Гемоксигеназа-2

HMOX2 (англ. Heme oxygenase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 316 амінокислот, а молекулярна маса — 36 033[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MSAEVETSEGVDESEKKNSGALEKENQMRMADLSELLKEGTKEAHDRAEN
TQFVKDFLKGNIKKELFKLATTALYFTYSALEEEMERNKDHPAFAPLYFP
MELHRKEALTKDMEYFFGENWEEQVQCPKAAQKYVERIHYIGQNEPELLV
AHAYTRYMGDLSGGQVLKKVAQRALKLPSTGEGTQFYLFENVDNAQQFKQ
LYRARMNALDLNMKTKERIVEEANKAFEYNMQIFNELDQAGSTLARETLE
DGFPVHDGKGDMRKCPFYAAEQDKGALEGSSCPFRTAMAVLRKPSLQFIL
AAGVALAAGLLAWYYM
HMOX2
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи HMOX2, HO-2, heme oxygenase 2
Зовнішні ІД OMIM: 141251 MGI: 109373 HomoloGene: 1611 GeneCards: HMOX2
Шаблон експресії


Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
3163
15369
Ensembl
ENSG00000277424
ENSG00000103415
ENSMUSG00000004070
UniProt
P30519
O70252
RefSeq (мРНК)
NM_001136066
NM_010443
NM_001357050
NM_001378999
RefSeq (білок)
NP_001129538
NP_034573
NP_001343979
NP_001365928
Локус (UCSC) Хр. 16: 4.47 – 4.51 Mb Хр. 16: 4.73 – 4.77 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом. Локалізований у ендоплазматичному ретикулумі, мікросомах.

Література

  • Ishikawa K. (1995). Heme oxygenase-2. Properties of the heme complex of the purified tryptic fragment of recombinant human heme oxygenase-2.. J. Biol. Chem. 270: 6345 — 6350. PubMed DOI:10.1074/jbc.270.11.6345
  • McCoubrey W.K. Jr., Ewing J.F., Maines M.D. (1992). Human heme oxygenase-2: characterization and expression of a full-length cDNA and evidence suggesting that the two HO-2 transcripts may differ by choice of polyadenylation signal.. Arch. Biochem. Biophys. 295: 13 — 20. PubMed DOI:10.1016/0003-9861(92)90481-B
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Bianchetti C.M., Yi L., Ragsdale S.W., Phillips G.N. Jr. (2007). Comparison of apo- and heme-bound crystal structures of a truncated human heme oxygenase-2.. J. Biol. Chem. 282: 37624 — 37631. PubMed DOI:10.1074/jbc.M707396200

Примітки

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5014 (англ.). Процитовано 11 вересня 2017.
  4. UniProt, P30519 (англ.). Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.