AGXT

AGXT
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1H0C, 1J04, 2YOB, 3R9A, 4CBR, 4CBS, 4I8A, 4KXK, 4KYO
Ідентифікатори
Символи	AGXT, AGT, AGT1, AGXT1, PH1, SPAT, SPT, TLH6, alanine-glyoxylate aminotransferase, alanine--glyoxylate and serine--pyruvate aminotransferase
Зовнішні ІД	OMIM: 604285 MGI: 1329033 HomoloGene: 37251 GeneCards: AGXT
шифр КФ	2.6.1.44
Пов'язані генетичні захворювання
	primary hyperoxaluria type I[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • protein homodimerization activity; • amino acid binding; • alanine-glyoxylate transaminase activity; • serine-pyruvate transaminase activity; • transaminase activity; • protein self-association; • каталітична активність; • GO:0001948 protein binding; • pyridoxal phosphate binding; • signaling receptor binding; • identical protein binding;
Клітинна компонента	• Пероксисома; • мітохондріальний матрикс; • peroxisomal matrix; • мітохондрія; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• Notch signaling pathway; • oxalic acid secretion; • glyoxylate catabolic process; • glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate; • pyruvate biosynthetic process; • L-alanine catabolic process; • response to glucocorticoid; • response to cAMP; • L-cysteine catabolic process; • cellular nitrogen compound metabolic process; • glyoxylate metabolic process; • protein targeting to peroxisome;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	189
	11611
	ENSG00000172482
	ENSMUSG00000026272
	P21549
	O35423
	NM_000030
	NM_001276710; NM_016702
	NP_000021
	NP_001263639; NP_057911
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

AGXT (англ. Alanine-glyoxylate aminotransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 392 амінокислот, а молекулярна маса — 43 010[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MASHKLLVTP	PKALLKPLSI	PNQLLLGPGP	SNLPPRIMAA	GGLQMIGSMS
KDMYQIMDEI	KEGIQYVFQT	RNPLTLVISG	SGHCALEAAL	VNVLEPGDSF
LVGANGIWGQ	RAVDIGERIG	ARVHPMTKDP	GGHYTLQEVE	EGLAQHKPVL
LFLTHGESST	GVLQPLDGFG	ELCHRYKCLL	LVDSVASLGG	TPLYMDRQGI
DILYSGSQKA	LNAPPGTSLI	SFSDKAKKKM	YSRKTKPFSF	YLDIKWLANF
WGCDDQPRMY	HHTIPVISLY	SLRESLALIA	EQGLENSWRQ	HREAAAYLHG
RLQALGLQLF	VKDPALRLPT	VTTVAVPAGY	DWRDIVSYVI	DHFDIEIMGG
LGPSTGKVLR	IGLLGCNATR	ENVDRVTEAL	RAALQHCPKK	KL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, амінотрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з піридоксаль-фосфатом. Локалізований у мітохондрії, пероксисомах.

Література

Nishiyama K., Berstein G., Oda T., Ichiyama A. (1990). Cloning and nucleotide sequence of cDNA encoding human liver serine-pyruvate aminotransferase.. Eur. J. Biochem. 194: 9 — 18. PubMed DOI:10.1111/j.1432-1033.1990.tb19420.x
Purdue P.E., Takada Y., Danpure C.J. (1990). Identification of mutations associated with peroxisome-to-mitochondrion mistargeting of alanine/glyoxylate aminotransferase in primary hyperoxaluria type 1.. J. Cell Biol. 111: 2341 — 2351. PubMed DOI:10.1083/jcb.111.6.2341
Takada Y., Kaneko N., Esumi H., Purdue P.E., Danpure C.J. (1990). Human peroxisomal L-alanine: glyoxylate aminotransferase. Evolutionary loss of a mitochondrial targeting signal by point mutation of the initiation codon.. Biochem. J. 268: 517 — 520. PubMed DOI:10.1042/bj2680517
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Purdue P.E., Lumb M.J., Allsop J., Minatogawa Y., Danpure C.J. (1992). A glycine-to-glutamate substitution abolishes alanine:glyoxylate aminotransferase catalytic activity in a subset of patients with primary hyperoxaluria type 1.. Genomics 13: 215 — 218. PubMed DOI:10.1016/0888-7543(92)90225-H
Danpure C.J. (1993). Primary hyperoxaluria type 1 and peroxisome-to-mitochondrion mistargeting of alanine:glyoxylate aminotransferase.. Biochimie 75: 309 — 315. PubMed DOI:10.1016/0300-9084(93)90091-6

Примітки

Захворювання, генетично пов'язані з AGXT переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:341 (англ.). Процитовано 28 серпня 2017.
UniProt, P21549 (англ.). Процитовано 28 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 2

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з AGXT переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:341 (англ.). Процитовано 28 серпня 2017.

[UniProt-5] UniProt, P21549 (англ.). Процитовано 28 серпня 2017.