CCS

CCS (англ. Copper chaperone for superoxide dismutase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 274 амінокислот, а молекулярна маса — 29 041[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MASDSGNQGTLCTLEFAVQMTCQSCVDAVRKSLQGVAGVQDVEVHLEDQM
VLVHTTLPSQEVQALLEGTGRQAVLKGMGSGQLQNLGAAVAILGGPGTVQ
GVVRFLQLTPERCLIEGTIDGLEPGLHGLHVHQYGDLTNNCNSCGNHFNP
DGASHGGPQDSDRHRGDLGNVRADADGRAIFRMEDEQLKVWDVIGRSLII
DEGEDDLGRGGHPLSKITGNSGERLACGIIARSAGLFQNPKQICSCDGLT
IWEERGRPIAGKGRKESAQPPAHL
CCS
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи CCS, copper chaperone for superoxide dismutase
Зовнішні ІД OMIM: 603864 MGI: 1333783 HomoloGene: 3762 GeneCards: CCS
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
9973
12460
Ensembl
ENSG00000173992
ENSMUSG00000034108
UniProt
O14618
Q9WU84
RefSeq (мРНК)
NM_005125
NM_016892
RefSeq (білок)
NP_005116
NP_058588
Локус (UCSC) Хр. 11: 66.59 – 66.61 Mb Хр. 19: 4.83 – 4.84 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до шаперонів, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі.

Література

  • Banci L., Cantini F., Kozyreva T., Rubino J.T. (2013). Mechanistic aspects of hSOD1 maturation from the solution structure of Cu(I) -loaded hCCS domain 1 and analysis of disulfide-free hSOD1 mutants.. ChemBioChem 14: 1839 — 1844. PubMed DOI:10.1002/cbic.201300042
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Casareno R.L.B., Waggoner D., Gitlin J.D. (1998). The copper chaperone CCS directly interacts with copper/zinc superoxide dismutase.. J. Biol. Chem. 273: 23625 — 23628. PubMed DOI:10.1074/jbc.273.37.23625
  • Stasser J.P., Eisses J.F., Barry A.N., Kaplan J.H., Blackburn N.J. (2005). Cysteine-to-serine mutants of the human copper chaperone for superoxide dismutase reveal a copper cluster at a domain III dimer interface.. Biochemistry 44: 3143 — 3152. PubMed DOI:10.1021/bi0478392
  • Vonk W.I., Wijmenga C., Berger R., van de Sluis B., Klomp L.W. (2010). Cu,Zn superoxide dismutase maturation and activity are regulated by COMMD1.. J. Biol. Chem. 285: 28991 — 29000. PubMed DOI:10.1074/jbc.M110.101477
  • Lamb A.L., Wernimont A.K., Pufahl R.A., O'Halloran T.V., Rosenzweig A.C. (2000). Crystal structure of the second domain of the human copper chaperone for superoxide dismutase.. Biochemistry 39: 1589 — 1595. PubMed DOI:10.1021/bi992822i

Примітки

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1613 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.
  4. UniProt, O14618 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.