Аннексин A1

Аннексин A1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1QLS, 1AIN, 1BO9
Ідентифікатори
Символи	ANXA1, ANX1, LPC1, annexin A1
Зовнішні ІД	OMIM: 151690 MGI: 96819 HomoloGene: 563 GeneCards: ANXA1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding; • protein-macromolecule adaptor activity; • structural molecule activity; • calcium-dependent protein binding; • GO:0033676 double-stranded DNA helicase activity; • signaling receptor binding; • phospholipid binding; • ATP-dependent DNA/DNA annealing activity; • GO:0008026 helicase activity; • phospholipase A2 inhibitor activity; • зв'язування з іоном металу; • protein homodimerization activity; • single-stranded DNA binding; • GO:0001948 protein binding; • calcium-dependent phospholipid binding; • phospholipase inhibitor activity; • single-stranded RNA binding; • cadherin binding involved in cell-cell adhesion; • DNA/DNA annealing activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • Ендосома; • мембрана; • focal adhesion; • extracellular region; • клітинне ядро; • cell projection; • мітохондріальна мембрана; • Війка; • cornified envelope; • cell surface; • extrinsic component of external side of plasma membrane; • apical plasma membrane; • motile cilium; • Екзосома; • early endosome membrane; • lateral plasma membrane; • клітинна мембрана; • extrinsic component of endosome membrane; • Нуклеоплазма; • early endosome; • endosome membrane; • extrinsic component of membrane; • везикула; • mast cell granule; • basolateral plasma membrane; • Сарколема; • phagocytic cup; • cytoplasmic vesicle membrane; • GO:0016023 cytoplasmic vesicle; • extracellular space; • гіалоплазма; • Мікрофіламенти; • protein-containing complex; • collagen-containing extracellular matrix; • synaptic membrane;
Біологічний процес	• response to interleukin-1; • adaptive immune response; • еструс; • hepatocyte differentiation; • prostate gland development; • cell surface receptor signaling pathway; • myoblast migration involved in skeletal muscle regeneration; • granulocyte chemotaxis; • endocrine pancreas development; • gliogenesis; • negative regulation of T-helper 2 cell differentiation; • neutrophil homeostasis; • prolactin secretion; • positive regulation of wound healing; • negative regulation of phospholipase A2 activity; • insulin secretion; • regulation of leukocyte migration; • positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle; • cellular response to glucocorticoid stimulus; • positive regulation of T cell proliferation; • Фагоцитоз; • Вроджений імунітет; • inflammatory response; • arachidonic acid secretion; • negative regulation of exocytosis; • monocyte chemotaxis; • immune system process; • positive regulation of T-helper 1 cell differentiation; • regulation of interleukin-1 production; • G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger; • negative regulation of apoptotic process; • positive regulation of prostaglandin biosynthetic process; • positive regulation of vesicle fusion; • positive regulation of interleukin-2 production; • regulation of inflammatory response; • regulation of cell shape; • alpha-beta T cell differentiation; • response to hormone; • actin cytoskeleton reorganization; • response to estradiol; • response to organic cyclic compound; • response to peptide hormone; • response to glucocorticoid; • keratinocyte differentiation; • positive regulation of neutrophil apoptotic process; • DNA rewinding; • response to corticosteroid; • DNA duplex unwinding; • peptide cross-linking; • regulation of cell population proliferation; • neutrophil clearance; • positive regulation of apoptotic process; • regulation of hormone secretion; • negative regulation of protein secretion; • response to X-ray; • Сигнальна трансдукція; • cellular response to hydrogen peroxide; • cell-cell adhesion; • G protein-coupled receptor signaling pathway; • cytokine-mediated signaling pathway; • cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus; • positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis; • GO:0048553 negative regulation of catalytic activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	301
	16952
	ENSG00000135046
	ENSMUSG00000024659
	P04083; Q5T3N0
	P10107
	NM_000700
	NM_010730
	NP_000691
	NP_034860
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Аннексин A1 (ліпокортин I, англ. Annexin A1) — білок, який кодується геном ANXA1, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 346 амінокислот, а молекулярна маса — 38 714[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAMVSEFLKQ	AWFIENEEQE	YVQTVKSSKG	GPGSAVSPYP	TFNPSSDVAA
LHKAIMVKGV	DEATIIDILT	KRNNAQRQQI	KAAYLQETGK	PLDETLKKAL
TGHLEEVVLA	LLKTPAQFDA	DELRAAMKGL	GTDEDTLIEI	LASRTNKEIR
DINRVYREEL	KRDLAKDITS	DTSGDFRNAL	LSLAKGDRSE	DFGVNEDLAD
SDARALYEAG	ERRKGTDVNV	FNTILTTRSY	PQLRRVFQKY	TKYSKHDMNK
VLDLELKGDI	EKCLTAIVKC	ATSKPAFFAE	KLHQAMKGVG	TRHKALIRIM
VSRSEIDMND	IKAFYQKMYG	ISLCQAILDE	TKGDYEKILV	ALCGGN

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функцією належить до інгібітор фосфоліпази a2. Задіяний у таких біологічних процесах як адаптивний імунітет, імунітет, вроджений імунітет, запальна відповідь. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, іонами кальцію та фосфоліпідами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані, клітинних відростках, війках, цитоплазматичних везикулах, ендосомах. Також секретований назовні.

Література

Kovacic R.T., Tizard R., Cate R.L., Frey A.Z., Wallner B.P. (1991). Correlation of gene and protein structure of rat and human lipocortin I.. Biochemistry 30: 9015 — 9021. PubMed DOI:10.1021/bi00101a015
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Biemann K., Scoble H.A. (1987). Characterization by tandem mass spectrometry of structural modifications in proteins.. Science 237: 992 — 998. PubMed DOI:10.1126/science.3303336
Pepinsky R.B., Sinclair L.K., Chow E.P., O'Brine-Greco B. (1989). A dimeric form of lipocortin-1 in human placenta.. Biochem. J. 263: 97 — 103. PubMed DOI:10.1042/bj2630097
Mailliard W.S., Haigler H.T., Schlaepfer D.D. (1996). Calcium-dependent binding of S100C to the N-terminal domain of annexin I.. J. Biol. Chem. 271: 719 — 725. PubMed DOI:10.1074/jbc.271.2.719
Dorovkov M.V., Ryazanov A.G. (2004). Phosphorylation of annexin I by TRPM7 channel-kinase.. J. Biol. Chem. 279: 50643 — 50646. PubMed DOI:10.1074/jbc.C400441200

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:533 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.
UniProt, P04083 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.

Див. також

Хромосома 9

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:533 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.

[UniProt-4] UniProt, P04083 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.