OAT
OAT (англ. Ornithine aminotransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 10-й хромосомі.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 439 амінокислот, а молекулярна маса — 48 535[4].
Послідовність амінокислот
| 10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| MFSKLAHLQR | FAVLSRGVHS | SVASATSVAT | KKTVQGPPTS | DDIFEREYKY | ||||
| GAHNYHPLPV | ALERGKGIYL | WDVEGRKYFD | FLSSYSAVNQ | GHCHPKIVNA | ||||
| LKSQVDKLTL | TSRAFYNNVL | GEYEEYITKL | FNYHKVLPMN | TGVEAGETAC | ||||
| KLARKWGYTV | KGIQKYKAKI | VFAAGNFWGR | TLSAISSSTD | PTSYDGFGPF | ||||
| MPGFDIIPYN | DLPALERALQ | DPNVAAFMVE | PIQGEAGVVV | PDPGYLMGVR | ||||
| ELCTRHQVLF | IADEIQTGLA | RTGRWLAVDY | ENVRPDIVLL | GKALSGGLYP | ||||
| VSAVLCDDDI | MLTIKPGEHG | STYGGNPLGC | RVAIAALEVL | EEENLAENAD | ||||
| KLGIILRNEL | MKLPSDVVTA | VRGKGLLNAI | VIKETKDWDA | WKVCLRLRDN | ||||
| GLLAKPTHGD | IIRFAPPLVI | KEDELRESIE | IINKTILSF |
Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, амінотрансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з піридоксаль-фосфатом. Локалізований у мітохондрії.
Література
- Ramesh V., Shaffer M.M., Allaire J.M., Shih V.E., Gusella J.F. (1986). Investigation of gyrate atrophy using a cDNA clone for human ornithine aminotransferase.. DNA 5: 493 — 501. PubMed DOI:10.1089/dna.1.1986.5.493
- Kobayashi T., Nishii M., Takagi Y., Titani T., Matsuzawa T. (1989). Molecular cloning and nucleotide sequence analysis of mRNA for human kidney ornithine aminotransferase. An examination of ornithine aminotransferase isozymes between liver and kidney.. FEBS Lett. 255: 300 — 304. PubMed DOI:10.1016/0014-5793(89)81110-X
- Zintz C.B., Inana G. (1990). Analysis of the human ornithine aminotransferase gene family.. Exp. Eye Res. 50: 759 — 770. PubMed DOI:10.1016/0014-4835(90)90126-F
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
- Simmaco M., John R.A., Barra D., Bossa F. (1986). The primary structure of ornithine aminotransferase. Identification of active-site sequence and site of post-translational proteolysis.. FEBS Lett. 199: 39 — 42. PubMed DOI:10.1016/0014-5793(86)81219-4
- Shah S.A., Shen B.W., Brunger A.T. (1997). Human ornithine aminotransferase complexed with L-canaline and gabaculine: structural basis for substrate recognition.. Structure 5: 1067 — 1075. PubMed DOI:10.1016/S0969-2126(97)00258-X
Примітки
- Human PubMed Reference:.
- Mouse PubMed Reference:.
- HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:8091 (англ.). Процитовано 19 вересня 2017.
- UniProt, P04181 (англ.). Процитовано 19 вересня 2017.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.