RXRA

RXRA
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1BY4, 1DSZ, 1FBY, 1FM6, 1FM9, 1G1U, 1G5Y, 1K74, 1LBD, 1MV9, 1MVC, 1MZN, 1R0N, 1RDT, 1RXR, 1XLS, 1XV9, 1XVP, 1YNW, 2ACL, 2NLL, 2P1T, 2P1U, 2P1V, 2ZXZ, 2ZY0, 3DZU, 3DZY, 3E00, 3E94, 3FAL, 3FC6, 3FUG, 3H0A, 3KWY, 3NSP, 3NSQ, 3OAP, 3OZJ, 3PCU, 3R29, 3R2A, 3R5M, 3UVV, 4CN2, 4CN3, 4CN5, 4CN7, 4J5W, 4J5X, 4K4J, 4K6I, 4M8E, 4M8H, 4N5G, 4N8R, 4NQA, 4OC7, 4POH, 4POJ, 4PP3, 4PP5, 4RFW, 4RMC, 4RMD, 4RME, 4ZO1, 5EC9, 4ZSH
Ідентифікатори
Символи	RXRA, NR2B1, Retinoid X receptor alpha, RXR-alpha, RXRalpha
Зовнішні ІД	OMIM: 180245 MGI: 98214 HomoloGene: 2220 GeneCards: RXRA
Реагує на сполуку
	alitretinoin, bexarotene[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• DNA binding; • sequence-specific DNA binding; • RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding; • GO:0001131, GO:0001151, GO:0001130, GO:0001204 DNA-binding transcription factor activity; • vitamin D response element binding; • GO:0001105 transcription coactivator activity; • transcription factor binding; • retinoic acid-responsive element binding; • зв'язування з іоном металу; • steroid hormone receptor activity; • GO:0038050, GO:0004886, GO:0038051 nuclear receptor activity; • GO:0001948 protein binding; • protein heterodimerization activity; • enzyme binding; • chromatin DNA binding; • vitamin D receptor binding; • retinoic acid binding; • double-stranded DNA binding; • zinc ion binding; • nuclear receptor binding; • пептидний зв'язок; • DNA binding domain binding; • LBD domain binding; • GO:0001200, GO:0001133, GO:0001201 DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific; • signaling receptor activity;
Клітинна компонента	• receptor complex; • Нуклеоплазма; • RNA polymerase II transcription regulator complex; • клітинне ядро; • protein-containing complex;
Біологічний процес	• steroid hormone mediated signaling pathway; • regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis; • regulation of transcription, DNA-templated; • placenta development; • peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway; • regulation of transcription by RNA polymerase II; • cholesterol metabolic process; • in utero embryonic development; • negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • cardiac muscle cell proliferation; • secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development; • transcription, DNA-templated; • positive regulation of transcription, DNA-templated; • ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis; • heart development; • retinoic acid receptor signaling pathway; • maternal placenta development; • modulation by virus of host process; • vitamin metabolic process; • bile acid and bile salt transport; • ventricular cardiac muscle cell differentiation; • camera-type eye development; • GO:0022415 viral process; • protein homotetramerization; • transcription initiation from RNA polymerase II promoter; • embryo implantation; • positive regulation of translational initiation by iron; • positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter involved in cellular response to chemical stimulus; • response to retinoic acid; • regulation of lipid metabolic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	6256
	20181
	ENSG00000186350
	ENSMUSG00000015846
	P19793
	P28700
	NM_002957; NM_001291920; NM_001291921
	NM_001290481; NM_001290482; NM_011305
	NP_001278849; NP_001278850; NP_002948
	NP_001277410; NP_001277411; NP_035435
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

RXRA (англ. Retinoid X receptor alpha) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 462 амінокислот, а молекулярна маса — 50 811[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MDTKHFLPLD	FSTQVNSSLT	SPTGRGSMAA	PSLHPSLGPG	IGSPGQLHSP
ISTLSSPING	MGPPFSVISS	PMGPHSMSVP	TTPTLGFSTG	SPQLSSPMNP
VSSSEDIKPP	LGLNGVLKVP	AHPSGNMASF	TKHICAICGD	RSSGKHYGVY
SCEGCKGFFK	RTVRKDLTYT	CRDNKDCLID	KRQRNRCQYC	RYQKCLAMGM
KREAVQEERQ	RGKDRNENEV	ESTSSANEDM	PVERILEAEL	AVEPKTETYV
EANMGLNPSS	PNDPVTNICQ	AADKQLFTLV	EWAKRIPHFS	ELPLDDQVIL
LRAGWNELLI	ASFSHRSIAV	KDGILLATGL	HVHRNSAHSA	GVGAIFDRVL
TELVSKMRDM	QMDKTELGCL	RAIVLFNPDS	KGLSNPAEVE	ALREKVYASL
EAYCKHKYPE	QPGRFAKLLL	RLPALRSIGL	KCLEHLFFFK	LIGDTPIDTF
LMEMLEAPHQ	MT

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, транскрипція, регуляція транскрипції, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, ДНК. Локалізований у ядрі.

Література

Mangelsdorf D.J., Ong E.S., Dyck J.A., Evans R.M. (1990). Nuclear receptor that identifies a novel retinoic acid response pathway.. Nature 345: 224 — 229. PubMed DOI:10.1038/345224a0
Kobayashi T., Kodani Y., Nozawa A., Endo Y., Sawasaki T. (2008). DNA-binding profiling of human hormone nuclear receptors via fluorescence correlation spectroscopy in a cell-free system.. FEBS Lett. 582: 2737 — 2744. PubMed DOI:10.1016/j.febslet.2008.07.003
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Gorla-Bajszczak A., Juge-Aubry C., Pernin A., Burger A.G., Meier C.A. (1999). Conserved amino acids in the ligand-binding and tau(i) domains of the peroxisome proliferator-activated receptor alpha are necessary for heterodimerization with RXR.. Mol. Cell. Endocrinol. 147: 37 — 47. PubMed DOI:10.1016/S0303-7207(98)00217-2
Harish S., Ashok M.S., Khanam T., Rangarajan P.N. (2000). Serine 27, a human retinoid X receptor alpha residue, phosphorylated by protein kinase A is essential for cyclicAMP-mediated downregulation of RXRalpha function.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 279: 853 — 857. PubMed DOI:10.1006/bbrc.2000.4043
Mathur M., Tucker P.W., Samuels H.H. (2001). PSF is a novel corepressor that mediates its effect through Sin3A and the DNA binding domain of nuclear hormone receptors.. Mol. Cell. Biol. 21: 2298 — 2311. PubMed DOI:10.1128/MCB.21.7.2298-2311.2001

Примітки

Сполуки, які фізично взаємодіють з Retinoid X receptor alpha переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:10477 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.
UniProt, P19793 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 9

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Сполуки, які фізично взаємодіють з Retinoid X receptor alpha переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:10477 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.

[UniProt-5] UniProt, P19793 (англ.). Процитовано 8 вересня 2017.