Епідермальний фактор росту

EGF
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1IVO, 1JL9, 1NQL, 1P9J, 2KV4, 3NJP
Ідентифікатори
Символи	EGF, HOMG4, URG, epidermal growth factor, Epidermal growth factor
Зовнішні ІД	OMIM: 131530 MGI: 95290 HomoloGene: 1483 GeneCards: EGF
Пов'язані генетичні захворювання
	renal hypomagnesemia 4[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity; • epidermal growth factor receptor binding; • Wnt-protein binding; • GO:0001948 protein binding; • growth factor activity; • Wnt-activated receptor activity; • protein tyrosine kinase activity; • phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • мембрана; • receptor complex; • extracellular region; • lysosomal membrane; • Екзосома; • platelet alpha granule lumen; • extracellular space; • clathrin-coated vesicle membrane; • клітинна мембрана;
Біологічний процес	• negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway; • positive regulation of MAP kinase activity; • epidermal growth factor receptor signaling pathway; • regulation of protein localization to cell surface; • ERK1 and ERK2 cascade; • platelet degranulation; • regulation of calcium ion import; • mammary gland alveolus development; • MAPK cascade; • Реплікація ДНК; • positive regulation of transcription, DNA-templated; • negative regulation of secretion; • positive regulation of hyaluronan biosynthetic process; • positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation; • positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process; • Ангіогенез; • Wnt signaling pathway involved in dorsal/ventral axis specification; • positive regulation of cell population proliferation; • positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; • positive regulation of cerebellar granule cell precursor proliferation; • canonical Wnt signaling pathway; • negative regulation of cholesterol efflux; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • positive regulation of DNA binding; • positive regulation of phosphorylation; • positive regulation of mitotic nuclear division; • branching morphogenesis of an epithelial tube; • Сигнальна трансдукція; • regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; • ERBB2 signaling pathway; • phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process; • positive regulation of protein tyrosine kinase activity; • activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; • regulation of cell motility; • positive regulation of receptor internalization; • positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity; • membrane organization; • negative regulation of ERBB signaling pathway; • embryonic retina morphogenesis in camera-type eye; • positive regulation of gene expression; • positive regulation of cell migration; • positive regulation of protein kinase B signaling; • negative regulation of Notch signaling pathway; • regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT; • positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; • positive regulation of protein localization to early endosome;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	1950
	13645
	ENSG00000138798
	ENSMUSG00000028017
	P01133
	P01132
	NM_001178130; NM_001178131; NM_001963; NM_001357021
	NM_010113; NM_001310737; NM_001329594
	NP_001171601; NP_001171602; NP_001954; NP_001343950
	NP_001297666; NP_001316523; NP_034243
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

EGF (англ. Epidermal growth factor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 207 амінокислот, а молекулярна маса — 133 994[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLLTLIILLP	VVSKFSFVSL	SAPQHWSCPE	GTLAGNGNST	CVGPAPFLIF
SHGNSIFRID	TEGTNYEQLV	VDAGVSVIMD	FHYNEKRIYW	VDLERQLLQR
VFLNGSRQER	VCNIEKNVSG	MAINWINEEV	IWSNQQEGII	TVTDMKGNNS
HILLSALKYP	ANVAVDPVER	FIFWSSEVAG	SLYRADLDGV	GVKALLETSE
KITAVSLDVL	DKRLFWIQYN	REGSNSLICS	CDYDGGSVHI	SKHPTQHNLF
AMSLFGDRIF	YSTWKMKTIW	IANKHTGKDM	VRINLHSSFV	PLGELKVVHP
LAQPKAEDDT	WEPEQKLCKL	RKGNCSSTVC	GQDLQSHLCM	CAEGYALSRD
RKYCEDVNEC	AFWNHGCTLG	CKNTPGSYYC	TCPVGFVLLP	DGKRCHQLVS
CPRNVSECSH	DCVLTSEGPL	CFCPEGSVLE	RDGKTCSGCS	SPDNGGCSQL
CVPLSPVSWE	CDCFPGYDLQ	LDEKSCAASG	PQPFLLFANS	QDIRHMHFDG
TDYGTLLSQQ	MGMVYALDHD	PVENKIYFAH	TALKWIERAN	MDGSQRERLI
EEGVDVPEGL	AVDWIGRRFY	WTDRGKSLIG	RSDLNGKRSK	IITKENISQP
RGIAVHPMAK	RLFWTDTGIN	PRIESSSLQG	LGRLVIASSD	LIWPSGITID
FLTDKLYWCD	AKQSVIEMAN	LDGSKRRRLT	QNDVGHPFAV	AVFEDYVWFS
DWAMPSVMRV	NKRTGKDRVR	LQGSMLKPSS	LVVVHPLAKP	GADPCLYQNG
GCEHICKKRL	GTAWCSCREG	FMKASDGKTC	LALDGHQLLA	GGEVDLKNQV
TPLDILSKTR	VSEDNITESQ	HMLVAEIMVS	DQDDCAPVGC	SMYARCISEG
EDATCQCLKG	FAGDGKLCSD	IDECEMGVPV	CPPASSKCIN	TEGGYVCRCS
EGYQGDGIHC	LDIDECQLGE	HSCGENASCT	NTEGGYTCMC	AGRLSEPGLI
CPDSTPPPHL	REDDHHYSVR	NSDSECPLSH	DGYCLHDGVC	MYIEALDKYA
CNCVVGYIGE	RCQYRDLKWW	ELRHAGHGQQ	QKVIVVAVCV	VVLVMLLLLS
LWGAHYYRTQ	KLLSKNPKNP	YEESSRDVRS	RRPADTEDGM	SSCPQPWFVV
IKEHQDLKNG	GQPVAGEDGQ	AADGSMQPTS	WRQEPQLCGM	GTEQGCWIPV
SSDKGSCPQV	MERSFHMPSY	GTQTLEGGVE	KPHSLLSANP	LWQQRALDPP
HQMELTQ

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до факторів росту. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Локалізований у мембрані.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Furuya M., Akashi S., Hirayama K. (1989). The primary structure of human EGF produced by genetic engineering, studied by high-performance tandem mass spectrometry.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 163: 1100 — 1106. PubMed DOI:10.1016/0006-291X(89)92334-6
Halim A., Nilsson J., Ruetschi U., Hesse C., Larson G. (2011). Human urinary glycoproteomics; attachment site specific analysis of N-and O-linked glycosylations by CID and ECD.. Mol. Cell. Proteomics: —. PubMed DOI:10.1074/mcp.M111.013649
Hommel U., Harvey T.S., Driscoll P.C., Campbell I.D. (1992). Human epidermal growth factor. High resolution solution structure and comparison with human transforming growth factor alpha.. J. Mol. Biol. 227: 271 — 282. PubMed DOI:10.1016/0022-2836(92)90697-I
Zettl M., Adrain C., Strisovsky K., Lastun V., Freeman M. (2011). Rhomboid family pseudoproteases use the ER quality control machinery to regulate intercellular signaling.. Cell 145: 79 — 91. PubMed DOI:10.1016/j.cell.2011.02.047
Huang H.W., Mohan S.K., Yu C. (2010). The NMR solution structure of human epidermal growth factor (hEGF) at physiological pH and its interactions with suramin.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 402: 705 — 710. PubMed DOI:10.1016/j.bbrc.2010.10.089

Примітки

Захворювання, генетично пов'язані з EGF переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3229 (англ.). Процитовано 30 серпня 2017.
UniProt, P01133 (англ.). Процитовано 30 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 4

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з EGF переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3229 (англ.). Процитовано 30 серпня 2017.

[UniProt-5] UniProt, P01133 (англ.). Процитовано 30 серпня 2017.