MGAM

MGAM
Наявні структури
PDB	Пошук для людей: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2QLY, 2QMJ, 3CTT, 3L4T, 3L4U, 3L4V, 3L4W, 3L4X, 3L4Y, 3L4Z, 3TON, 3TOP
Ідентифікатори
Символи	MGAM, MG, MGA, Maltase-glucoamylase
Зовнішні ІД	OMIM: 154360 MGI: 1203495 HomoloGene: 130099 GeneCards: MGAM
Реагує на сполуку
	miglitol[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• hydrolase activity, acting on glycosyl bonds; • maltose alpha-glucosidase activity; • hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds; • каталітична активність; • alpha-1,4-glucosidase activity; • hydrolase activity; • amylase activity; • glucan 1,4-alpha-glucosidase activity; • carbohydrate binding; • alpha-glucosidase activity;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • клітинна мембрана; • apical plasma membrane; • Екзосома; • мембрана; • tertiary granule membrane; • ficolin-1-rich granule membrane;
Біологічний процес	• polysaccharide digestion; • Обмін речовин; • starch catabolic process; • maltose metabolic process; • neutrophil degranulation; • carbohydrate metabolic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	8972
	232714
	ENSG00000257335; ENSG00000282607
	ENSMUSG00000068587
	O43451
	н/д
	NM_004668; NM_001365693
	NM_001171003; NM_001368875
	NP_004659; NP_001352622
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

MGAM (англ. Maltase-glucoamylase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 857 амінокислот, а молекулярна маса — 209 852[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MARKKLKKFT	TLEIVLSVLL	LVLFIISIVL	IVLLAKESLK	STAPDPGTTG
TPDPGTTGTP	DPGTTGTTHA	RTTGPPDPGT	TGTTPVSAEC	PVVNELERIN
CIPDQPPTKA	TCDQRGCCWN	PQGAVSVPWC	YYSKNHSYHV	EGNLVNTNAG
FTARLKNLPS	SPVFGSNVDN	VLLTAEYQTS	NRFHFKLTDQ	TNNRFEVPHE
HVQSFSGNAA	ASLTYQVEIS	RQPFSIKVTR	RSNNRVLFDS	SIGPLLFADQ
FLQLSTRLPS	TNVYGLGEHV	HQQYRHDMNW	KTWPIFNRDT	TPNGNGTNLY
GAQTFFLCLE	DASGLSFGVF	LMNSNAMEVV	LQPAPAITYR	TIGGILDFYV
FLGNTPEQVV	QEYLELIGRP	ALPSYWALGF	HLSRYEYGTL	DNMREVVERN
RAAQLPYDVQ	HADIDYMDER	RDFTYDSVDF	KGFPEFVNEL	HNNGQKLVII
VDPAISNNSS	SSKPYGPYDR	GSDMKIWVNS	SDGVTPLIGE	VWPGQTVFPD
YTNPNCAVWW	TKEFELFHNQ	VEFDGIWIDM	NEVSNFVDGS	VSGCSTNNLN
NPPFTPRILD	GYLFCKTLCM	DAVQHWGKQY	DIHNLYGYSM	AVATAEAAKT
VFPNKRSFIL	TRSTFAGSGK	FAAHWLGDNT	ATWDDLRWSI	PGVLEFNLFG
IPMVGPDICG	FALDTPEELC	RRWMQLGAFY	PFSRNHNGQG	YKDQDPASFG
ADSLLLNSSR	HYLNIRYTLL	PYLYTLFFRA	HSRGDTVARP	LLHEFYEDNS
TWDVHQQFLW	GPGLLITPVL	DEGAEKVMAY	VPDAVWYDYE	TGSQVRWRKQ
KVEMELPGDK	IGLHLRGGYI	FPTQQPNTTT	LASRKNPLGL	IIALDENKEA
KGELFWDNGE	TKDTVANKVY	LLCEFSVTQN	RLEVNISQST	YKDPNNLAFN
EIKILGTEEP	SNVTVKHNGV	PSQTSPTVTY	DSNLKVAIIT	DIDLLLGEAY
TVEWSIKIRD	EEKIDCYPDE	NGASAENCTA	RGCIWEASNS	SGVPFCYFVN
DLYSVSDVQY	NSHGATADIS	LKSSVYANAF	PSTPVNPLRL	DVTYHKNEML
QFKIYDPNKN	RYEVPVPLNI	PSMPSSTPEG	QLYDVLIKKN	PFGIEIRRKS
TGTIIWDSQL	LGFTFSDMFI	RISTRLPSKY	LYGFGETEHR	SYRRDLEWHT
WGMFSRDQPP	GYKKNSYGVH	PYYMGLEEDG	SAHGVLLLNS	NAMDVTFQPL
PALTYRTTGG	VLDFYVFLGP	TPELVTQQYT	ELIGRPVMVP	YWSLGFQLCR
YGYQNDSEIA	SLYDEMVAAQ	IPYDVQYSDI	DYMERQLDFT	LSPKFAGFPA
LINRMKADGM	RVILILDPAI	SGNETQPYPA	FTRGVEDDVF	IKYPNDGDIV
WGKVWPDFPD	VVVNGSLDWD	SQVELYRAYV	AFPDFFRNST	AKWWKREIEE
LYNNPQNPER	SLKFDGMWID	MNEPSSFVNG	AVSPGCRDAS	LNHPPYMPHL
ESRDRGLSSK	TLCMESQQIL	PDGSLVQHYN	VHNLYGWSQT	RPTYEAVQEV
TGQRGVVITR	STFPSSGRWA	GHWLGDNTAA	WDQLKKSIIG	MMEFSLFGIS
YTGADICGFF	QDAEYEMCVR	WMQLGAFYPF	SRNHNTIGTR	RQDPVSWDVA
FVNISRTVLQ	TRYTLLPYLY	TLMHKAHTEG	VTVVRPLLHE	FVSDQVTWDI
DSQFLLGPAF	LVSPVLERNA	RNVTAYFPRA	RWYDYYTGVD	INARGEWKTL
PAPLDHINLH	VRGGYILPWQ	EPALNTHLSR	QKFMGFKIAL	DDEGTAGGWL
FWDDGQSIDT	YGKGLYYLAS	FSASQNTMQS	HIIFNNYITG	TNPLKLGYIE
IWGVGSVPVT	SVSISVSGMV	ITPSFNNDPT	TQVLSIDVTD	RNISLHNFTS
LTWISTL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, глікозидаз. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Sim L., Quezada-Calvillo R., Sterchi E.E., Nichols B.L., Rose D.R. (2008). Human intestinal maltase-glucoamylase: crystal structure of the N-terminal catalytic subunit and basis of inhibition and substrate specificity.. J. Mol. Biol. 375: 782 — 792. PubMed DOI:10.1016/j.jmb.2007.10.069
Naim H.Y., Sterchi E.E., Lentze M.J. (1988). Structure, biosynthesis, and glycosylation of human small intestinal maltase-glucoamylase.. J. Biol. Chem. 263: 19709 — 19717. PubMed
Danielsen E.M. (1987). Tyrosine sulfation, a post-translational modification of microvillar enzymes in the small intestinal enterocyte.. EMBO J. 6: 2891 — 2896. PubMed

Примітки

Сполуки, які фізично взаємодіють з Maltase-glucoamylase переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:7043 (англ.). Процитовано 7 вересня 2017.
UniProt, O43451 (англ.). Процитовано 7 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 7

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Сполуки, які фізично взаємодіють з Maltase-glucoamylase переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:7043 (англ.). Процитовано 7 вересня 2017.

[UniProt-5] UniProt, O43451 (англ.). Процитовано 7 вересня 2017.