Фактор пригнічення міграції макрофагів

фактор пригнічення міграції макрофагів
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1CA7, 1CGQ, 1GCZ, 1GD0, 1GIF, 1LJT, 1MIF, 1P1G, 2OOH, 2OOW, 2OOZ, 3B9S, 3CE4, 3DJH, 3DJI, 3HOF, 3IJG, 3IJJ, 3JSF, 3JSG, 3JTU, 3L5P, 3L5R, 3L5S, 3L5T, 3L5U, 3L5V, 3SMB, 3SMC, 3U18, 4ETG, 4EUI, 4EVG, 4F2K, 4GRN, 4GRO, 4GRP, 4GRQ, 4GRR, 4GRU, 3WNR, 3WNS, 3WNT, 4K9G, 4OSF, 4OYQ, 4P01, 4P0H, 4WR8, 4WRB, 4PKZ, 4PLU, 4TRF, 4TRU, 4XX7, 4XX8, 5BS9, 5BSC, 5BSI, 5EIZ, 5HVV, 5CG4, 5J7Q, 5BSJ, 5HVT, 4PKK, 5B4O, 5HVS, 5J7P
Ідентифікатори
Символи	MIF, GIF, GLIF, Mmacrophage migration inhibitory factor (glycosylation-inhibiting factor), macrophage migration inhibitory factor
Зовнішні ІД	OMIM: 153620 MGI: 96982 HomoloGene: 55655 GeneCards: MIF
шифр КФ	5.3.3.12
Онтологія гена
Молекулярна функція	• cytokine activity; • isomerase activity; • GO:0001948 protein binding; • chemoattractant activity; • phenylpyruvate tautomerase activity; • signaling receptor binding; • dopachrome isomerase activity; • protease binding; • cytokine receptor binding; • identical protein binding;
Клітинна компонента	• везикула; • myelin sheath; • Нуклеоплазма; • extracellular region; • cell surface; • Екзосома; • цитоплазма; • гіалоплазма; • secretory granule lumen; • ficolin-1-rich granule lumen; • extracellular space;
Біологічний процес	• positive regulation of protein phosphorylation; • negative regulation of cellular protein metabolic process; • negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator; • positive regulation of MAP kinase activity; • carboxylic acid metabolic process; • positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production; • immune system process; • positive regulation of fibroblast proliferation; • negative regulation of cell aging; • DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator; • negative regulation of apoptotic process; • negative regulation of mature B cell apoptotic process; • negative regulation of gene expression; • positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation; • protein homotrimerization; • positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway; • cell aging; • cell surface receptor signaling pathway; • negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator; • regulation of cell population proliferation; • positive regulation of arachidonic acid secretion; • positive regulation of B cell proliferation; • positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; • positive regulation of prostaglandin secretion involved in immune response; • prostaglandin biosynthetic process; • Вроджений імунітет; • negative regulation of myeloid cell apoptotic process; • inflammatory response; • проліферація; • positive regulation of phosphorylation; • positive regulation of myeloid leukocyte cytokine production involved in immune response; • leukocyte migration; • regulation of macrophage activation; • positive regulation of protein kinase A signaling; • positive chemotaxis; • neutrophil degranulation; • interleukin-12-mediated signaling pathway; • negative regulation of macrophage chemotaxis; • positive regulation of tumor necrosis factor production; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • regulation of signaling receptor activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	4282
	17319
	ENSG00000276701; ENSG00000240972
	ENSMUSG00000033307
	P14174
	P34884
	NM_002415
	NM_010798
	NP_002406; NP_002406.1
	NP_034928
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Фактор пригнічення міграції макрофагів (англ. Macrophage migration inhibitory factor (glycosylation-inhibiting factor)) — білок, який кодується геном MIF, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 115 амінокислот, а молекулярна маса — 12 476[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPMFIVNTNV	PRASVPDGFL	SELTQQLAQA	TGKPPQYIAV	HVVPDQLMAF
GGSSEPCALC	SLHSIGKIGG	AQNRSYSKLL	CGLLAERLRI	SPDRVYINYY
DMNAANVGWN	NSTFA

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до ізомераз, цитокінів. Задіяний у таких біологічних процесах як імунітет, вроджений імунітет, запальна відповідь. Локалізований у цитоплазмі. Також секретований назовні.

Література

Paralkar V., Wistow G.J. (1994). Cloning the human gene for macrophage migration inhibitory factor (MIF).. Genomics 19: 48 — 51. PubMed DOI:10.1006/geno.1994.1011
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Wistow G.J., Shaughnessy M., Lee D.C., Hodin J., Zelenka P.S. (1993). A macrophage migration inhibitory factor is expressed in the differentiating cells of the eye lens.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90: 1272 — 1275. PubMed DOI:10.1073/pnas.90.4.1272
Donn R.P., Shelley E., Ollier W.E.R., Thomson W. (2001). A novel 5'-flanking region polymorphism of macrophage migration inhibitory factor is associated with systemic-onset juvenile idiopathic arthritis.. Arthritis Rheum. 44: 1782 — 1785. PubMed DOI:10.1002/1529-0131(200108)44:8<1782::AID-ART314>3.0.CO;2-#
Oddo M., Calandra T., Bucala R., Meylan P.R.A. (2005). Macrophage migration inhibitory factor reduces the growth of virulent Mycobacterium tuberculosis in human macrophages.. Infect. Immun. 73: 3783 — 3786. PubMed DOI:10.1128/IAI.73.6.3783-3786.2005
Sugimoto H., Suzuki M., Nakagawa A., Tanaka I., Nishihira J. (1996). Crystal structure of macrophage migration inhibitory factor from human lymphocyte at 2.1-A resolution.. FEBS Lett. 389: 145 — 148. PubMed DOI:10.1016/0014-5793(96)00553-4

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:7097 (англ.). Процитовано 27 лютого 2017.
UniProt, P14174 (англ.). Процитовано 27 лютого 2017.

Див. також

Хромосома 22

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:7097 (англ.). Процитовано 27 лютого 2017.

[UniProt-4] UniProt, P14174 (англ.). Процитовано 27 лютого 2017.