AADAC

AADAC
Ідентифікатори
Символи	AADAC, CES5A1, DAC, arylacetamide deacetylase
Зовнішні ІД	OMIM: 600338 MGI: 1915008 HomoloGene: 37436 GeneCards: AADAC
шифр КФ	3.1.1.3
Онтологія гена
Молекулярна функція	• serine hydrolase activity; • GO:0004091 carboxylic ester hydrolase activity; • каталітична активність; • hydrolase activity; • lipase activity; • deacetylase activity; • triglyceride lipase activity;
Клітинна компонента	• organelle membrane; • integral component of membrane; • endoplasmic reticulum membrane; • Ендоплазматичний ретикулум; • мембрана; • внутрішньоклітинна мембранна органела;
Біологічний процес	• xenobiotic metabolic process; • Обмін речовин; • positive regulation of triglyceride catabolic process; • Катаболізм;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	13
	67758
	ENSG00000114771
	ENSMUSG00000027761
	P22760
	Q99PG0
	NM_001086
	NM_023383
	NP_001077
	NP_075872
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

AADAC (англ. Arylacetamide deacetylase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 399 амінокислот, а молекулярна маса — 45 734[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGRKSLYLLI	VGILIAYYIY	TPLPDNVEEP	WRMMWINAHL	KTIQNLATFV
ELLGLHHFMD	SFKVVGSFDE	VPPTSDENVT	VTETKFNNIL	VRVYVPKRKS
EALRRGLFYI	HGGGWCVGSA	ALSGYDLLSR	WTADRLDAVV	VSTNYRLAPK
YHFPIQFEDV	YNALRWFLRK	KVLAKYGVNP	ERIGISGDSA	GGNLAAAVTQ
QLLDDPDVKI	KLKIQSLIYP	ALQPLDVDLP	SYQENSNFLF	LSKSLMVRFW
SEYFTTDRSL	EKAMLSRQHV	PVESSHLFKF	VNWSSLLPER	FIKGHVYNNP
NYGSSELAKK	YPGFLDVRAA	PLLADDNKLR	GLPLTYVITC	QYDLLRDDGL
MYVTRLRNTG	VQVTHNHVED	GFHGAFSFLG	LKISHRLINQ	YIEWLKENL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до гідролаз. Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, мікросомах.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Probst M.R., Jenoe P., Meyer U.A. (1991). Purification and characterization of a human liver arylacetamide deacetylase.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 177: 453 — 459. PubMed DOI:10.1016/0006-291X(91)92005-5
Ross M.K., Crow J.A. (2007). Human carboxylesterases and their role in xenobiotic and endobiotic metabolism.. J. Biochem. Mol. Toxicol. 21: 187 — 196. PubMed DOI:10.1002/jbt.20178
Muta K., Fukami T., Nakajima M., Yokoi T. (2014). N-Glycosylation during translation is essential for human arylacetamide deacetylase enzyme activity.. Biochem. Pharmacol. 87: 352 — 359. PubMed DOI:10.1016/j.bcp.2013.10.001

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:17 (англ.). Процитовано 30 серпня 2017.
UniProt, P22760 (англ.). Процитовано 30 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 3

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:17 (англ.). Процитовано 30 серпня 2017.

[UniProt-4] UniProt, P22760 (англ.). Процитовано 30 серпня 2017.