HSPA1A

HSPA1A
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1HJO, 1S3X, 1XQS, 2E88, 2E8A, 2LMG, 3A8Y, 3ATU, 3ATV, 3AY9, 3D2E, 3D2F, 3JXU, 3LOF, 4IO8, 4J8F, 4PO2, 4WV5, 4WV7, 5AR0, 5AQZ, 3Q49,%%s3D2E
Ідентифікатори
Символи	HSPA1A, HEL-S-103, HSP70-1, HSP70-1A, HSP70I, HSP72, HSPA1, HSP70.1, heat shock protein family A (Hsp70) member 1A, HSP70.2, HSP70-2
Зовнішні ІД	OMIM: 140550 MGI: 96244 HomoloGene: 74294 GeneCards: HSPA1A
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • heat shock protein binding; • signaling receptor binding; • C3HC4-type RING finger domain binding; • ATPase activity; • virus receptor activity; • histone deacetylase binding; • protein folding chaperone; • G protein-coupled receptor binding; • ATP binding; • enzyme binding; • ubiquitin protein ligase binding; • GO:0001948 protein binding; • GO:0001106 transcription corepressor activity; • cadherin binding; • RNA binding; • denatured protein binding; • protein N-terminus binding; • unfolded protein binding; • disordered domain specific binding; • misfolded protein binding;
Клітинна компонента	• blood microparticle; • Центріоль; • Нуклеоплазма; • inclusion body; • focal adhesion; • perinuclear region of cytoplasm; • ubiquitin ligase complex; • гіалоплазма; • extracellular region; • ficolin-1-rich granule lumen; • центросома; • Центр організації мікротрубочок; • Цитоскелет; • клітинне ядро; • цитоплазма; • мітохондрія; • ендоплазматичний ретикулум; • aggresome; • nuclear speck; • везикула; • Екзосома; • COP9 signalosome; • protein-containing complex; • Рибонуклеопротеїни;
Біологічний процес	• cellular response to oxidative stress; • regulation of mRNA stability; • negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway; • positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity; • negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway; • cellular heat acclimation; • negative regulation of inclusion body assembly; • positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • negative regulation of cell death; • positive regulation of gene expression; • viral entry into host cell; • regulation of cell death; • ATP metabolic process; • negative regulation of protein ubiquitination; • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand; • positive regulation of endoribonuclease activity; • positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway; • regulation of protein ubiquitination; • positive regulation of interleukin-8 production; • regulation of cellular response to heat; • cellular response to heat; • negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process; • neutrophil degranulation; • negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to stress; • protein refolding; • positive regulation of microtubule nucleation; • regulation of mitotic spindle assembly; • mRNA catabolic process; • response to unfolded protein; • negative regulation of cell population proliferation; • negative regulation of cell growth; • negative regulation of apoptotic process; • protein stabilization; • chaperone-mediated protein complex assembly; • positive regulation of RNA splicing; • cellular response to unfolded protein; • positive regulation of erythrocyte differentiation; • chaperone cofactor-dependent protein refolding; • lysosomal transport; • response to heat; • telomere maintenance; • Репарація ДНК;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	3303
	193740
ENSG00000234475; ENSG00000204389; ENSG00000237724; ENSG00000235941; ENSG00000215328;
	н/д
	ENSMUSG00000091971
	P0DMV8; P0DMV9
	Q61696
	NM_005345
	NM_010479
	NP_005337; NP_005336; NP_005336; NP_005336.3; NP_005337.2
	NP_034609
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HSPA1A (англ. Heat shock 70 kDa protein 1A) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 641 амінокислот, а молекулярна маса — 70 052[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAKAAAIGID	LGTTYSCVGV	FQHGKVEIIA	NDQGNRTTPS	YVAFTDTERL
IGDAAKNQVA	LNPQNTVFDA	KRLIGRKFGD	PVVQSDMKHW	PFQVINDGDK
PKVQVSYKGE	TKAFYPEEIS	SMVLTKMKEI	AEAYLGYPVT	NAVITVPAYF
NDSQRQATKD	AGVIAGLNVL	RIINEPTAAA	IAYGLDRTGK	GERNVLIFDL
GGGTFDVSIL	TIDDGIFEVK	ATAGDTHLGG	EDFDNRLVNH	FVEEFKRKHK
KDISQNKRAV	RRLRTACERA	KRTLSSSTQA	SLEIDSLFEG	IDFYTSITRA
RFEELCSDLF	RSTLEPVEKA	LRDAKLDKAQ	IHDLVLVGGS	TRIPKVQKLL
QDFFNGRDLN	KSINPDEAVA	YGAAVQAAIL	MGDKSENVQD	LLLLDVAPLS
LGLETAGGVM	TALIKRNSTI	PTKQTQIFTT	YSDNQPGVLI	QVYEGERAMT
KDNNLLGRFE	LSGIPPAPRG	VPQIEVTFDI	DANGILNVTA	TDKSTGKANK
ITITNDKGRL	SKEEIERMVQ	EAEKYKAEDE	VQRERVSAKN	ALESYAFNMK
SAVEDEGLKG	KISEADKKKV	LDKCQEVISW	LDANTLAEKD	EFEHKRKELE
QVCNPIISGL	YQGAGGPGPG	GFGAQGPKGG	SGSGPTIEEV	D

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до шаперонів, рецепторів клітини-хазяїна для входу вірусу, рецепторів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як відповідь на стрес, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі.

Література

Hunt C., Morimoto R.I. (1985). Conserved features of eukaryotic hsp70 genes revealed by comparison with the nucleotide sequence of human hsp70.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 6455 — 6459. PubMed DOI:10.1073/pnas.82.19.6455
Milner C.M., Campbell R.D. (1990). Structure and expression of the three MHC-linked HSP70 genes.. Immunogenetics 32: 242 — 251. PubMed DOI:10.1007/BF00187095
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Sargent C.A., Dunham I., Trowsdale J., Campbell R.D. (1989). Human major histocompatibility complex contains genes for the major heat shock protein HSP70.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86: 1968 — 1972. PubMed DOI:10.1073/pnas.86.6.1968
Drabent B., Genthe A., Benecke B.-J. (1986). In vitro transcription of a human hsp 70 heat shock gene by extracts prepared from heat-shocked and non-heat-shocked human cells.. Nucleic Acids Res. 14: 8933 — 8948. PubMed DOI:10.1093/nar/14.22.8933
Cloutier P., Lavallee-Adam M., Faubert D., Blanchette M., Coulombe B. (2013). A newly uncovered group of distantly related lysine methyltransferases preferentially interact with molecular chaperones to regulate their activity.. PLoS Genet. 9: E1003210 — E1003210. PubMed DOI:10.1371/journal.pgen.1003210

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5232 (англ.). Процитовано 6 вересня 2017.
UniProt, P0DMV8 (англ.). Процитовано 6 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 6

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5232 (англ.). Процитовано 6 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, P0DMV8 (англ.). Процитовано 6 вересня 2017.