HSP90B1

HSP90B1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4NH9
Ідентифікатори
Символи	HSP90B1, ECGP, GP96, GRP94, HEL-S-125m, HEL35, TRA1, heat shock protein 90kDa beta family member 1, heat shock protein 90 beta family member 1
Зовнішні ІД	OMIM: 191175 MGI: 98817 HomoloGene: 2476 GeneCards: HSP90B1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • calcium ion binding; • unfolded protein binding; • low-density lipoprotein particle receptor binding; • GO:0001948 protein binding; • RNA binding; • protein phosphatase binding; • ATP binding;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • endocytic vesicle lumen; • endoplasmic reticulum lumen; • endoplasmic reticulum membrane; • мембрана; • focal adhesion; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • Меланосома; • клітинна мембрана; • endoplasmic reticulum chaperone complex; • extracellular region; • midbody; • ендоплазматичний ретикулум; • perinuclear region of cytoplasm; • Екзосома; • клітинне ядро; • protein-containing complex; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• response to hypoxia; • response to stress; • protein folding in endoplasmic reticulum; • negative regulation of apoptotic process; • Рецептор-опосередкований ендоцитоз; • response to endoplasmic reticulum stress; • toll-like receptor signaling pathway; • regulation of phosphoprotein phosphatase activity; • ATF6-mediated unfolded protein response; • actin rod assembly; • retrograde protein transport, ER to cytosol; • sequestering of calcium ion; • Згортання білків; • ubiquitin-dependent ERAD pathway; • protein transport; • cellular response to ATP; • посттрансляційна модифікація; • cellular protein metabolic process; • cytokine-mediated signaling pathway;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	7184
	22027
	ENSG00000166598
	ENSMUSG00000020048
	P14625
	P08113
	NM_003299
	NM_011631
	NP_003290
	NP_035761
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HSP90B1 (англ. Heat shock protein 90 beta family member 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 803 амінокислот, а молекулярна маса — 92 469[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MRALWVLGLC	CVLLTFGSVR	ADDEVDVDGT	VEEDLGKSRE	GSRTDDEVVQ
REEEAIQLDG	LNASQIRELR	EKSEKFAFQA	EVNRMMKLII	NSLYKNKEIF
LRELISNASD	ALDKIRLISL	TDENALSGNE	ELTVKIKCDK	EKNLLHVTDT
GVGMTREELV	KNLGTIAKSG	TSEFLNKMTE	AQEDGQSTSE	LIGQFGVGFY
SAFLVADKVI	VTSKHNNDTQ	HIWESDSNEF	SVIADPRGNT	LGRGTTITLV
LKEEASDYLE	LDTIKNLVKK	YSQFINFPIY	VWSSKTETVE	EPMEEEEAAK
EEKEESDDEA	AVEEEEEEKK	PKTKKVEKTV	WDWELMNDIK	PIWQRPSKEV
EEDEYKAFYK	SFSKESDDPM	AYIHFTAEGE	VTFKSILFVP	TSAPRGLFDE
YGSKKSDYIK	LYVRRVFITD	DFHDMMPKYL	NFVKGVVDSD	DLPLNVSRET
LQQHKLLKVI	RKKLVRKTLD	MIKKIADDKY	NDTFWKEFGT	NIKLGVIEDH
SNRTRLAKLL	RFQSSHHPTD	ITSLDQYVER	MKEKQDKIYF	MAGSSRKEAE
SSPFVERLLK	KGYEVIYLTE	PVDEYCIQAL	PEFDGKRFQN	VAKEGVKFDE
SEKTKESREA	VEKEFEPLLN	WMKDKALKDK	IEKAVVSQRL	TESPCALVAS
QYGWSGNMER	IMKAQAYQTG	KDISTNYYAS	QKKTFEINPR	HPLIRDMLRR
IKEDEDDKTV	LDLAVVLFET	ATLRSGYLLP	DTKAYGDRIE	RMLRLSLNID
PDAKVEEEPE	EEPEETAEDT	TEDTEQDEDE	EMDVGTDEEE	ETAKESTAEK
DEL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до шаперонів. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іоном кальцію. Локалізований у ендоплазматичному ретикулумі.

Література

Maki R.G., Old L.J., Srivastava P.K. (1990). Human homologue of murine tumor rejection antigen gp96: 5'-regulatory and coding regions and relationship to stress-induced proteins.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87: 5658 — 5662. PubMed DOI:10.1073/pnas.87.15.5658
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Chang S.C., Erwin A.E., Lee A.S. (1989). Glucose-regulated protein (GRP94 and GRP78) genes share common regulatory domains and are coordinately regulated by common trans-acting factors.. Mol. Cell. Biol. 9: 2153 — 2162. PubMed DOI:10.1128/MCB.9.5.2153
Meunier L., Usherwood Y.-K., Chung K.T., Hendershot L.M. (2002). A subset of chaperones and folding enzymes form multiprotein complexes in endoplasmic reticulum to bind nascent proteins.. Mol. Biol. Cell 13: 4456 — 4469. PubMed DOI:10.1091/mbc.E02-05-0311
Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry.. Nat. Biotechnol. 21: 660 — 666. PubMed DOI:10.1038/nbt827
Lewandrowski U., Moebius J., Walter U., Sickmann A. (2006). Elucidation of N-glycosylation sites on human platelet proteins: a glycoproteomic approach.. Mol. Cell. Proteomics 5: 226 — 233. PubMed DOI:10.1074/mcp.M500324-MCP200

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12028 (англ.). Процитовано 6 лютого 2017.
UniProt, P14625 (англ.). Процитовано 6 лютого 2017.

Див. також

Хромосома 12

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12028 (англ.). Процитовано 6 лютого 2017.

[UniProt-4] UniProt, P14625 (англ.). Процитовано 6 лютого 2017.