
LDTWDQVFVW | VGKDSQEEEK | TEALTSAKRY | IETDPANRDR | RTPITVVKQG | ||||
FEPPSFVGWF | LGWDDDYWSV | DPLDRAMAEL | AA |
Цей білок за функцією належить до кепінгів актину. Задіяний у такому біологічному процесі як біогенез та деградація війок. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті. Також секретований назовні.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
- Maury C.P.J., Alli K., Baumann M. (1990). Finnish hereditary amyloidosis. Amino acid sequence homology between the amyloid fibril protein and human plasma gelsoline.. FEBS Lett. 260: 85 — 87. PubMed DOI:10.1016/0014-5793(90)80072-Q
- Allen P.G. (1997). Functional consequences of disulfide bond formation in gelsolin.. FEBS Lett. 401: 89 — 94. PubMed DOI:10.1016/S0014-5793(96)01439-1
- McLaughlin P.J., Gooch J.T., Mannherz H.-G., Weeds A.G. (1993). Structure of gelsolin segment 1-actin complex and the mechanism of filament severing.. Nature 364: 685 — 692. PubMed DOI:10.1038/364685a0
- Xian W., Vegners R., Janmey P.A., Braunlin W.H. (1995). Spectroscopic studies of a phosphoinositide-binding peptide from gelsolin: behavior in solutions of mixed solvent and anionic micelles.. Biophys. J. 69: 2695 — 2702. PubMed DOI:10.1016/S0006-3495(95)80140-2
- Ghiso J., Haltia M., Prelli F., Novello J., Frangione B. (1990). Gelsolin variant (Asn-187) in familial amyloidosis, Finnish type.. Biochem. J. 272: 827 — 830. PubMed DOI:10.1042/bj2720827
Примітки
- Human PubMed Reference:.
- Mouse PubMed Reference:.
- HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4620 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.
- UniProt, P06396 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.