HDAC1

HDAC1 (англ. Histone deacetylase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми[4]. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 482 амінокислот, а молекулярна маса — 55 103[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MAQTQGTRRKVCYYYDGDVGNYYYGQGHPMKPHRIRMTHNLLLNYGLYRK
MEIYRPHKANAEEMTKYHSDDYIKFLRSIRPDNMSEYSKQMQRFNVGEDC
PVFDGLFEFCQLSTGGSVASAVKLNKQQTDIAVNWAGGLHHAKKSEASGF
CYVNDIVLAILELLKYHQRVLYIDIDIHHGDGVEEAFYTTDRVMTVSFHK
YGEYFPGTGDLRDIGAGKGKYYAVNYPLRDGIDDESYEAIFKPVMSKVME
MFQPSAVVLQCGSDSLSGDRLGCFNLTIKGHAKCVEFVKSFNLPMLMLGG
GGYTIRNVARCWTYETAVALDTEIPNELPYNDYFEYFGPDFKLHISPSNM
TNQNTNEYLEKIKQRLFENLRMLPHAPGVQMQAIPEDAIPEESGDEDEDD
PDKRISICSSDKRIACEEEFSDSEEEGEGGRKNSSNFKKAKRVKTEDEKE
KDPEEKKEVTEEEKTKEEKPEAKGVKEEVKLA
HDAC1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи HDAC1, GON-10, HD1, RPD3, RPD3L1, histone deacetylase 1, KDAC1
Зовнішні ІД OMIM: 601241 MGI: 108086 HomoloGene: 68426 GeneCards: HDAC1
Реагує на сполуку
abexinostat, apicidin, Belinostat, Масляна кислота, entinostat, givinostat, mocetinostat, panobinostat, pracinostat, quisinostat, resminostat, romidepsin, trichostatin A, Вальпроєва кислота, Золінза[1]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
3065
433759
Ensembl
ENSG00000116478
ENSMUSG00000028800
UniProt
Q13547
O09106
RefSeq (мРНК)
NM_004964
NM_008228
RefSeq (білок)
NP_004955
NP_032254
Локус (UCSC) Хр. 1: 32.29 – 32.33 Mb Хр. 4: 129.52 – 129.54 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, гідролаз, регуляторів хроматину. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, транскрипція, регуляція транскрипції, біологічні ритми. Локалізований у ядрі.

Література

  • Taunton J., Hassig C.A., Schreiber S.L. (1996). A mammalian histone deacetylase related to the yeast transcriptional regulator Rpd3p.. Science 272: 408 — 411. PubMed DOI:10.1126/science.272.5260.408
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Cai R.L., Yan-Neale Y., Cueto M.A., Xu H., Cohen D. (2000). HDAC1, a histone deacetylase, forms a complex with Hus1 and Rad9, two G2/M checkpoint Rad proteins.. J. Biol. Chem. 275: 27909 — 27916. PubMed DOI:10.1074/jbc.M000168200
  • Wei L.-N., Hu X., Chandra D., Seto E., Farooqui M. (2000). Receptor-interacting protein 140 directly recruits histone deacetylases for gene silencing.. J. Biol. Chem. 275: 40782 — 40787. PubMed DOI:10.1074/jbc.M004821200
  • Zhou X., Richon V.M., Rifkind R.A., Marks P.A. (2000). Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97: 1056 — 1061. PubMed DOI:10.1073/pnas.97.3.1056
  • Pflum M.K.H., Tong J.K., Lane W.S., Schreiber S.L. (2001). Histone deacetylase 1 phosphorylation promotes enzymatic activity and complex formation.. J. Biol. Chem. 276: 47733 — 47741. PubMed DOI:10.1074/jbc.M105590200

Примітки

Див. також

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.