RAD52

RAD52 (англ. RAD52 homolog, DNA repair protein) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 418 амінокислот, а молекулярна маса — 46 169[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MSGTEEAILGGRDSHPAAGGGSVLCFGQCQYTAEEYQAIQKALRQRLGPE
YISSRMAGGGQKVCYIEGHRVINLANEMFGYNGWAHSITQQNVDFVDLNN
GKFYVGVCAFVRVQLKDGSYHEDVGYGVSEGLKSKALSLEKARKEAVTDG
LKRALRSFGNALGNCILDKDYLRSLNKLPRQLPLEVDLTKAKRQDLEPSV
EEARYNSCRPNMALGHPQLQQVTSPSRPSHAVIPADQDCSSRSLSSSAVE
SEATHQRKLRQKQLQQQFRERMEKQQVRVSTPSAEKSEAAPPAPPVTHST
PVTVSEPLLEKDFLAGVTQELIKTLEDNSEKWAVTPDAGDGVVKPSSRAD
PAQTSDTLALNNQMVTQNRTPHSVCHQKPQAKSGSWDLQTYSADQRTTGN
WESHRKSQDMKKRKYDPS
RAD52
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи RAD52, RAD52 homolog, DNA repair protein
Зовнішні ІД OMIM: 600392 MGI: 101949 HomoloGene: 31118 GeneCards: RAD52
Пов'язані генетичні захворювання
рак легень[1]
Шаблон експресії




Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
5893
19365
Ensembl
ENSG00000002016
ENSMUSG00000030166
UniProt
P43351
P43352
RefSeq (мРНК)
NM_001166381
NM_001166382
NM_001166383
NM_011236
RefSeq (білок)
NP_001284348
NP_001284349
NP_001284350
NP_001284351
NP_602296
NP_001159853
NP_001159854
NP_001159855
NP_035366
Локус (UCSC) Хр. 12: 0.91 – 0.99 Mb Хр. 6: 119.9 – 119.92 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як пошкодження ДНК, репарація ДНК, рекомбінація ДНК, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у ядрі.

Література

  • Shen Z., Denison K., Lobb R., Gatewood J.M., Chen D.J. (1995). The human and mouse homologs of the yeast RAD52 gene: cDNA cloning, sequence analysis, assignment to human chromosome 12p12.2-p13, and mRNA expression in mouse tissues.. Genomics 25: 199 — 206. PubMed DOI:10.1016/0888-7543(95)80126-7
  • Park M.S. (1995). Expression of human RAD52 confers resistance to ionizing radiation in mammalian cells.. J. Biol. Chem. 270: 15467 — 15470. PubMed DOI:10.1074/jbc.270.26.15467
  • Kito K., Wada H., Yeh E.T., Kamitani T. (1999). Identification of novel isoforms of human RAD52.. Biochim. Biophys. Acta 1489: 303 — 314. PubMed DOI:10.1016/S0167-4781(99)00214-6
  • Park M.S., Ludwig D.L., Stigger E., Lee S.H. (1996). Physical interaction between human RAD52 and RPA is required for homologous recombination in mammalian cells.. J. Biol. Chem. 271: 18996 — 19000. PubMed DOI:10.1074/jbc.271.31.18996
  • Kitao H., Yuan Z.M. (2002). Regulation of ionizing radiation-induced Rad52 nuclear foci formation by c-Abl-mediated phosphorylation.. J. Biol. Chem. 277: 48944 — 48948. PubMed DOI:10.1074/jbc.M208151200
  • Singleton M.R., Wentzell L.M., Liu Y., West S.C., Wigley D.B. (2002). Structure of the single-strand annealing domain of human RAD52 protein.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99: 13492 — 13497. PubMed DOI:10.1073/pnas.212449899

Примітки

Див. також

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.