Катепсін C
Катепсін C (англ. Cathepsin C) – білок, який кодується геном CTSC, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 463 амінокислот, а молекулярна маса — 51 854[5].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MGAGPSLLLA | ALLLLLSGDG | AVRCDTPANC | TYLDLLGTWV | FQVGSSGSQR | ||||
DVNCSVMGPQ | EKKVVVYLQK | LDTAYDDLGN | SGHFTIIYNQ | GFEIVLNDYK | ||||
WFAFFKYKEE | GSKVTTYCNE | TMTGWVHDVL | GRNWACFTGK | KVGTASENVY | ||||
VNIAHLKNSQ | EKYSNRLYKY | DHNFVKAINA | IQKSWTATTY | MEYETLTLGD | ||||
MIRRSGGHSR | KIPRPKPAPL | TAEIQQKILH | LPTSWDWRNV | HGINFVSPVR | ||||
NQASCGSCYS | FASMGMLEAR | IRILTNNSQT | PILSPQEVVS | CSQYAQGCEG | ||||
GFPYLIAGKY | AQDFGLVEEA | CFPYTGTDSP | CKMKEDCFRY | YSSEYHYVGG | ||||
FYGGCNEALM | KLELVHHGPM | AVAFEVYDDF | LHYKKGIYHH | TGLRDPFNPF | ||||
ELTNHAVLLV | GYGTDSASGM | DYWIVKNSWG | TGWGENGYFR | IRRGTDECAI | ||||
ESIAVAATPI | PKL |
Цей білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, тіолових протеаз. Білок має сайт для зв'язування з хлоридом. Локалізований у лізосомі.
Література
- Rao N.V., Rao G.V., Hoidal J.R. (1997). Human dipeptidyl-peptidase I. Gene characterization, localization, and expression.. J. Biol. Chem. 272: 10260 — 10265. PubMed DOI:10.1074/jbc.272.15.10260
- Allende L.M., Moreno A., de Unamuno P. (2003). A genetic study of cathepsin C gene in two families with Papillon-Lefevre syndrome.. Mol. Genet. Metab. 79: 146 — 148. PubMed DOI:10.1016/S1096-7192(03)00070-2
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
- Cigic B., Krizaj I., Kralj B., Turk V., Pain R.H. (1998). Stoichiometry and heterogeneity of the pro-region chain in tetrameric human cathepsin C.. Biochim. Biophys. Acta 1382: 143 — 150. PubMed DOI:10.1016/S0167-4838(97)00173-8
- Dolenc I., Turk B., Pungercic G., Ritonja A., Turk V. (1995). Oligomeric structure and substrate induced inhibition of human cathepsin C.. J. Biol. Chem. 270: 21626 — 21631. PubMed DOI:10.1074/jbc.270.37.21626
- Cigic B., Dahl S.W., Pain R.H. (2000). The residual pro-part of cathepsin C fulfills the criteria required for an intramolecular chaperone in folding and stabilizing the human proenzyme.. Biochemistry 39: 12382 — 12390. PubMed DOI:10.1021/bi0008837
Примітки
- Захворювання, генетично пов'язані з Катепсін C переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- Human PubMed Reference:.
- Mouse PubMed Reference:.
- HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2528 (англ.). Процитовано 6 лютого 2017.
- UniProt, P53634 (англ.). Процитовано 6 лютого 2017.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.