MMP9

MMP9
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1GKC, 1GKD, 1ITV, 1L6J, 2OVX, 2OVZ, 2OW0, 2OW1, 2OW2, 4H1Q, 4H2E, 4H3X, 4H82, 4HMA, 4JIJ, 4JQG, 4WZV, 4XCT, 5CUH, 5I12
Ідентифікатори
Символи	MMP9, CLG4B, GELB, MANDP2, MMP-9, 92 kDa type IV collagenase, 92 kDa gelatinase, gelatinase B, matrix metallopeptidase 9
Зовнішні ІД	OMIM: 120361 MGI: 97011 HomoloGene: 3659 GeneCards: MMP9
Онтологія гена
Молекулярна функція	• collagen binding; • zinc ion binding; • зв'язування з іоном металу; • peptidase activity; • GO:0001948 protein binding; • identical protein binding; • hydrolase activity; • metallopeptidase activity; • endopeptidase activity; • serine-type endopeptidase activity; • metalloendopeptidase activity;
Клітинна компонента	• GO:0005578 Позаклітинна матриця; • Екзосома; • extracellular space; • tertiary granule lumen; • ficolin-1-rich granule lumen; • extracellular region; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• skeletal system development; • negative regulation of cation channel activity; • positive regulation of protein phosphorylation; • endodermal cell differentiation; • negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway; • ossification; • negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway; • ephrin receptor signaling pathway; • extracellular matrix disassembly; • negative regulation of apoptotic process; • Протеоліз; • macrophage differentiation; • positive regulation of keratinocyte migration; • positive regulation of apoptotic process; • collagen catabolic process; • positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria; • positive regulation of receptor binding; • positive regulation of DNA binding; • positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway; • embryo implantation; • leukocyte migration; • positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation; • extracellular matrix organization; • positive regulation of cell migration; • neutrophil degranulation; • cellular response to reactive oxygen species; • cellular response to cadmium ion; • cytokine-mediated signaling pathway; • regulation of neuroinflammatory response; • negative regulation of epithelial cell differentiation involved in kidney development; • response to amyloid-beta;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	4318
	17395
	ENSG00000100985
	ENSMUSG00000017737
	P14780
	P41245
	NM_004994
	NM_013599
	NP_004985
	NP_038627
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

MMP9 (англ. Matrix metallopeptidase 9) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 20-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 707 амінокислот, а молекулярна маса — 78 458[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSLWQPLVLV	LLVLGCCFAA	PRQRQSTLVL	FPGDLRTNLT	DRQLAEEYLY
RYGYTRVAEM	RGESKSLGPA	LLLLQKQLSL	PETGELDSAT	LKAMRTPRCG
VPDLGRFQTF	EGDLKWHHHN	ITYWIQNYSE	DLPRAVIDDA	FARAFALWSA
VTPLTFTRVY	SRDADIVIQF	GVAEHGDGYP	FDGKDGLLAH	AFPPGPGIQG
DAHFDDDELW	SLGKGVVVPT	RFGNADGAAC	HFPFIFEGRS	YSACTTDGRS
DGLPWCSTTA	NYDTDDRFGF	CPSERLYTQD	GNADGKPCQF	PFIFQGQSYS
ACTTDGRSDG	YRWCATTANY	DRDKLFGFCP	TRADSTVMGG	NSAGELCVFP
FTFLGKEYST	CTSEGRGDGR	LWCATTSNFD	SDKKWGFCPD	QGYSLFLVAA
HEFGHALGLD	HSSVPEALMY	PMYRFTEGPP	LHKDDVNGIR	HLYGPRPEPE
PRPPTTTTPQ	PTAPPTVCPT	GPPTVHPSER	PTAGPTGPPS	AGPTGPPTAG
PSTATTVPLS	PVDDACNVNI	FDAIAEIGNQ	LYLFKDGKYW	RFSEGRGSRP
QGPFLIADKW	PALPRKLDSV	FEERLSKKLF	FFSGRQVWVY	TGASVLGPRR
LDKLGLGADV	AQVTGALRSG	RGKMLLFSGR	RLWRFDVKAQ	MVDPRSASEV
DRMFPGVPLD	THDVFQYREK	AYFCQDRFYW	RVSSRSELNQ	VDQVGYVTYD
ILQCPED

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Sang Q.X., Birkedal-Hansen H., Van Wart H.E. (1995). Proteolytic and non-proteolytic activation of human neutrophil progelatinase B.. Biochim. Biophys. Acta 1251: 99 — 108. PubMed DOI:10.1016/0167-4838(95)00086-A
Masure S., Proost P., van Damme J., Opdenakker G. (1991). Purification and identification of 91-kDa neutrophil gelatinase. Release by the activating peptide interleukin-8.. Eur. J. Biochem. 198: 391 — 398. PubMed DOI:10.1111/j.1432-1033.1991.tb16027.x
Cha H., Kopetzki E., Huber R., Lanzendoerfer M., Brandstetter H. (2002). Structural basis of the adaptive molecular recognition by MMP9.. J. Mol. Biol. 320: 1065 — 1079. PubMed DOI:10.1016/S0022-2836(02)00558-2
Sato H., Seiki M. (1993). Regulatory mechanism of 92 kDa type IV collagenase gene expression which is associated with invasiveness of tumor cells.. Oncogene 8: 395 — 405. PubMed
Ogata Y., Enghild J.J., Nagase H. (1992). Matrix metalloproteinase 3 (stromelysin) activates the precursor for the human matrix metalloproteinase 9.. J. Biol. Chem. 267: 3581 — 3584. PubMed

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:7176 (англ.). Процитовано 12 вересня 2017.
UniProt, P14780 (англ.). Процитовано 12 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 20

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:7176 (англ.). Процитовано 12 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, P14780 (англ.). Процитовано 12 вересня 2017.