SMPD1

SMPD1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	5JG8
Ідентифікатори
Символи	SMPD1, ASM, ASMASE, NPD, Sphingomyelin phosphodiesterase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 607608 MGI: 98325 HomoloGene: 457 GeneCards: SMPD1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• sphingomyelin phosphodiesterase activity; • hydrolase activity, acting on glycosyl bonds; • GO:0001948 protein binding; • hydrolase activity; • зв'язування з іоном металу; • zinc ion binding; • acid sphingomyelin phosphodiesterase activity; • phosphoric diester hydrolase activity;
Клітинна компонента	• Ендосома; • клітинна мембрана; • lamellar body; • lysosomal lumen; • Лізосома; • Екзосома; • extracellular region; • extracellular space;
Біологічний процес	• termination of signal transduction; • glycosphingolipid metabolic process; • positive regulation of protein dephosphorylation; • ceramide biosynthetic process; • нейробіологія розвитку; • sphingomyelin catabolic process; • negative regulation of MAP kinase activity; • positive regulation of apoptotic process; • Обмін речовин; • Сигнальна трансдукція; • sphingomyelin metabolic process; • response to cocaine; • ceramide metabolic process; • cholesterol metabolic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	6609
	20597
	ENSG00000166311
	ENSMUSG00000037049
	P17405
	Q04519
	NM_000543; NM_001007593; NM_001318087; NM_001318088; NM_001365135
	NM_011421
	NP_000534; NP_001007594; NP_001305016; NP_001305017; NP_001352064
	NP_035551
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

SMPD1 (англ. Sphingomyelin phosphodiesterase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 629 амінокислот, а молекулярна маса — 69 752[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPRYGASLRQ	SCPRSGREQG	QDGTAGAPGL	LWMGLVLALA	LALALALSDS
RVLWAPAEAH	PLSPQGHPAR	LHRIVPRLRD	VFGWGNLTCP	ICKGLFTAIN
LGLKKEPNVA	RVGSVAIKLC	NLLKIAPPAV	CQSIVHLFED	DMVEVWRRSV
LSPSEACGLL	LGSTCGHWDI	FSSWNISLPT	VPKPPPKPPS	PPAPGAPVSR
ILFLTDLHWD	HDYLEGTDPD	CADPLCCRRG	SGLPPASRPG	AGYWGEYSKC
DLPLRTLESL	LSGLGPAGPF	DMVYWTGDIP	AHDVWHQTRQ	DQLRALTTVT
ALVRKFLGPV	PVYPAVGNHE	STPVNSFPPP	FIEGNHSSRW	LYEAMAKAWE
PWLPAEALRT	LRIGGFYALS	PYPGLRLISL	NMNFCSRENF	WLLINSTDPA
GQLQWLVGEL	QAAEDRGDKV	HIIGHIPPGH	CLKSWSWNYY	RIVARYENTL
AAQFFGHTHV	DEFEVFYDEE	TLSRPLAVAF	LAPSATTYIG	LNPGYRVYQI
DGNYSGSSHV	VLDHETYILN	LTQANIPGAI	PHWQLLYRAR	ETYGLPNTLP
TAWHNLVYRM	RGDMQLFQTF	WFLYHKGHPP	SEPCGTPCRL	ATLCAQLSAR
ADSPALCRHL	MPDGSLPEAQ	SLWPRPLFC

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, глікозидаз. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у лізосомі. Також секретований назовні.

Література

Schuchman E.H., Levran O., Pereira L.V., Desnick R.J. (1992). Structural organization and complete nucleotide sequence of the gene encoding human acid sphingomyelinase (SMPD1).. Genomics 12: 197 — 205. PubMed DOI:10.1016/0888-7543(92)90366-Z
Ida H., Rennert O.M., Eto Y., Chan W.Y. (1993). Cloning of a human acid sphingomyelinase cDNA with a new mutation that renders the enzyme inactive.. J. Biochem. 114: 15 — 20. PubMed DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124131
Schissel S.L., Schuchman E.H., Williams K.J., Tabas I. (1996). Zn2+-stimulated sphingomyelinase is secreted by many cell types and is a product of the acid sphingomyelinase gene.. J. Biol. Chem. 271: 18431 — 18436. PubMed DOI:10.1074/jbc.271.31.18431
Dastani Z., Ruel I.L., Engert J.C., Genest J. Jr., Marcil M. (2007). Sphingomyelin phosphodiesterase-1 (SMPD1) coding variants do not contribute to low levels of high-density lipoprotein cholesterol.. BMC Med. Genet. 8: 79 — 79. PubMed DOI:10.1186/1471-2350-8-79
Xiong Z.J., Huang J., Poda G., Pomes R., Prive G.G. (2016). Structure of human acid sphingomyelinase reveals the role of the saposin domain in activating substrate hydrolysis.. J. Mol. Biol. 428: 3026 — 3042. PubMed DOI:10.1016/j.jmb.2016.06.012
Ferlinz K., Hurwitz R., Sandhoff K. (1991). Molecular basis of acid sphingomyelinase deficiency in a patient with Niemann-Pick disease type A.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 179: 1187 — 1191. PubMed DOI:10.1016/0006-291X(91)91697-B

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11120 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.
UniProt, P17405 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 11

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11120 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, P17405 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.