VIL1

VIL1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1UNC, 3FG7
Ідентифікатори
Символи	VIL1, D2S1471, VIL, villin 1
Зовнішні ІД	OMIM: 193040 MGI: 98930 HomoloGene: 5169 GeneCards: VIL1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• lysophosphatidic acid binding; • calcium ion binding; • protein homodimerization activity; • cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process; • actin filament binding; • GO:0001948 protein binding; • identical protein binding; • actin binding; • phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • cell projection; • filopodium; • ruffle; • клітинна мембрана; • Нуклеоплазма; • Мікроворсинки; • filopodium tip; • brush border; • actin filament bundle; • Екзосома; • Цитоскелет; • lamellipodium;
Біологічний процес	• negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • actin nucleation; • positive regulation of lamellipodium morphogenesis; • cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility; • epithelial cell differentiation; • epidermal growth factor receptor signaling pathway; • response to bacterium; • positive regulation of cell migration; • cellular response to hepatocyte growth factor stimulus; • actin filament depolymerization; • actin filament severing; • barbed-end actin filament capping; • positive regulation of epithelial cell migration; • regulation of lamellipodium morphogenesis; • terminal web assembly; • cellular response to epidermal growth factor stimulus; • actin filament polymerization; • regulation of wound healing; • cytoskeleton organization; • actin filament capping; • regulation of cell shape; • positive regulation of multicellular organism growth; • intestinal D-glucose absorption; • positive regulation of actin filament bundle assembly; • regulation of microvillus length; • regulation of actin nucleation; • positive regulation of actin filament depolymerization; • Апоптоз; • positive regulation of protein localization to plasma membrane; • protein-containing complex assembly;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	7429
	22349
	ENSG00000127831
	ENSMUSG00000026175
	P09327
	Q62468
	NM_007127
	NM_009509
	NP_009058
	NP_033535
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

VIL1 (англ. Villin 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 2-й хромосомі.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 827 амінокислот, а молекулярна маса — 92 695[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MTKLSAQVKG	SLNITTPGLQ	IWRIEAMQMV	PVPSSTFGSF	FDGDCYIILA
IHKTASSLSY	DIHYWIGQDS	SLDEQGAAAI	YTTQMDDFLK	GRAVQHREVQ
GNESEAFRGY	FKQGLVIRKG	GVASGMKHVE	TNSYDVQRLL	HVKGKRNVVA
GEVEMSWKSF	NRGDVFLLDL	GKLIIQWNGP	ESTRMERLRG	MTLAKEIRDQ
ERGGRTYVGV	VDGENELASP	KLMEVMNHVL	GKRRELKAAV	PDTVVEPALK
AALKLYHVSD	SEGNLVVREV	ATRPLTQDLL	SHEDCYILDQ	GGLKIYVWKG
KKANEQEKKG	AMSHALNFIK	AKQYPPSTQV	EVQNDGAESA	VFQQLFQKWT
ASNRTSGLGK	THTVGSVAKV	EQVKFDATSM	HVKPQVAAQQ	KMVDDGSGEV
QVWRIENLEL	VPVDSKWLGH	FYGGDCYLLL	YTYLIGEKQH	YLLYVWQGSQ
ASQDEITASA	YQAVILDQKY	NGEPVQIRVP	MGKEPPHLMS	IFKGRMVVYQ
GGTSRTNNLE	TGPSTRLFQV	QGTGANNTKA	FEVPARANFL	NSNDVFVLKT
QSCCYLWCGK	GCSGDEREMA	KMVADTISRT	EKQVVVEGQE	PANFWMALGG
KAPYANTKRL	QEENLVITPR	LFECSNKTGR	FLATEIPDFN	QDDLEEDDVF
LLDVWDQVFF	WIGKHANEEE	KKAAATTAQE	YLKTHPSGRD	PETPIIVVKQ
GHEPPTFTGW	FLAWDPFKWS	NTKSYEDLKA	ELGNSRDWSQ	ITAEVTSPKV
DVFNANSNLS	SGPLPIFPLE	QLVNKPVEEL	PEGVDPSRKE	EHLSIEDFTQ
AFGMTPAAFS	ALPRWKQQNL	KKEKGLF

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до кепінгів актину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, клітинних відростках.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Zhai L., Zhao P., Panebra A., Guerrerio A.L., Khurana S. (2001). Tyrosine phosphorylation of villin regulates the organization of the actin cytoskeleton.. J. Biol. Chem. 276: 36163 — 36167. PubMed DOI:10.1074/jbc.C100418200
Kumar N., Zhao P., Tomar A., Galea C.A., Khurana S. (2004). Association of villin with phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate regulates the actin cytoskeleton.. J. Biol. Chem. 279: 3096 — 3110. PubMed DOI:10.1074/jbc.M308878200
Kumar N., Khurana S. (2004). Identification of a functional switch for actin severing by cytoskeletal proteins.. J. Biol. Chem. 279: 24915 — 24918. PubMed DOI:10.1074/jbc.C400110200
Kumar N., Tomar A., Parrill A.L., Khurana S. (2004). Functional dissection and molecular characterization of calcium-sensitive actin-capping and actin-depolymerizing sites in villin.. J. Biol. Chem. 279: 45036 — 45046. PubMed DOI:10.1074/jbc.M405424200
Tomar A., George S., Kansal P., Wang Y., Khurana S. (2006). Interaction of phospholipase C-gamma1 with villin regulates epithelial cell migration.. J. Biol. Chem. 281: 31972 — 31986. PubMed DOI:10.1074/jbc.M604323200

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12690 (англ.). Процитовано 18 вересня 2017.
UniProt, P09327 (англ.). Процитовано 18 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 2

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12690 (англ.). Процитовано 18 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, P09327 (англ.). Процитовано 18 вересня 2017.