Кальретикулін

Кальретикулін (англ. Calreticulin) – білок, який кодується геном CALR, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 417 амінокислот, а молекулярна маса — 48 142[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MLLSVPLLLGLLGLAVAEPAVYFKEQFLDGDGWTSRWIESKHKSDFGKFV
LSSGKFYGDEEKDKGLQTSQDARFYALSASFEPFSNKGQTLVVQFTVKHE
QNIDCGGGYVKLFPNSLDQTDMHGDSEYNIMFGPDICGPGTKKVHVIFNY
KGKNVLINKDIRCKDDEFTHLYTLIVRPDNTYEVKIDNSQVESGSLEDDW
DFLPPKKIKDPDASKPEDWDERAKIDDPTDSKPEDWDKPEHIPDPDAKKP
EDWDEEMDGEWEPPVIQNPEYKGEWKPRQIDNPDYKGTWIHPEIDNPEYS
PDPSIYAYDNFGVLGLDLWQVKSGTIFDNFLITNDEAYAEEFGNETWGVT
KAAEKQMKDKQDEEQRLKEEEEDKKRKEEEEAEDKEDDEDKDEDEEDEED
KEEDEEEDVPGQAKDEL
Кальретикулін
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи CALR, CRT, HEL-S-99n, RO, SSA, cC1qR, calreticulin
Зовнішні ІД OMIM: 109091 MGI: 88252 HomoloGene: 37911 GeneCards: CALR
Шаблон експресії




Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
811
12317
Ensembl
ENSG00000179218
ENSMUSG00000003814
UniProt
P27797
P14211
RefSeq (мРНК)
NM_004343
NM_007591
RefSeq (білок)
NP_004334
NP_031617
Локус (UCSC) Хр. 19: 12.94 – 12.94 Mb н/д
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Цей білок за функцією належить до шаперонів. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію, лектинами. Локалізований у цитоплазмі, позаклітинному матриксі, ендоплазматичному ретикулумі, саркоплазматичному ретикулумі. Також секретований назовні.

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Lieu T.-S., Newkirk M.M., Capra J.D., Sontheimer R.D. (1988). Molecular characterization of human Ro/SS-A antigen. Amino terminal sequence of the protein moiety of human Ro/SS-A antigen and immunological activity of a corresponding synthetic peptide.. J. Clin. Invest. 82: 96 — 101. PubMed DOI:10.1172/JCI113607
  • Rojiani M.V., Finlay B.B., Gray V., Dedhar S. (1991). In vitro interaction of a polypeptide homologous to human Ro/SS-A antigen (calreticulin) with a highly conserved amino acid sequence in the cytoplasmic domain of integrin alpha subunits.. Biochemistry 30: 9859 — 9866. PubMed DOI:10.1021/bi00105a008
  • Krause K.-H., Simmerman H.K.B., Jones L.R., Campbell K.P. (1990). Sequence similarity of calreticulin with a Ca2(+)-binding protein that co-purifies with an Ins(1,4,5)P3-sensitive Ca2+ store in HL-60 cells.. Biochem. J. 270: 545 — 548. PubMed DOI:10.1042/bj2700545
  • Dupuis M., Schaerer E., Krause K.-H., Tschopp J. (1993). The calcium-binding protein calreticulin is a major constituent of lytic granules in cytolytic T lymphocytes.. J. Exp. Med. 177: 1 — 7. PubMed DOI:10.1084/jem.177.1.1
  • Nauseef W.M., McCormick S.J., Clark R.A. (1995). Calreticulin functions as a molecular chaperone in the biosynthesis of myeloperoxidase.. J. Biol. Chem. 270: 4741 — 4747. PubMed DOI:10.1074/jbc.270.9.4741

Примітки

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1455 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.
  4. UniProt, P27797 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.

Див. також

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.