LAMC1

LAMC1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1KLO, 1NPE, 1TLE, 4AQT
Ідентифікатори
Символи	LAMC1, LAMB2, Laminin, gamma 1, laminin subunit gamma 1
Зовнішні ІД	OMIM: 150290 MGI: 99914 HomoloGene: 1724 GeneCards: LAMC1
Пов'язані генетичні захворювання
	колоректальний рак[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• extracellular matrix structural constituent; • extracellular matrix constituent conferring elasticity;
Клітинна компонента	• GO:0005578 Позаклітинна матриця; • extracellular region; • Базальна мембрана; • laminin-1 complex; • Екзосома; • laminin-10 complex; • laminin-11 complex; • extracellular space; • endoplasmic reticulum lumen; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• hemidesmosome assembly; • substrate adhesion-dependent cell spreading; • endoderm development; • Адгезія клітин; • extracellular matrix organization; • cell migration; • positive regulation of epithelial cell proliferation; • extracellular matrix disassembly; • посттрансляційна модифікація; • cellular protein metabolic process; • protein-containing complex assembly; • animal organ morphogenesis; • Гістогенез; • system development; • basement membrane assembly;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	3915
	226519
	ENSG00000135862
	ENSMUSG00000026478
	P11047
	P02468
	NM_002293
	NM_010683
	NP_002284
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

LAMC1 (англ. Laminin subunit gamma 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 609 амінокислот, а молекулярна маса — 177 603[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MRGSHRAAPA	LRPRGRLWPV	LAVLAAAAAA	GCAQAAMDEC	TDEGGRPQRC
MPEFVNAAFN	VTVVATNTCG	TPPEEYCVQT	GVTGVTKSCH	LCDAGQPHLQ
HGAAFLTDYN	NQADTTWWQS	QTMLAGVQYP	SSINLTLHLG	KAFDITYVRL
KFHTSRPESF	AIYKRTREDG	PWIPYQYYSG	SCENTYSKAN	RGFIRTGGDE
QQALCTDEFS	DISPLTGGNV	AFSTLEGRPS	AYNFDNSPVL	QEWVTATDIR
VTLNRLNTFG	DEVFNDPKVL	KSYYYAISDF	AVGGRCKCNG	HASECMKNEF
DKLVCNCKHN	TYGVDCEKCL	PFFNDRPWRR	ATAESASECL	PCDCNGRSQE
CYFDPELYRS	TGHGGHCTNC	QDNTDGAHCE	RCRENFFRLG	NNEACSSCHC
SPVGSLSTQC	DSYGRCSCKP	GVMGDKCDRC	QPGFHSLTEA	GCRPCSCDPS
GSIDECNIET	GRCVCKDNVE	GFNCERCKPG	FFNLESSNPR	GCTPCFCFGH
SSVCTNAVGY	SVYSISSTFQ	IDEDGWRAEQ	RDGSEASLEW	SSERQDIAVI
SDSYFPRYFI	APAKFLGKQV	LSYGQNLSFS	FRVDRRDTRL	SAEDLVLEGA
GLRVSVPLIA	QGNSYPSETT	VKYVFRLHEA	TDYPWRPALT	PFEFQKLLNN
LTSIKIRGTY	SERSAGYLDD	VTLASARPGP	GVPATWVESC	TCPVGYGGQF
CEMCLSGYRR	ETPNLGPYSP	CVLCACNGHS	ETCDPETGVC	NCRDNTAGPH
CEKCSDGYYG	DSTAGTSSDC	QPCPCPGGSS	CAVVPKTKEV	VCTNCPTGTT
GKRCELCDDG	YFGDPLGRNG	PVRLCRLCQC	SDNIDPNAVG	NCNRLTGECL
KCIYNTAGFY	CDRCKDGFFG	NPLAPNPADK	CKACNCNLYG	TMKQQSSCNP
VTGQCECLPH	VTGQDCGACD	PGFYNLQSGQ	GCERCDCHAL	GSTNGQCDIR
TGQCECQPGI	TGQHCERCEV	NHFGFGPEGC	KPCDCHPEGS	LSLQCKDDGR
CECREGFVGN	RCDQCEENYF	YNRSWPGCQE	CPACYRLVKD	KVADHRVKLQ
ELESLIANLG	TGDEMVTDQA	FEDRLKEAER	EVMDLLREAQ	DVKDVDQNLM
DRLQRVNNTL	SSQISRLQNI	RNTIEETGNL	AEQARAHVEN	TERLIEIASR
ELEKAKVAAA	NVSVTQPEST	GDPNNMTLLA	EEARKLAERH	KQEADDIVRV
AKTANDTSTE	AYNLLLRTLA	GENQTAFEIE	ELNRKYEQAK	NISQDLEKQA
ARVHEEAKRA	GDKAVEIYAS	VAQLSPLDSE	TLENEANNIK	MEAENLEQLI
DQKLKDYEDL	REDMRGKELE	VKNLLEKGKT	EQQTADQLLA	RADAAKALAE
EAAKKGRDTL	QEANDILNNL	KDFDRRVNDN	KTAAEEALRK	IPAINQTITE
ANEKTREAQQ	ALGSAAADAT	EAKNKAHEAE	RIASAVQKNA	TSTKAEAERT
FAEVTDLDNE	VNNMLKQLQE	AEKELKRKQD	DADQDMMMAG	MASQAAQEAE
INARKAKNSV	TSLLSIINDL	LEQLGQLDTV	DLNKLNEIEG	TLNKAKDEMK
VSDLDRKVSD	LENEAKKQEA	AIMDYNRDIE	EIMKDIRNLE	DIRKTLPSGC
FNTPSIEKP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як клітинна адгезія, поліморфізм. Локалізований у позаклітинному матриксі, базальній мембрані. Також секретований назовні.

Література

Santos C.L.S., Sabbaga J., Brentani R. (1991). Differences in human laminin B2 sequences.. DNA Seq. 1: 275 — 277. PubMed DOI:10.3109/10425179109020782
Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry.. Nat. Biotechnol. 21: 660 — 666. PubMed DOI:10.1038/nbt827
Pikkarainen T., Kallunki T., Tryggvason K. (1988). Human laminin B2 chain. Comparison of the complete amino acid sequence with the B1 chain reveals variability in sequence homology between different structural domains.. J. Biol. Chem. 263: 6751 — 6758. PubMed
Kallunki T., Ikonen J., Chow L.T., Kallunki P., Tryggvason K. (1991). Structure of the human laminin B2 chain gene reveals extensive divergence from the laminin B1 chain gene.. J. Biol. Chem. 266: 221 — 228. PubMed

Примітки

Захворювання, генетично пов'язані з LAMC1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6492 (англ.). Процитовано 25 серпня 2017.
UniProt, P11047 (англ.). Процитовано 25 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 1

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з LAMC1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6492 (англ.). Процитовано 25 серпня 2017.

[UniProt-5] UniProt, P11047 (англ.). Процитовано 25 серпня 2017.