TRPV4

TRPV4
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4DX1, 4DX2
Ідентифікатори
Символи	TRPV4, BCYM3, CMT2C, HMSN2C, OTRPC4, SMAL, SPSMA, SSQTL1, TRP12, VRL2, VROAC, transient receptor potential cation channel subfamily V member 4
Зовнішні ІД	OMIM: 605427 MGI: 1926945 HomoloGene: 11003 GeneCards: TRPV4
Пов'язані генетичні захворювання
	spondylometaphyseal dysplasia, Kozlowski type, metatropic dysplasia, Charcot-Marie-Tooth disease axonal type 2C, spondyloepiphyseal dysplasia, Maroteaux type, Parastremmatic dwarfism, familial digital arthropathy-brachydactyly, neuromuscular disease[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • stretch-activated, cation-selective, calcium channel activity; • osmosensor activity; • microtubule binding; • alpha-tubulin binding; • SH2 domain binding; • calmodulin binding; • actin filament binding; • ion channel activity; • GO:0001948 protein binding; • beta-tubulin binding; • cation channel activity; • actin binding; • ATP binding; • protein kinase binding; • protein kinase C binding; • calcium channel activity; • lipid binding; • identical protein binding; • зв'язування з іоном металу;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • cell projection; • мембрана; • focal adhesion; • filopodium; • growth cone; • Адгезивні контакти; • клітинна мембрана; • ruffle membrane; • cell surface; • Міжклітинні контакти; • apical plasma membrane; • cortical actin cytoskeleton; • cytoplasmic microtubule; • GO:0016023 cytoplasmic vesicle; • lamellipodium; • integral component of plasma membrane; • Війка; • Ендоплазматичний ретикулум;
Біологічний процес	• actin cytoskeleton reorganization; • cell volume homeostasis; • cellular response to heat; • positive regulation of inflammatory response; • negative regulation of neuron projection development; • glucose homeostasis; • cellular hypotonic salinity response; • positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production; • positive regulation of cytosolic calcium ion concentration; • calcium ion import; • positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production; • response to mechanical stimulus; • negative regulation of brown fat cell differentiation; • osmosensory signaling pathway; • cellular calcium ion homeostasis; • hyperosmotic salinity response; • microtubule polymerization; • negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • positive regulation of JNK cascade; • cellular hypotonic response; • ion transport; • vasopressin secretion; • cellular response to osmotic stress; • regulation of response to osmotic stress; • diet induced thermogenesis; • response to osmotic stress; • response to insulin; • positive regulation of gene expression; • positive regulation of vascular permeability; • calcium ion transmembrane transport; • cortical microtubule organization; • positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production; • cell-cell junction assembly; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • hypotonic response; • positive regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production; • blood vessel endothelial cell delamination; • multicellular organismal water homeostasis; • positive regulation of macrophage chemotaxis; • calcium ion transport; • positive regulation of microtubule depolymerization; • actin filament organization; • transmembrane transport; • cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis; • energy homeostasis;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	59341
	63873
	ENSG00000111199
	ENSMUSG00000014158
	Q9HBA0
	Q9EPK8
	NM_001177428; NM_001177431; NM_001177433; NM_021625; NM_147204
	NM_022017
	NP_001170899; NP_001170902; NP_001170904; NP_067638; NP_671737
	NP_071300
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

TRPV4 (англ. Transient receptor potential cation channel subfamily V member 4) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 871 амінокислот, а молекулярна маса — 98 281[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MADSSEGPRA	GPGEVAELPG	DESGTPGGEA	FPLSSLANLF	EGEDGSLSPS
PADASRPAGP	GDGRPNLRMK	FQGAFRKGVP	NPIDLLESTL	YESSVVPGPK
KAPMDSLFDY	GTYRHHSSDN	KRWRKKIIEK	QPQSPKAPAP	QPPPILKVFN
RPILFDIVSR	GSTADLDGLL	PFLLTHKKRL	TDEEFREPST	GKTCLPKALL
NLSNGRNDTI	PVLLDIAERT	GNMREFINSP	FRDIYYRGQT	ALHIAIERRC
KHYVELLVAQ	GADVHAQARG	RFFQPKDEGG	YFYFGELPLS	LAACTNQPHI
VNYLTENPHK	KADMRRQDSR	GNTVLHALVA	IADNTRENTK	FVTKMYDLLL
LKCARLFPDS	NLEAVLNNDG	LSPLMMAAKT	GKIGIFQHII	RREVTDEDTR
HLSRKFKDWA	YGPVYSSLYD	LSSLDTCGEE	ASVLEILVYN	SKIENRHEML
AVEPINELLR	DKWRKFGAVS	FYINVVSYLC	AMVIFTLTAY	YQPLEGTPPY
PYRTTVDYLR	LAGEVITLFT	GVLFFFTNIK	DLFMKKCPGV	NSLFIDGSFQ
LLYFIYSVLV	IVSAALYLAG	IEAYLAVMVF	ALVLGWMNAL	YFTRGLKLTG
TYSIMIQKIL	FKDLFRFLLV	YLLFMIGYAS	ALVSLLNPCA	NMKVCNEDQT
NCTVPTYPSC	RDSETFSTFL	LDLFKLTIGM	GDLEMLSSTK	YPVVFIILLV
TYIILTFVLL	LNMLIALMGE	TVGQVSKESK	HIWKLQWATT	ILDIERSFPV
FLRKAFRSGE	MVTVGKSSDG	TPDRRWCFRV	DEVNWSHWNQ	NLGIINEDPG
KNETYQYYGF	SHTVGRLRRD	RWSSVVPRVV	ELNKNSNPDE	VVVPLDSMGN
PRCDGHQQGY	PRKWRTDDAP	L

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до іонних каналів. Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт іонів, транспорт, транспорт кальцію. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, молекулою кальмодуліну, іоном кальцію. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані, клітинних контактах, клітинних відростках, війках.

Література

Strotmann R., Harteneck C., Nunnenmacher K., Schultz G., Plant T.D. (2000). OTRPC4, a nonselective cation channel that confers sensitivity to extracellular osmolarity.. Nat. Cell Biol. 2: 695 — 702. PubMed DOI:10.1038/35036318
Suzuki M., Mizuno A., Kodaira K., Imai M. (2003). Impaired pressure sensation in mice lacking TRPV4.. J. Biol. Chem. 278: 22664 — 22668. PubMed DOI:10.1074/jbc.M302561200
Arniges M., Fernandez-Fernandez J.M., Albrecht N., Schaefer M., Valverde M.A. (2006). Human TRPV4 channel splice variants revealed a key role of ankyrin domains in multimerization and trafficking.. J. Biol. Chem. 281: 1580 — 1586. PubMed DOI:10.1074/jbc.M511456200
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Strotmann R., Schultz G., Plant T.D. (2003). Ca2+-dependent potentiation of the nonselective cation channel TRPV4 is mediated by a C-terminal calmodulin binding site.. J. Biol. Chem. 278: 26541 — 26549. PubMed DOI:10.1074/jbc.M302590200
Garcia-Elias A., Lorenzo I.M., Vicente R., Valverde M.A. (2008). IP3 receptor binds to and sensitizes TRPV4 channel to osmotic stimuli via a calmodulin-binding site.. J. Biol. Chem. 283: 31284 — 31288. PubMed DOI:10.1074/jbc.C800184200

Примітки

Захворювання, генетично пов'язані з TRPV4 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:18083 (англ.). Процитовано 22 серпня 2017.
UniProt, Q9HBA0 (англ.). Процитовано 22 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 12

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з TRPV4 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:18083 (англ.). Процитовано 22 серпня 2017.

[UniProt-5] UniProt, Q9HBA0 (англ.). Процитовано 22 серпня 2017.