ALOX5
ALOX5 (англ. Arachidonate 5-lipoxygenase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми.[1] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 674 амінокислот, а молекулярна маса — 77 983[2].
Послідовність амінокислот
| 10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| MPSYTVTVAT | GSQWFAGTDD | YIYLSLVGSA | GCSEKHLLDK | PFYNDFERGA | ||||
| VDSYDVTVDE | ELGEIQLVRI | EKRKYWLNDD | WYLKYITLKT | PHGDYIEFPC | ||||
| YRWITGDVEV | VLRDGRAKLA | RDDQIHILKQ | HRRKELETRQ | KQYRWMEWNP | ||||
| GFPLSIDAKC | HKDLPRDIQF | DSEKGVDFVL | NYSKAMENLF | INRFMHMFQS | ||||
| SWNDFADFEK | IFVKISNTIS | ERVMNHWQED | LMFGYQFLNG | CNPVLIRRCT | ||||
| ELPEKLPVTT | EMVECSLERQ | LSLEQEVQQG | NIFIVDFELL | DGIDANKTDP | ||||
| CTLQFLAAPI | CLLYKNLANK | IVPIAIQLNQ | IPGDENPIFL | PSDAKYDWLL | ||||
| AKIWVRSSDF | HVHQTITHLL | RTHLVSEVFG | IAMYRQLPAV | HPIFKLLVAH | ||||
| VRFTIAINTK | AREQLICECG | LFDKANATGG | GGHVQMVQRA | MKDLTYASLC | ||||
| FPEAIKARGM | ESKEDIPYYF | YRDDGLLVWE | AIRTFTAEVV | DIYYEGDQVV | ||||
| EEDPELQDFV | NDVYVYGMRG | RKSSGFPKSV | KSREQLSEYL | TVVIFTASAQ | ||||
| HAAVNFGQYD | WCSWIPNAPP | TMRAPPPTAK | GVVTIEQIVD | TLPDRGRSCW | ||||
| HLGAVWALSQ | FQENELFLGM | YPEEHFIEKP | VKEAMARFRK | NLEAIVSVIA | ||||
| ERNKKKQLPY | YYLSPDRIPN | SVAI |
| ALOX5 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Ідентифікатори | |||||||
| Символи | 5-lipoxygenase | ||||||
| Зовнішні ІД | GeneCards: | ||||||
| Ортологи | |||||||
| Види | Людина | Миша | |||||
| Entrez |
|
| |||||
| Ensembl |
|
| |||||
| UniProt |
|
| |||||
| RefSeq (мРНК) |
|
| |||||
| RefSeq (білок) |
|
| |||||
| Локус (UCSC) | н/д | н/д | |||||
| PubMed search | н/д | н/д | |||||
| Вікідані | |||||||
| |||||||
Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як біосинтез лейкотриєнів, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, іоном заліза. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
- Funk C.D., Hoshiko S., Matsumoto T., Raadmark O., Samuelsson B. (1989). Characterization of the human 5-lipoxygenase gene.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86: 2587 — 2591. PubMed DOI:10.1073/pnas.86.8.2587
- Hoshiko S., Raadmark O., Samuelsson B. (1990). Characterization of the human 5-lipoxygenase gene promoter.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87: 9073 — 9077. PubMed DOI:10.1073/pnas.87.23.9073
- Rouzer C.A., Samuelsson B. (1987). Reversible, calcium-dependent membrane association of human leukocyte 5-lipoxygenase.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84: 7393 — 7397. PubMed DOI:10.1073/pnas.84.21.7393
- Ishii S., Noguchi M., Miyano M., Matsumoto T., Noma M. (1992). Mutagenesis studies on the amino acid residues involved in the iron-binding and the activity of human 5-lipoxygenase.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 182: 1482 — 1490. PubMed DOI:10.1016/0006-291X(92)91901-2
- Werz O., Szellas D., Steinhilber D., Radmark O. (2002). Arachidonic acid promotes phosphorylation of 5-lipoxygenase at Ser-271 by MAPK-activated protein kinase 2 (MK2).. J. Biol. Chem. 277: 14793 — 14800. PubMed DOI:10.1074/jbc.M111945200
Примітки
- HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:435 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.
- UniProt, P09917 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.