Кальретикулін

Кальретикулін
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3POW, 2CLR, 3DOW, 3POS
Ідентифікатори
Символи	CALR, CRT, HEL-S-99n, RO, SSA, cC1qR, calreticulin
Зовнішні ІД	OMIM: 109091 MGI: 88252 HomoloGene: 37911 GeneCards: CALR
Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding; • protein folding chaperone; • carbohydrate binding; • hormone binding; • зв'язування з іоном металу; • complement component C1q complex binding; • mRNA binding; • iron ion binding; • unfolded protein binding; • zinc ion binding; • integrin binding; • DNA binding; • chaperone binding; • пептидний зв'язок; • androgen receptor binding; • ubiquitin protein ligase binding; • RNA binding; • GO:0001948 protein binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • endoplasmic reticulum lumen; • мембрана; • focal adhesion; • extracellular region; • perinuclear region of cytoplasm; • sarcoplasmic reticulum lumen; • клітинне ядро; • endocytic vesicle lumen; • cell surface; • Ендоплазматичний ретикулум; • Екзосома; • комплекс Ґольджі; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • внутрішньоклітинний; • integral component of lumenal side of endoplasmic reticulum membrane; • sarcoplasmic reticulum; • smooth endoplasmic reticulum; • MHC class I peptide loading complex; • Акросома; • external side of plasma membrane; • polysome; • phagocytic vesicle membrane; • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane; • extracellular space; • nuclear envelope; • protein-containing complex; • endoplasmic reticulum quality control compartment; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• negative regulation of neuron differentiation; • protein folding in endoplasmic reticulum; • Рецептор-опосередкований ендоцитоз; • response to organic substance; • клітинне старіння; • Сперматогенез; • positive regulation of dendritic cell chemotaxis; • regulation of apoptotic process; • cellular response to organic substance; • positive regulation of phagocytosis; • negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway; • regulation of transcription, DNA-templated; • negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway; • cardiac muscle cell differentiation; • regulation of meiotic nuclear division; • protein maturation by protein folding; • positive regulation of cell cycle; • protein export from nucleus; • cellular response to lithium ion; • peptide antigen assembly with MHC class I protein complex; • antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I; • protein stabilization; • cellular calcium ion homeostasis; • negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • positive regulation of DNA replication; • Згортання білків; • negative regulation of transcription, DNA-templated; • GO:0033109 cortical actin cytoskeleton organization; • chaperone-mediated protein folding; • response to estradiol; • response to testosterone; • ATF6-mediated unfolded protein response; • positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading; • sequestering of calcium ion; • positive regulation of gene expression; • positive regulation of cell population proliferation; • protein localization to nucleus; • glucocorticoid receptor signaling pathway; • positive regulation of NIK/NF-kappaB signaling; • antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent; • negative regulation of translation; • vesicle fusion with endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment (ERGIC) membrane; • positive regulation of endothelial cell migration; • negative regulation of trophoblast cell migration;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	811
	12317
	ENSG00000179218
	ENSMUSG00000003814
	P27797
	P14211
	NM_004343
	NM_007591
	NP_004334
	NP_031617
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Кальретикулін (англ. Calreticulin) – білок, який кодується геном CALR, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 417 амінокислот, а молекулярна маса — 48 142[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLLSVPLLLG	LLGLAVAEPA	VYFKEQFLDG	DGWTSRWIES	KHKSDFGKFV
LSSGKFYGDE	EKDKGLQTSQ	DARFYALSAS	FEPFSNKGQT	LVVQFTVKHE
QNIDCGGGYV	KLFPNSLDQT	DMHGDSEYNI	MFGPDICGPG	TKKVHVIFNY
KGKNVLINKD	IRCKDDEFTH	LYTLIVRPDN	TYEVKIDNSQ	VESGSLEDDW
DFLPPKKIKD	PDASKPEDWD	ERAKIDDPTD	SKPEDWDKPE	HIPDPDAKKP
EDWDEEMDGE	WEPPVIQNPE	YKGEWKPRQI	DNPDYKGTWI	HPEIDNPEYS
PDPSIYAYDN	FGVLGLDLWQ	VKSGTIFDNF	LITNDEAYAE	EFGNETWGVT
KAAEKQMKDK	QDEEQRLKEE	EEDKKRKEEE	EAEDKEDDED	KDEDEEDEED
KEEDEEEDVP	GQAKDEL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функцією належить до шаперонів. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію, лектинами. Локалізований у цитоплазмі, позаклітинному матриксі, ендоплазматичному ретикулумі, саркоплазматичному ретикулумі. Також секретований назовні.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Lieu T.-S., Newkirk M.M., Capra J.D., Sontheimer R.D. (1988). Molecular characterization of human Ro/SS-A antigen. Amino terminal sequence of the protein moiety of human Ro/SS-A antigen and immunological activity of a corresponding synthetic peptide.. J. Clin. Invest. 82: 96 — 101. PubMed DOI:10.1172/JCI113607
Rojiani M.V., Finlay B.B., Gray V., Dedhar S. (1991). In vitro interaction of a polypeptide homologous to human Ro/SS-A antigen (calreticulin) with a highly conserved amino acid sequence in the cytoplasmic domain of integrin alpha subunits.. Biochemistry 30: 9859 — 9866. PubMed DOI:10.1021/bi00105a008
Krause K.-H., Simmerman H.K.B., Jones L.R., Campbell K.P. (1990). Sequence similarity of calreticulin with a Ca2(+)-binding protein that co-purifies with an Ins(1,4,5)P3-sensitive Ca2+ store in HL-60 cells.. Biochem. J. 270: 545 — 548. PubMed DOI:10.1042/bj2700545
Dupuis M., Schaerer E., Krause K.-H., Tschopp J. (1993). The calcium-binding protein calreticulin is a major constituent of lytic granules in cytolytic T lymphocytes.. J. Exp. Med. 177: 1 — 7. PubMed DOI:10.1084/jem.177.1.1
Nauseef W.M., McCormick S.J., Clark R.A. (1995). Calreticulin functions as a molecular chaperone in the biosynthesis of myeloperoxidase.. J. Biol. Chem. 270: 4741 — 4747. PubMed DOI:10.1074/jbc.270.9.4741

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1455 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.
UniProt, P27797 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.

Див. також

Хромосома 19

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1455 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.

[UniProt-4] UniProt, P27797 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.