PPARG

PPARG
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1FM6, 1FM9, 1I7I, 1K74, 1KNU, 1NYX, 1PRG, 1RDT, 1WM0, 1ZEO, 1ZGY, 2ATH, 2F4B, 2FVJ, 2G0G, 2G0H, 2GTK, 2HFP, 2HWQ, 2HWR, 2I4J, 2I4P, 2I4Z, 2OM9, 2P4Y, 2POB, 2PRG, 2Q59, 2Q5P, 2Q5S, 2Q61, 2Q6R, 2Q6S, 2Q8S, 2QMV, 2VSR, 2VST, 2VV0, 2VV1, 2VV2, 2VV3, 2VV4, 2XKW, 2YFE, 2ZK0, 2ZK1, 2ZK2, 2ZK3, 2ZK4, 2ZK5, 2ZK6, 2ZNO, 2ZVT, 3ADS, 3ADT, 3ADU, 3ADV, 3ADW, 3ADX, 3AN3, 3AN4, 3B0Q, 3B0R, 3B1M, 3B3K, 3BC5, 3CDP, 3CDS, 3CS8, 3CWD, 3D6D, 3DZU, 3DZY, 3E00, 3ET0, 3ET3, 3FEJ, 3FUR, 3G9E, 3GBK, 3H0A, 3HO0, 3HOD, 3IA6, 3K8S, 3KMG, 3LMP, 3NOA, 3OSI, 3OSW, 3PBA, 3PO9, 3PRG, 3QT0, 3R5N, 3R8A, 3R8I, 3S9S, 3SZ1, 3T03, 3TY0, 3U9Q, 3V9T, 3V9V, 3V9Y, 3VJH, 3VJI, 3VN2, 3VSO, 3VSP, 3WJ4, 3WJ5, 3WMH, 3X1H, 3X1I, 4A4V, 4A4W, 4CI5, 4E4K, 4E4Q, 4EM9, 4EMA, 4F9M, 4FGY, 4HEE, 4JAZ, 4JL4, 4L96, 4L98, 4O8F, 4OJ4, 4PRG, 4PVU, 4PWL, 4R2U, 4R6S, 4XLD, 4R06, 4Y29, 4XTA, 4XUM, 4YT1, 4XUH, 5F9B, 5AZV
Ідентифікатори
Символи	PPARG, CIMT1, GLM1, NR1C3, PPARG1, PPARG2, PPARgamma, peroxisome proliferator activated receptor gamma, PPARG5
Зовнішні ІД	OMIM: 601487 MGI: 97747 HomoloGene: 7899 GeneCards: PPARG
Пов'язані генетичні захворювання
	Цукровий діабет 2-го типу, familial partial lipodystrophy[1]
Реагує на сполуку
	rosiglitazone, ciglitazone, лінолева кислота, месалазин, netoglitazone, pioglitazone, Troglitazone, farglitazar, Індометацин, bexarotene, bardoxolone methyl, диклофенак, Резвератрол[2]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948 protein binding; • alpha-actinin binding; • chromatin binding; • prostaglandin receptor activity; • core promoter sequence-specific DNA binding; • enzyme binding; • protein phosphatase binding; • зв'язування з іоном металу; • arachidonic acid binding; • nuclear receptor coactivator activity; • steroid hormone receptor activity; • sequence-specific DNA binding; • identical protein binding; • GO:0038050, GO:0004886, GO:0038051 nuclear receptor activity; • GO:0001131, GO:0001151, GO:0001130, GO:0001204 DNA-binding transcription factor activity; • DNA binding; • double-stranded DNA binding; • protein C-terminus binding; • zinc ion binding; • пептидний зв'язок; • protein self-association; • retinoid X receptor binding; • protein heterodimerization activity; • DNA binding domain binding; • LBD domain binding; • GO:0001200, GO:0001133, GO:0001201 DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific; • transcription factor binding; • estrogen receptor binding; • E-box binding; • GO:0000975 transcription cis-regulatory region binding; • RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding; • GO:0001078, GO:0001214, GO:0001206 DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific; • fatty acid binding; • lipid binding; • signaling receptor activity;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • RNA polymerase II transcription regulator complex; • perinuclear region of cytoplasm; • цитоплазма; • клітинне ядро; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • Нуклеоплазма; • protein-containing complex;
Біологічний процес	• negative regulation of cell population proliferation; • epithelial cell differentiation; • negative regulation of smooth muscle cell proliferation; • positive regulation of oligodendrocyte differentiation; • transcription, DNA-templated; • activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • response to lipid; • placenta development; • cellular response to vitamin E; • negative regulation of interferon-gamma-mediated signaling pathway; • negative regulation of sequestering of triglyceride; • regulation of fat cell differentiation; • cellular response to retinoic acid; • glucose homeostasis; • negative regulation of collagen biosynthetic process; • cellular response to hyperoxia; • response to estrogen; • regulation of cholesterol transporter activity; • regulation of circadian rhythm; • negative regulation of telomerase activity; • Сигнальна трансдукція; • cellular response to insulin stimulus; • monocyte differentiation; • regulation of transcription by RNA polymerase II; • regulation of blood pressure; • positive regulation of apoptotic process; • positive regulation of fat cell differentiation; • negative regulation of cholesterol storage; • regulation of transcription, DNA-templated; • negative regulation of cell growth; • negative regulation of transcription, DNA-templated; • cellular response to prostaglandin stimulus; • animal organ regeneration; • positive regulation of DNA-binding transcription factor activity; • lipoprotein transport; • response to metformin; • heart development; • response to cold; • negative regulation of acute inflammatory response; • fatty acid oxidation; • lipid homeostasis; • transcription initiation from RNA polymerase II promoter; • response to vitamin A; • Вроджений імунітет; • response to retinoic acid; • cell maturation; • cell fate commitment; • peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway; • ритмічний процес; • response to mechanical stimulus; • long-chain fatty acid transport; • lipid metabolism; • response to caffeine; • positive regulation of fatty acid oxidation; • response to immobilization stress; • positive regulation of phagocytosis, engulfment; • negative regulation of pancreatic stellate cell proliferation; • response to starvation; • response to organic cyclic compound; • regulation of lipid metabolic process; • steroid hormone mediated signaling pathway; • response to organic substance; • response to nutrient; • cellular response to prostaglandin E stimulus; • negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • white fat cell differentiation; • negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation; • positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • G protein-coupled receptor signaling pathway; • macrophage derived foam cell differentiation; • positive regulation of DNA binding; • positive regulation of transcription, DNA-templated; • negative regulation of angiogenesis; • negative regulation of blood vessel endothelial cell migration; • pri-miRNA transcription by RNA polymerase II; • negative regulation of gene silencing by miRNA; • cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus; • positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process; • negative regulation of vascular endothelial cell proliferation; • negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation; • fatty acid metabolic process; • multicellular organism development; • hormone-mediated signaling pathway; • Диференціація клітин; • intracellular receptor signaling pathway;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	5468
	19016
	ENSG00000132170
	ENSMUSG00000000440
	P37231
	P37238
NM_005037; NM_015869; NM_138711; NM_138712; NM_001330615;
	NM_001354666; NM_001354667; NM_001354668; NM_001354669; NM_001354670; NM_001374261; NM_001374262; NM_001374263; NM_001374264; NM_001374265; NM_001374266
	NM_001127330; NM_011146; NM_001308352; NM_001308354
NP_001317544; NP_005028; NP_056953; NP_619725; NP_619726;
	NP_001341595; NP_001341596; NP_001341597; NP_001341598; NP_001341599; NP_001361190; NP_001361191; NP_001361192; NP_001361193; NP_001361194; NP_001361195
	NP_001120802; NP_001295281; NP_001295283; NP_035276
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

PPARG (англ. Peroxisome proliferator activated receptor gamma) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми. [5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 505 амінокислот, а молекулярна маса — 57 620[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGETLGDSPI	DPESDSFTDT	LSANISQEMT	MVDTEMPFWP	TNFGISSVDL
SVMEDHSHSF	DIKPFTTVDF	SSISTPHYED	IPFTRTDPVV	ADYKYDLKLQ
EYQSAIKVEP	ASPPYYSEKT	QLYNKPHEEP	SNSLMAIECR	VCGDKASGFH
YGVHACEGCK	GFFRRTIRLK	LIYDRCDLNC	RIHKKSRNKC	QYCRFQKCLA
VGMSHNAIRF	GRMPQAEKEK	LLAEISSDID	QLNPESADLR	ALAKHLYDSY
IKSFPLTKAK	ARAILTGKTT	DKSPFVIYDM	NSLMMGEDKI	KFKHITPLQE
QSKEVAIRIF	QGCQFRSVEA	VQEITEYAKS	IPGFVNLDLN	DQVTLLKYGV
HEIIYTMLAS	LMNKDGVLIS	EGQGFMTREF	LKSLRKPFGD	FMEPKFEFAV
KFNALELDDS	DLAIFIAVII	LSGDRPGLLN	VKPIEDIQDN	LLQALELQLK
LNHPESSQLF	AKLLQKMTDL	RQIVTEHVQL	LQVIKKTETD	MSLHPLLQEI
YKDLY

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів, активаторів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як транскрипція, регуляція транскрипції, біологічні ритми, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, ДНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Mukherjee R., Jow L., Croston G.E., Paterniti J.R. Jr. (1997). Identification, characterization, and tissue distribution of human peroxisome proliferator-activated receptor (PPAR) isoforms PPARgamma2 versus PPARgamma1 and activation with retinoid X receptor agonists and antagonists.. J. Biol. Chem. 272: 8071 — 8076. PubMed DOI:10.1074/jbc.272.12.8071
Lambe K.G., Tugwood J.D. (1996). A human peroxisome-proliferator-activated receptor-gamma is activated by inducers of adipogenesis, including thiazolidinedione drugs.. Eur. J. Biochem. 239: 1 — 7. PubMed DOI:10.1111/j.1432-1033.1996.0001u.x
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Caira F., Antonson P., Pelto-Huikko M., Treuter E., Gustafsson J.-A. (2000). Cloning and characterization of RAP250, a nuclear receptor coactivator.. J. Biol. Chem. 275: 5308 — 5317. PubMed DOI:10.1074/jbc.275.8.5308
Shao W., Halachmi S., Brown M. (2002). ERAP140, a conserved tissue-specific nuclear receptor coactivator.. Mol. Cell. Biol. 22: 3358 — 3372. PubMed DOI:10.1128/MCB.22.10.3358-3372.2002
Park U.H., Yoon S.K., Park T., Kim E.J., Um S.J. (2011). Additional sex comb-like (ASXL) proteins 1 and 2 play opposite roles in adipogenesis via reciprocal regulation of peroxisome proliferator-activated receptor {gamma}.. J. Biol. Chem. 286: 1354 — 1363. PubMed DOI:10.1074/jbc.M110.177816

Примітки

Захворювання, генетично пов'язані з PPARG переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Сполуки, які фізично взаємодіють з Peroxisome proliferator activated receptor gamma переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9236 (англ.). Процитовано 30 серпня 2017.
UniProt, P37231 (англ.). Процитовано 30 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 3

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з PPARG переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Сполуки, які фізично взаємодіють з Peroxisome proliferator activated receptor gamma переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[3] Human PubMed Reference:.

[4] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-5] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9236 (англ.). Процитовано 30 серпня 2017.

[UniProt-6] UniProt, P37231 (англ.). Процитовано 30 серпня 2017.