Рибосомний білок L3

Рибосомний білок L3 (англ. Ribosomal protein L3) – білок, який кодується геном RPL3, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 403 амінокислот, а молекулярна маса — 46 109[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MSHRKFSAPRHGSLGFLPRKRSSRHRGKVKSFPKDDPSKPVHLTAFLGYK
AGMTHIVREVDRPGSKVNKKEVVEAVTIVETPPMVVVGIVGYVETPRGLR
TFKTVFAEHISDECKRRFYKNWHKSKKKAFTKYCKKWQDEDGKKQLEKDF
SSMKKYCQVIRVIAHTQMRLLPLRQKKAHLMEIQVNGGTVAEKLDWARER
LEQQVPVNQVFGQDEMIDVIGVTKGKGYKGVTSRWHTKKLPRKTHRGLRK
VACIGAWHPARVAFSVARAGQKGYHHRTEINKKIYKIGQGYLIKDGKLIK
NNASTDYDLSDKSINPLGGFVHYGEVTNDFVMLKGCVVGTKKRVLTLRKS
LLVQTKRRALEKIDLKFIDTTSKFGHGRFQTMEEKKAFMGPLKKDRIAKE
EGA
Рибосомний білок L3
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи RPL3, ASC-1, L3, TARBP-B, ribosomal protein L3
Зовнішні ІД OMIM: 604163 MGI: 1351605 HomoloGene: 747 GeneCards: RPL3
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
6122
27367
Ensembl
ENSG00000100316
ENSMUSG00000060036
UniProt
P39023
P27659
RefSeq (мРНК)
NM_001033853
NM_000967
NM_013762
RefSeq (білок)
NP_000958
NP_001029025
NP_038790
Локус (UCSC) Хр. 22: 39.31 – 39.32 Mb Хр. 15: 80.08 – 80.09 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Цей білок за функціями належить до рибонуклеопротеїнів, рибосомних білків. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Sekiguchi T., Hayano T., Yanagida M., Takahashi N., Nishimoto T. (2006). NOP132 is required for proper nucleolus localization of DEAD-box RNA helicase DDX47.. Nucleic Acids Res. 34: 4593 — 4608. PubMed DOI:10.1093/nar/gkl603
  • Cloutier P., Lavallee-Adam M., Faubert D., Blanchette M., Coulombe B. (2013). A newly uncovered group of distantly related lysine methyltransferases preferentially interact with molecular chaperones to regulate their activity.. PLoS Genet. 9: E1003210 — E1003210. PubMed DOI:10.1371/journal.pgen.1003210
  • Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432 — 12437. PubMed DOI:10.1073/pnas.1413825111
  • Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage.. Cell Rep. 10: 1778 — 1791. PubMed DOI:10.1016/j.celrep.2015.02.033

Примітки

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:10332 (англ.). Процитовано 6 лютого 2017.
  4. UniProt, P39023 (англ.). Процитовано 6 лютого 2017.

Див. також

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.