Оклюдин

Оклюдин
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1WPA, 1XAW, 3G7C
Ідентифікатори
Символи	OCLN, BLCPMG, PPP1R115, occludin, PTORCH1
Зовнішні ІД	OMIM: 602876 MGI: 106183 HomoloGene: 1905 GeneCards: OCLN
Пов'язані генетичні захворювання
	pseudo-TORCH syndrome[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein domain specific binding; • GO:0001948 protein binding;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • мембрана; • cell-cell junction; • bicellular tight junction; • клітинна мембрана; • endocytic vesicle; • apicolateral plasma membrane; • apical plasma membrane; • GO:0016023 cytoplasmic vesicle; • lateral plasma membrane; • Міжклітинні контакти;
Біологічний процес	• cell-cell junction organization; • bicellular tight junction assembly; • response to interleukin-18; • cellular response to tumor necrosis factor; • regulation of bicellular tight junction assembly; • protein-containing complex assembly;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	100506658
	18260
	ENSG00000197822; ENSG00000273814
	ENSMUSG00000021638
	Q16625
	Q61146
	NM_002538; NM_001205254; NM_001205255
	NM_008756; NM_001360536; NM_001360537; NM_001360538; NM_001360539
	NP_001192183; NP_001192184; NP_002529
	NP_032782; NP_001347465; NP_001347466; NP_001347467; NP_001347468
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Оклюдин (англ. Occludin) – інтегральний білок, який кодується геном OCLN, розташованим у людини на довгому плечі 5-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 522 амінокислот, а молекулярна маса — 59 144[5]. білок з молекулярною масою 65 кДа, що розташований в щільних контактах та є їх компонентом. В людини оклюдин кодується геном OCLN та являє собою 522-амінокислотний поліпептид.

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSSRPLESPP	PYRPDEFKPN	HYAPSNDIYG	GEMHVRPMLS	QPAYSFYPED
EILHFYKWTS	PPGVIRILSM	LIIVMCIAIF	ACVASTLAWD	RGYGTSLLGG
SVGYPYGGSG	FGSYGSGYGY	GYGYGYGYGG	YTDPRAAKGF	MLAMAAFCFI
AALVIFVTSV	IRSEMSRTRR	YYLSVIIVSA	ILGIMVFIAT	IVYIMGVNPT
AQSSGSLYGS	QIYALCNQFY	TPAATGLYVD	QYLYHYCVVD	PQEAIAIVLG
FMIIVAFALI	IFFAVKTRRK	MDRYDKSNIL	WDKEHIYDEQ	PPNVEEWVKN
VSAGTQDVPS	PPSDYVERVD	SPMAYSSNGK	VNDKRFYPES	SYKSTPVPEV
VQELPLTSPV	DDFRQPRYSS	GGNFETPSKR	APAKGRAGRS	KRTEQDHYET
DYTTGGESCD	ELEEDWIREY	PPITSDQQRQ	LYKRNFDTGL	QEYKSLQSEL
DEINKELSRL	DKELDDYREE	SEEYMAAADE	YNRLKQVKGS	ADYKSKKNHC
KQLKSKLSHI	KKMVGDYDRQ	KT

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Локалізований у клітинній мембрані щільних контактів.

Ген OCLN

Ген OCLN розташований на довгому (q) плечі хромосоми 5 у позиції q13.1. Він починається з 69 492 292 пари основ та простягається до 69 558 104 пари основ, маючи довжину 65 813 пар основ. В результаті альтернативного сплайсингу експресуються дві ізоформи оклюдину.

Структура

В структурі оклюдину виділяють 9 доменів, що розділені на дві групи. Перша група об'єднує 5 доменів, що розташовані внутрішньоклітинно та позаклітинно, а друга група об'єднує 4 трансмембранних домени. Ці 9 доменів є наступними:

N-кінцевий домен (66 амінокислот);
трансмембранний домен 1 (23 амінокислот);
позаклітинна петля 1 (46 амінокислот);
трансмембранний домен 2 (25 амінокислот);
внутрішньоклітинна петля (10 амінокислот);
трансмембранний домен 3 (25 амінокислот);
позаклітинний домен 2 (48 амінокислот);
трансмембранний домен 4 (22 амінокислот);
C-кінцевий домен (257 амінокислот).

C-кінцевий домен необхідний для правильного утворення щільних контактів. Він також взаємодіє з декількома цитоплазматичними білками в з'єднувальному диску і сигнальними молекулами, відповідальними за виживання клітин, а його N-кінцевий домен бере участь в ущільнені щільних контактів. Позаклітинна петля оклюдину бере участь в регуляції парацелюлярної проникності, а позаклітинний домен 2 бере участь в локалізації щодо щільного контакту.

Функції

Оклюдин є важливим для функціювання щільних контактів. Він визначає щільність щільних контактів та відіграє важливу роль в забезпеченні бар'єрної функції.

Див. також

Хромосома 5

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Sallee J.L., Burridge K. (2009). Density-enhanced phosphatase 1 regulates phosphorylation of tight junction proteins and enhances barrier function of epithelial cells.. J. Biol. Chem. 284: 14997 — 15006. PubMed DOI:10.1074/jbc.M901901200
Van Itallie C.M., Anderson J.M. (1997). Occludin confers adhesiveness when expressed in fibroblasts.. J. Cell Sci. 110: 1113 — 1121. PubMed
Lapierre L.A., Tuma P.L., Navarre J., Goldenring J.R., Anderson J.M. (1999). VAP-33 localizes to both an intracellular vesicle population and with occludin at the tight junction.. J. Cell Sci. 112: 3723 — 3732. PubMed

Примітки

Захворювання, генетично пов'язані з Оклюдин переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:8104 (англ.). Процитовано 26 квітня 2018.
UniProt, Q16625 (англ.). Процитовано 26 квітня 2018.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з Оклюдин переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:8104 (англ.). Процитовано 26 квітня 2018.

[UniProt-5] UniProt, Q16625 (англ.). Процитовано 26 квітня 2018.