GTF2I

GTF2I
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2D9B, 2DN4, 2ED2, 2EJE
Ідентифікатори
Символи	GTF2I, BAP135, BTKAP1, DIWS, GTFII-I, IB291, SPIN, TFII-I, WBS, WBSCR6, general transcription factor IIi
Зовнішні ІД	OMIM: 601679 MGI: 1202722 HomoloGene: 7748 GeneCards: GTF2I
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948 protein binding; • mitogen-activated protein kinase binding; • GO:0001200, GO:0001133, GO:0001201 DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific; • DNA binding; • GO:0001131, GO:0001151, GO:0001130, GO:0001204 DNA-binding transcription factor activity;
Клітинна компонента	• neuronal cell body; • cell projection; • мембрана; • клітинне ядро; • цитоплазма; • Нуклеоплазма;
Біологічний процес	• negative regulation of angiogenesis; • transcription, DNA-templated; • transcription initiation from RNA polymerase II promoter; • regulation of transcription, DNA-templated; • Сигнальна трансдукція; • negative regulation of cytosolic calcium ion concentration; • transition between slow and fast fiber; • regulation of transcription by RNA polymerase II; • transcription by RNA polymerase II;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	2969
	14886
	ENSG00000263001
	ENSMUSG00000060261
	P78347
	Q9ESZ8
NM_001163636; NM_001280800; NM_001518; NM_032999; NM_033000;
	NM_033001
NM_001080746; NM_001080747; NM_001080748; NM_001080749; NM_010365;
	NM_001359062; NM_001359063; NM_001359064; NM_001359065; NM_001359066; NM_001359067
NP_001157108; NP_001267729; NP_001509; NP_127492; NP_127493;
	NP_127494
NP_001074215; NP_001074216; NP_001074217; NP_001074218; NP_034495;
	NP_001345991; NP_001345992; NP_001345993; NP_001345994; NP_001345995; NP_001345996
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

GTF2I (англ. General transcription factor IIi) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 998 амінокислот, а молекулярна маса — 112 416[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAQVAMSTLP	VEDEESSESR	MVVTFLMSAL	ESMCKELAKS	KAEVACIAVY
ETDVFVVGTE	RGRAFVNTRK	DFQKDFVKYC	VEEEEKAAEM	HKMKSTTQAN
RMSVDAVEIE	TLRKTVEDYF	CFCYGKALGK	STVVPVPYEK	MLRDQSAVVV
QGLPEGVAFK	HPENYDLATL	KWILENKAGI	SFIIKRPFLE	PKKHVGGRVM
VTDADRSILS	PGGSCGPIKV	KTEPTEDSGI	SLEMAAVTVK	EESEDPDYYQ
YNIQAGPSET	DDVDEKQPLS	KPLQGSHHSS	EGNEGTEMEV	PAEDSTQHVP
SETSEDPEVE	VTIEDDDYSP	PSKRPKANEL	PQPPVPEPAN	AGKRKVREFN
FEKWNARITD	LRKQVEELFE	RKYAQAIKAK	GPVTIPYPLF	QSHVEDLYVE
GLPEGIPFRR	PSTYGIPRLE	RILLAKERIR	FVIKKHELLN	STREDLQLDK
PASGVKEEWY	ARITKLRKMV	DQLFCKKFAE	ALGSTEAKAV	PYQKFEAHPN
DLYVEGLPEN	IPFRSPSWYG	IPRLEKIIQV	GNRIKFVIKR	PELLTHSTTE
VTQPRTNTPV	KEDWNVRITK	LRKQVEEIFN	LKFAQALGLT	EAVKVPYPVF
ESNPEFLYVE	GLPEGIPFRS	PTWFGIPRLE	RIVRGSNKIK	FVVKKPELVI
SYLPPGMASK	INTKALQSPK	RPRSPGSNSK	VPEIEVTVEG	PNNNNPQTSA
VRTPTQTNGS	NVPFKPRGRE	FSFEAWNAKI	TDLKQKVENL	FNEKCGEALG
LKQAVKVPFA	LFESFPEDFY	VEGLPEGVPF	RRPSTFGIPR	LEKILRNKAK
IKFIIKKPEM	FETAIKESTS	SKSPPRKINS	SPNVNTTASG	VEDLNIIQVT
IPDDDNERLS	KVEKARQLRE	QVNDLFSRKF	GEAIGMGFPV	KVPYRKITIN
PGCVVVDGMP	PGVSFKAPSY	LEISSMRRIL	DSAEFIKFTV	IRPFPGLVIN
NQLVDQSESE	GPVIQESAEP	SQLEVPATEE	IKETDGSSQI	KQEPDPTW

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Yang W., Desiderio S. (1997). BAP-135, a target for Bruton's tyrosine kinase in response to B cell receptor engagement.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94: 604 — 609. PubMed DOI:10.1073/pnas.94.2.604
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Egloff A.M., Desiderio S. (2001). Identification of phosphorylation sites for Bruton's tyrosine kinase within the transcriptional regulator BAP/TFII-I.. J. Biol. Chem. 276: 27806 — 27815. PubMed DOI:10.1074/jbc.M103692200
Gocke C.B., Yu H., Kang J. (2005). Systematic identification and analysis of mammalian small ubiquitin-like modifier substrates.. J. Biol. Chem. 280: 5004 — 5012. PubMed DOI:10.1074/jbc.M411718200
Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization.. Nat. Biotechnol. 24: 1285 — 1292. PubMed DOI:10.1038/nbt1240
Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432 — 12437. PubMed DOI:10.1073/pnas.1413825111

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4659 (англ.). Процитовано 7 вересня 2017.
UniProt, P78347 (англ.). Процитовано 7 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 7

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4659 (англ.). Процитовано 7 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, P78347 (англ.). Процитовано 7 вересня 2017.