FOLH1
FOLH1 (англ. Folate hydrolase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[2] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 750 амінокислот, а молекулярна маса — 84 331[3].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MWNLLHETDS | AVATARRPRW | LCAGALVLAG | GFFLLGFLFG | WFIKSSNEAT | ||||
NITPKHNMKA | FLDELKAENI | KKFLYNFTQI | PHLAGTEQNF | QLAKQIQSQW | ||||
KEFGLDSVEL | AHYDVLLSYP | NKTHPNYISI | INEDGNEIFN | TSLFEPPPPG | ||||
YENVSDIVPP | FSAFSPQGMP | EGDLVYVNYA | RTEDFFKLER | DMKINCSGKI | ||||
VIARYGKVFR | GNKVKNAQLA | GAKGVILYSD | PADYFAPGVK | SYPDGWNLPG | ||||
GGVQRGNILN | LNGAGDPLTP | GYPANEYAYR | RGIAEAVGLP | SIPVHPIGYY | ||||
DAQKLLEKMG | GSAPPDSSWR | GSLKVPYNVG | PGFTGNFSTQ | KVKMHIHSTN | ||||
EVTRIYNVIG | TLRGAVEPDR | YVILGGHRDS | WVFGGIDPQS | GAAVVHEIVR | ||||
SFGTLKKEGW | RPRRTILFAS | WDAEEFGLLG | STEWAEENSR | LLQERGVAYI | ||||
NADSSIEGNY | TLRVDCTPLM | YSLVHNLTKE | LKSPDEGFEG | KSLYESWTKK | ||||
SPSPEFSGMP | RISKLGSGND | FEVFFQRLGI | ASGRARYTKN | WETNKFSGYP | ||||
LYHSVYETYE | LVEKFYDPMF | KYHLTVAQVR | GGMVFELANS | IVLPFDCRDY | ||||
AVVLRKYADK | IYSISMKHPQ | EMKTYSVSFD | SLFSAVKNFT | EIASKFSERL | ||||
QDFDKSNPIV | LRMMNDQLMF | LERAFIDPLG | LPDRPFYRHV | IYAPSSHNKY | ||||
AGESFPGIYD | ALFDIESKVD | PSKAWGEVKR | QIYVAAFTVQ | AAAETLSEVA | ||||
Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, карбоксипептидаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
- Luthi-Carter R., Barczak A.K., Speno H.D., Coyle J.T. (1998). Hydrolysis of the neuropeptide N-acetylaspartylglutamate (NAAG) by cloned human glutamate carboxypeptidase II.. Brain Res. 795: 341 — 348. PubMed DOI:10.1016/S0006-8993(98)00244-3
- Rawlings N.D., Barrett A.J. (1997). Structure of membrane glutamate carboxypeptidase.. Biochim. Biophys. Acta 1339: 247 — 252. PubMed DOI:10.1016/S0167-4838(97)00008-3
- Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry.. Nat. Biotechnol. 21: 660 — 666. PubMed DOI:10.1038/nbt827
- O'Keefe D.S., Bacich D.J., Heston W.D.W. (2004). Comparative analysis of prostate-specific membrane antigen (PSMA) versus a prostate-specific membrane antigen-like gene.. Prostate 58: 200 — 210. PubMed DOI:10.1002/pros.10319
- Mesters J.R., Henning K., Hilgenfeld R. (2007). Human glutamate carboxypeptidase II inhibition: structures of GCPII in complex with two potent inhibitors, quisqualate and 2-PMPA.. Acta Crystallogr. D 63: 508 — 513. PubMed DOI:10.1107/S090744490700902X
Примітки
- Human PubMed Reference:.
- HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3788 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.
- UniProt, Q04609 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.