Рибосомний білок S27a

Рибосомний білок S27a (англ. Ribosomal protein S27a) – білок, який кодується геном RPS27A, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 156 амінокислот, а молекулярна маса — 17 965[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKEGIPPDQQRLIFAGKQL
EDGRTLSDYNIQKESTLHLVLRLRGGAKKRKKKSYTTPKKNKHKRKKVKL
AVLKYYKVDENGKISRLRRECPSDECGAGVFMASHFDRHYCGKCCLTYCF
NKPEDK
Рибосомний білок S27a
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи RPS27A, CEP80, HEL112, S27A, UBA80, UBC, UBCEP1, UBCEP80, ribosomal protein S27a
Зовнішні ІД OMIM: 191343 MGI: 1925544 HomoloGene: 37715 GeneCards: RPS27A
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
6233
78294
Ensembl
ENSG00000143947
ENSMUSG00000020460
UniProt
P62979
P62983
RefSeq (мРНК)
NM_002954
NM_001135592
NM_001177413
NM_001033865
NM_024277
RefSeq (білок)
NP_001129064
NP_001170884
NP_002945
NP_001029037
NP_077239
Локус (UCSC) Хр. 2: 55.23 – 55.24 Mb Хр. 11: 29.55 – 29.55 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Цей білок за функціями належить до рибонуклеопротеїнів, рибосомних білків. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

  • Adams S.M., Sharp M.G., Walker R.A., Brammar W.J., Varley J.M. (1992). Differential expression of translation-associated genes in benign and malignant human breast tumours.. Br. J. Cancer 65: 65 — 71. PubMed DOI:10.1038/bjc.1992.12
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Schlesinger D.H., Goldstein G. (1975). Molecular conservation of 74 amino acid sequence of ubiquitin between cattle and man.. Nature 255: 423 — 424. PubMed DOI:10.1038/255423a0
  • Huang F., Kirkpatrick D., Jiang X., Gygi S.P., Sorkin A. (2006). Differential regulation of EGF receptor internalization and degradation by multiubiquitination within the kinase domain.. Mol. Cell 21: 737 — 748. PubMed DOI:10.1016/j.molcel.2006.02.018
  • Okumura F., Hatakeyama S., Matsumoto M., Kamura T., Nakayama K. (2004). Functional regulation of FEZ1 by the U-box-type ubiquitin ligase E4B contributes to neuritogenesis.. J. Biol. Chem. 279: 53533 — 53543. PubMed DOI:10.1074/jbc.M402916200
  • Komander D. (2009). The emerging complexity of protein ubiquitination.. Biochem. Soc. Trans. 37: 937 — 953. PubMed DOI:10.1042/BST0370937

Примітки

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:10417 (англ.). Процитовано 27 лютого 2017.
  4. UniProt, P62979 (англ.). Процитовано 27 лютого 2017.

Див. також

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.