CCS
CCS (англ. Copper chaperone for superoxide dismutase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 274 амінокислот, а молекулярна маса — 29 041[4].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MASDSGNQGT | LCTLEFAVQM | TCQSCVDAVR | KSLQGVAGVQ | DVEVHLEDQM | ||||
VLVHTTLPSQ | EVQALLEGTG | RQAVLKGMGS | GQLQNLGAAV | AILGGPGTVQ | ||||
GVVRFLQLTP | ERCLIEGTID | GLEPGLHGLH | VHQYGDLTNN | CNSCGNHFNP | ||||
DGASHGGPQD | SDRHRGDLGN | VRADADGRAI | FRMEDEQLKV | WDVIGRSLII | ||||
DEGEDDLGRG | GHPLSKITGN | SGERLACGII | ARSAGLFQNP | KQICSCDGLT | ||||
IWEERGRPIA | GKGRKESAQP | PAHL |
Кодований геном білок за функціями належить до шаперонів, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі.
Література
- Banci L., Cantini F., Kozyreva T., Rubino J.T. (2013). Mechanistic aspects of hSOD1 maturation from the solution structure of Cu(I) -loaded hCCS domain 1 and analysis of disulfide-free hSOD1 mutants.. ChemBioChem 14: 1839 — 1844. PubMed DOI:10.1002/cbic.201300042
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
- Casareno R.L.B., Waggoner D., Gitlin J.D. (1998). The copper chaperone CCS directly interacts with copper/zinc superoxide dismutase.. J. Biol. Chem. 273: 23625 — 23628. PubMed DOI:10.1074/jbc.273.37.23625
- Stasser J.P., Eisses J.F., Barry A.N., Kaplan J.H., Blackburn N.J. (2005). Cysteine-to-serine mutants of the human copper chaperone for superoxide dismutase reveal a copper cluster at a domain III dimer interface.. Biochemistry 44: 3143 — 3152. PubMed DOI:10.1021/bi0478392
- Vonk W.I., Wijmenga C., Berger R., van de Sluis B., Klomp L.W. (2010). Cu,Zn superoxide dismutase maturation and activity are regulated by COMMD1.. J. Biol. Chem. 285: 28991 — 29000. PubMed DOI:10.1074/jbc.M110.101477
- Lamb A.L., Wernimont A.K., Pufahl R.A., O'Halloran T.V., Rosenzweig A.C. (2000). Crystal structure of the second domain of the human copper chaperone for superoxide dismutase.. Biochemistry 39: 1589 — 1595. PubMed DOI:10.1021/bi992822i
Примітки
- Human PubMed Reference:.
- Mouse PubMed Reference:.
- HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1613 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.
- UniProt, O14618 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.