HSPA8

HSPA8 – ген, що кодує білок англ. Heat shock protein family A (Hsp70) member 8 і розташований у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга кодованого геном білка становить 646 амінокислот, а молекулярна маса — 70 898[4].

HSPA8
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3AGY, 3AGZ, 3ESK, 3FZF, 3FZH, 3FZK, 3FZL, 3FZM, 4HWI, 3LDQ, 3M3Z, 4H5N, 4H5R, 4H5T, 4H5V, 4H5W, 4KBQ
Ідентифікатори
Символи	HSPA8, HEL-33, HEL-S-72p, HSC54, HSC70, HSC71, HSP71, HSP73, HSPA10, LAP-1, LAP1, NIP71, heat shock protein family A (Hsp70) member 8
Зовнішні ІД	OMIM: 600816 MGI: 105384 HomoloGene: 68524 GeneCards: HSPA8
Онтологія гена Молекулярна функція • nucleotide binding • heat shock protein binding • unfolded protein binding • phosphatidylserine binding • C3HC4-type RING finger domain binding • GO:0001948 protein binding • MHC class II protein complex binding • enzyme binding • G protein-coupled receptor binding • ATP binding • ubiquitin protein ligase binding • ATPase activity • RNA binding • cadherin binding • protein-macromolecule adaptor activity • protein folding chaperone • chaperone binding • misfolded protein binding • clathrin-uncoating ATPase activity Клітинна компонента • цитоплазма • гіалоплазма • late endosome • blood microparticle • мембрана • focal adhesion • ubiquitin ligase complex • Меланосома • myelin sheath • клітинна мембрана • clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane • внутрішньоклітинний • Prp19 complex • Нуклеоплазма • lysosomal membrane • lysosomal lumen • Ядерце • spliceosomal complex • lumenal side of lysosomal membrane • Екзосома • клітинне ядро • presynapse • GO:0005578 Позаклітинна матриця • extracellular region • extracellular space • secretory granule lumen • ficolin-1-rich granule lumen • Лізосома • autophagosome • Аксон • Дендрит (нейробіологія) • terminal bouton • presynaptic cytosol • postsynaptic cytosol • chaperone complex • Рибонуклеопротеїни Біологічний процес • chaperone-mediated autophagy • mRNA splicing, via spliceosome • late endosomal microautophagy • regulation of transcription, DNA-templated • regulation of protein stability • regulation of mRNA stability • positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome • cellular response to starvation • mRNA processing • chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly • transcription, DNA-templated • chaperone cofactor-dependent protein refolding • regulation of cell cycle • regulation of protein complex stability • ATP metabolic process • response to unfolded protein • clathrin coat disassembly • Згортання білків • protein refolding • regulation of cellular response to heat • GO:0022415 viral process • negative regulation of transcription, DNA-templated • GO:0010554 neurotransmitter secretion • regulation of protein-containing complex assembly • negative regulation of supramolecular fiber organization • regulation of protein import • Сплайсинг • Метилювання білків • neutrophil degranulation • modulation by host of viral process • positive regulation by host of viral genome replication • membrane organization • protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy • axo-dendritic transport • vesicle-mediated transport • cytokine-mediated signaling pathway • cellular response to heat • cellular response to unfolded protein • slow axonal transport Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	3312	15481
Ensembl	ENSG00000109971	ENSMUSG00000015656
UniProt	P11142	P63017
RefSeq (мРНК)	NM_006597 NM_153201	NM_031165 NM_001364480
RefSeq (білок)	NP_006588 NP_694881	NP_112442 NP_001351409
Локус (UCSC)	Хр. 11: 123.06 – 123.06 Mb	Хр. 9: 40.8 – 40.81 Mb
PubMed search	[1]	[2]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до шаперонів, репресорів. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, процесінг мРНК, сплайсінг мРНК, відповідь на стрес, транскрипція, регуляція транскрипції. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані.