Кініноген-1

Кініноген-1
Наявні структури
PDB	Пошук для людей: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1NY2, 2WOK, 4ASQ, 4ASR, 4ECB, 4ECC, 5I25
Ідентифікатори
Символи	KNG1, BDK, BK, KNG, Kininogen 1, HMWK, HAE6
Зовнішні ІД	OMIM: 612358 MGI: 3027157 HomoloGene: 88343 GeneCards: KNG1
Пов'язані генетичні захворювання
	congenital high-molecular-weight kininogen deficiency[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• peptidase inhibitor activity; • heparin binding; • zinc ion binding; • GO:0001948 protein binding; • signaling receptor binding; • cysteine-type endopeptidase inhibitor activity;
Клітинна компонента	• blood microparticle; • клітинна мембрана; • Екзосома; • platelet alpha granule lumen; • extracellular space; • endoplasmic reticulum lumen; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • extracellular region; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• гемостаз; • blood coagulation, intrinsic pathway; • negative regulation of proteolysis; • negative regulation of cell adhesion; • negative regulation of peptidase activity; • negative regulation of blood coagulation; • positive regulation of cytosolic calcium ion concentration; • platelet degranulation; • vasodilation; • positive regulation of apoptotic process; • inflammatory response; • зсідання крові; • negative regulation of endopeptidase activity; • посттрансляційна модифікація; • cellular protein metabolic process; • G protein-coupled receptor signaling pathway;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	3827
	385643
	ENSG00000113889
	ENSMUSG00000060459
	P01042
	н/д
	NM_001166451; NM_000893; NM_001102416
	NM_001102409; NM_001102410; NM_201375
	NP_000884; NP_001095886; NP_001159923
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Кініноген-1 (англ. Kininogen 1) – білок, який кодується геном KNG1, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 644 амінокислот, а молекулярна маса — 71 957[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MKLITILFLC	SRLLLSLTQE	SQSEEIDCND	KDLFKAVDAA	LKKYNSQNQS
NNQFVLYRIT	EATKTVGSDT	FYSFKYEIKE	GDCPVQSGKT	WQDCEYKDAA
KAATGECTAT	VGKRSSTKFS	VATQTCQITP	AEGPVVTAQY	DCLGCVHPIS
TQSPDLEPIL	RHGIQYFNNN	TQHSSLFMLN	EVKRAQRQVV	AGLNFRITYS
IVQTNCSKEN	FLFLTPDCKS	LWNGDTGECT	DNAYIDIQLR	IASFSQNCDI
YPGKDFVQPP	TKICVGCPRD	IPTNSPELEE	TLTHTITKLN	AENNATFYFK
IDNVKKARVQ	VVAGKKYFID	FVARETTCSK	ESNEELTESC	ETKKLGQSLD
CNAEVYVVPW	EKKIYPTVNC	QPLGMISLMK	RPPGFSPFRS	SRIGEIKEET
TVSPPHTSMA	PAQDEERDSG	KEQGHTRRHD	WGHEKQRKHN	LGHGHKHERD
QGHGHQRGHG	LGHGHEQQHG	LGHGHKFKLD	DDLEHQGGHV	LDHGHKHKHG
HGHGKHKNKG	KKNGKHNGWK	TEHLASSSED	STTPSAQTQE	KTEGPTPIPS
LAKPGVTVTF	SDFQDSDLIA	TMMPPISPAP	IQSDDDWIPD	IQIDPNGLSF
NPISDFPDTT	SPKCPGRPWK	SVSEINPTTQ	MKESYYFDLT	DGLS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до інгібіторів протеаз, інгібітор тіолових протеаз, вазоактивних білків. Задіяний у таких біологічних процесах як зсідання крові, гемостаз, запальна відповідь. Секретований назовні.

Література

Ohkubo I., Kurachi K., Takasawa T., Shiokawa H., Sasaki M. (1984). Isolation of a human cDNA for alpha 2-thiol proteinase inhibitor and its identity with low molecular weight kininogen.. Biochemistry 23: 5691 — 5697. PubMed DOI:10.1021/bi00319a005
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Kellermann J., Lottspeich F., Henschen A., Muller-Esterl W. (1986). Completion of the primary structure of human high-molecular-mass kininogen. The amino acid sequence of the entire heavy chain and evidence for its evolution by gene triplication.. Eur. J. Biochem. 154: 471 — 478. PubMed DOI:10.1111/j.1432-1033.1986.tb09421.x
Lottspeich F., Kellermann J., Henschen A., Foertsch B., Mueller-Esterl W. (1985). The amino acid sequence of the light chain of human high-molecular-mass kininogen.. Eur. J. Biochem. 152: 307 — 314. PubMed DOI:10.1111/j.1432-1033.1985.tb09199.x
Kato H., Matsumura Y., Maeda H. (1988). Isolation and identification of hydroxyproline analogues of bradykinin in human urine.. FEBS Lett. 232: 252 — 254. PubMed DOI:10.1016/0014-5793(88)80427-7
Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry.. Nat. Biotechnol. 21: 660 — 666. PubMed DOI:10.1038/nbt827

Примітки

Захворювання, генетично пов'язані з Кініноген-1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6383 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.
UniProt, P01042 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.

Див. також

Хромосома 3

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з Кініноген-1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6383 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.

[UniProt-5] UniProt, P01042 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.