Ендотеліальна ліпаза

LIPG
Ідентифікатори
Символи	LIPG, EDL, EL, PRO719, lipase G, endothelial type
Зовнішні ІД	OMIM: 603684 MGI: 1341803 HomoloGene: 21218 GeneCards: LIPG
Онтологія гена
Молекулярна функція	• heparin binding; • triglyceride lipase activity; • phospholipase activity; • GO:0004091 carboxylic ester hydrolase activity; • phospholipase A1 activity; • hydrolase activity; • lipoprotein lipase activity; • lipase activity;
Клітинна компонента	• комплекс Ґольджі; • extracellular region; • cell surface; • early endosome; • extracellular space;
Біологічний процес	• phospholipid homeostasis; • positive regulation of cholesterol transport; • positive regulation of high-density lipoprotein particle clearance; • response to nutrient; • lipid metabolism; • lipid catabolic process; • phospholipid catabolic process; • cholesterol homeostasis; • проліферація; • reverse cholesterol transport; • regulation of lipoprotein metabolic process; • high-density lipoprotein particle remodeling; • fatty acid biosynthetic process; • triglyceride catabolic process; • very-low-density lipoprotein particle remodeling; • triglyceride homeostasis;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	9388
	16891
	ENSG00000101670
	ENSMUSG00000053846
	Q9Y5X9
	Q9WVG5
	NM_001308006; NM_006033
	NM_010720
	NP_001294935; NP_006024
	NP_034850
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Ендотеліальна ліпаза (англ. Lipase G, endothelial type) — білок, який кодується геном LIPG, розташованим у людей на довгому плечі 18-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 500 амінокислот, а молекулярна маса — 56 795[4]. Це різновид ліпаз, що секретуються ендотеліальними клітинами в печінці, легенях, плаценті, але не експресується в скелетній мускулатурі. Вперше даний фермент був описаний в 1999 році.[5]

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSNSVPLLCF	WSLCYCFAAG	SPVPFGPEGR	LEDKLHKPKA	TQTEVKPSVR
FNLRTSKDPE	HEGCYLSVGH	SQPLEDCSFN	MTAKTFFIIH	GWTMSGIFEN
WLHKLVSALH	TREKDANVVV	VDWLPLAHQL	YTDAVNNTRV	VGHSIARMLD
WLQEKDDFSL	GNVHLIGYSL	GAHVAGYAGN	FVKGTVGRIT	GLDPAGPMFE
GADIHKRLSP	DDADFVDVLH	TYTRSFGLSI	GIQMPVGHID	IYPNGGDFQP
GCGLNDVLGS	IAYGTITEVV	KCEHERAVHL	FVDSLVNQDK	PSFAFQCTDS
NRFKKGICLS	CRKNRCNSIG	YNAKKMRNKR	NSKMYLKTRA	GMPFRVYHYQ
MKIHVFSYKN	MGEIEPTFYV	TLYGTNADSQ	TLPLEIVERI	EQNATNTFLV
YTEEDLGDLL	KIQLTWEGAS	QSWYNLWKEF	RSYLSQPRNP	GRELNIRRIR
VKSGETQRKL	TFCTEDPENT	SISPGRELWF	RKCRDGWRMK	NETSPTVELP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок задіяний у таких біологічних процесах, як метаболізм та деградація ліпідів. Білок має сайт для зв'язування з з молекулою гепарину. Секретований назовні.

Функція

Ендотеліальна ліпаза бере участь у регуляції метаболізму ліпопротеїнів, переважно ліпопротеїнів високої щільності та холестеролу у людей та деяких тварин.[6][7] Також ендотеліальна ліпаза бере участь в судинній біології: показано формування молекулярних зв'язків між ендотеліальними клітинами та ліпопротеїнами через зв'язки з гепариновими сульфатними протеогліканами, що призводить до підвищення клітинного накопичення ліпопротеїнів та адгезії моноцитів і таким чином відігравати певну роль в розвитку атеросклерозу.

Див. також

Хромосома 18

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6623 (англ.). Процитовано 21 вересня 2017.
UniProt, Q9Y5X9 (англ.). Процитовано 21 вересня 2017.
Jaye M, Lynch KJ, Krawiec J, et al. (1999). A novel endothelial-derived lipase that modulates HDL metabolism. Nat. Genet. 21 (4): 424–8. PMID 10192396. doi:10.1038/7766.
Yasuda T, Ishida T, Rader DJ. (2010). Update on the role of endothelial lipase in high-density lipoprotein metabolism, reverse cholesterol transport, and atherosclerosis.. Circ J.. 71 (11): 2263–70. PMID 20962428.
Kersten S. (2014). Physiological regulation of lipoprotein lipase. Biochim Biophys Acta 184 (7): 919–933. PMID 24721265. doi:10.1016/j.bbalip.2014.03.013.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6623 (англ.). Процитовано 21 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, Q9Y5X9 (англ.). Процитовано 21 вересня 2017.

[pmid10192396-5] Jaye M, Lynch KJ, Krawiec J, et al. (1999). A novel endothelial-derived lipase that modulates HDL metabolism. Nat. Genet. 21 (4): 424–8. PMID 10192396. doi:10.1038/7766.

[pmid20962428-6] Yasuda T, Ishida T, Rader DJ. (2010). Update on the role of endothelial lipase in high-density lipoprotein metabolism, reverse cholesterol transport, and atherosclerosis.. Circ J.. 71 (11): 2263–70. PMID 20962428.

[7] Kersten S. (2014). Physiological regulation of lipoprotein lipase. Biochim Biophys Acta 184 (7): 919–933. PMID 24721265. doi:10.1016/j.bbalip.2014.03.013.