Рецептор інсуліноподібного фактору росту 2 типу

Рецептор інсуліноподібного фактору росту 2 типу
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1E6F, 1GP0, 1GP3, 1GQB, 1JPL, 1JWG, 1LF8, 2CNJ, 2V5N, 2V5O, 2V5P, 2L29, 2L2A, 2M68, 5IEI, 2M6T
Ідентифікатори
Символи	IGF2R, CD222, CIMPR, M6P-R, MPR1, MPRI, M6P/MPR 300, CI-M6PR, MPR300, insulin like growth factor 2 receptor
Зовнішні ІД	OMIM: 147280 MGI: 96435 HomoloGene: 676 GeneCards: IGF2R
Пов'язані генетичні захворювання
	періодонтит[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• retinoic acid binding; • insulin-like growth factor binding; • G protein-coupled receptor activity; • transporter activity; • phosphoprotein binding; • insulin-like growth factor-activated receptor activity; • insulin-like growth factor II binding; • mannose binding; • identical protein binding; • enzyme binding; • G-protein alpha-subunit binding; • GO:0001948 protein binding; • kringle domain binding; • signaling receptor activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • integral component of membrane; • Ендосома; • late endosome; • мембрана; • focal adhesion; • clathrin coat; • endocytic vesicle; • integral component of plasma membrane; • cell surface; • lysosomal membrane; • trans-Golgi network; • early endosome; • nuclear envelope lumen; • perinuclear region of cytoplasm; • trans-Golgi network transport vesicle; • Лізосома; • Екзосома; • клітинне ядро; • trans-Golgi network membrane; • transport vesicle; • extracellular space; • комплекс Ґольджі; • клітинна мембрана; • clathrin-coated vesicle membrane; • secretory granule membrane; • clathrin-coated vesicle;
Біологічний процес	• regulation of apoptotic process; • G protein-coupled receptor signaling pathway; • response to retinoic acid; • post-embryonic development; • Рецептор-опосередкований ендоцитоз; • animal organ regeneration; • Сперматогенез; • positive regulation of apoptotic process; • liver development; • Сигнальна трансдукція; • insulin-like growth factor receptor signaling pathway; • neutrophil degranulation; • membrane organization; • транспорт; • post-Golgi vesicle-mediated transport; • lysosomal transport;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	3482
	16004
	ENSG00000197081
	ENSMUSG00000023830
	P11717
	Q07113
	NM_000876
	NM_010515
	NP_000867
	NP_034645
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Рецептор інсуліноподібного фактору росту 2 типу (англ. Insulin like growth factor 2 receptor, IGF2R), також катіон-незалежний рецептор маноза-6-фосфату (англ. cation-independent mannose-6-phosphate receptor, CI-MPR) – білок, який кодується геном IGF2R, розташованим у людей на довгому плечі 6-ї хромосоми.[4][5][6]. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 491 амінокислот, а молекулярна маса — 274 375[7]. IGF2R є багатофункціональним рецептором, який зв'язується з інсуліноподібним фактором росту 2 типу на поверхні клітини та маноза-6-фосфатом М6Р-мічених білків в транс-Гольджі[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGAAAGRSPH	LGPAPARRPQ	RSLLLLQLLL	LVAAPGSTQA	QAAPFPELCS
YTWEAVDTKN	NVLYKINICG	SVDIVQCGPS	SAVCMHDLKT	RTYHSVGDSV
LRSATRSLLE	FNTTVSCDQQ	GTNHRVQSSI	AFLCGKTLGT	PEFVTATECV
HYFEWRTTAA	CKKDIFKANK	EVPCYVFDEE	LRKHDLNPLI	KLSGAYLVDD
SDPDTSLFIN	VCRDIDTLRD	PGSQLRACPP	GTAACLVRGH	QAFDVGQPRD
GLKLVRKDRL	VLSYVREEAG	KLDFCDGHSP	AVTITFVCPS	ERREGTIPKL
TAKSNCRYEI	EWITEYACHR	DYLESKTCSL	SGEQQDVSID	LTPLAQSGGS
SYISDGKEYL	FYLNVCGETE	IQFCNKKQAA	VCQVKKSDTS	QVKAAGRYHN
QTLRYSDGDL	TLIYFGGDEC	SSGFQRMSVI	NFECNKTAGN	DGKGTPVFTG
EVDCTYFFTW	DTEYACVKEK	EDLLCGATDG	KKRYDLSALV	RHAEPEQNWE
AVDGSQTETE	KKHFFINICH	RVLQEGKARG	CPEDAAVCAV	DKNGSKNLGK
FISSPMKEKG	NIQLSYSDGD	DCGHGKKIKT	NITLVCKPGD	LESAPVLRTS
GEGGCFYEFE	WHTAAACVLS	KTEGENCTVF	DSQAGFSFDL	SPLTKKNGAY
KVETKKYDFY	INVCGPVSVS	PCQPDSGACQ	VAKSDEKTWN	LGLSNAKLSY
YDGMIQLNYR	GGTPYNNERH	TPRATLITFL	CDRDAGVGFP	EYQEEDNSTY
NFRWYTSYAC	PEEPLECVVT	DPSTLEQYDL	SSLAKSEGGL	GGNWYAMDNS
GEHVTWRKYY	INVCRPLNPV	PGCNRYASAC	QMKYEKDQGS	FTEVVSISNL
GMAKTGPVVE	DSGSLLLEYV	NGSACTTSDG	RQTTYTTRIH	LVCSRGRLNS
HPIFSLNWEC	VVSFLWNTEA	ACPIQTTTDT	DQACSIRDPN	SGFVFNLNPL
NSSQGYNVSG	IGKIFMFNVC	GTMPVCGTIL	GKPASGCEAE	TQTEELKNWK
PARPVGIEKS	LQLSTEGFIT	LTYKGPLSAK	GTADAFIVRF	VCNDDVYSGP
LKFLHQDIDS	GQGIRNTYFE	FETALACVPS	PVDCQVTDLA	GNEYDLTGLS
TVRKPWTAVD	TSVDGRKRTF	YLSVCNPLPY	IPGCQGSAVG	SCLVSEGNSW
NLGVVQMSPQ	AAANGSLSIM	YVNGDKCGNQ	RFSTRITFEC	AQISGSPAFQ
LQDGCEYVFI	WRTVEACPVV	RVEGDNCEVK	DPRHGNLYDL	KPLGLNDTIV
SAGEYTYYFR	VCGKLSSDVC	PTSDKSKVVS	SCQEKREPQG	FHKVAGLLTQ
KLTYENGLLK	MNFTGGDTCH	KVYQRSTAIF	FYCDRGTQRP	VFLKETSDCS
YLFEWRTQYA	CPPFDLTECS	FKDGAGNSFD	LSSLSRYSDN	WEAITGTGDP
EHYLINVCKS	LAPQAGTEPC	PPEAAACLLG	GSKPVNLGRV	RDGPQWRDGI
IVLKYVDGDL	CPDGIRKKST	TIRFTCSESQ	VNSRPMFISA	VEDCEYTFAW
PTATACPMKS	NEHDDCQVTN	PSTGHLFDLS	SLSGRAGFTA	AYSEKGLVYM
SICGENENCP	PGVGACFGQT	RISVGKANKR	LRYVDQVLQL	VYKDGSPCPS
KSGLSYKSVI	SFVCRPEARP	TNRPMLISLD	KQTCTLFFSW	HTPLACEQAT
ECSVRNGSSI	VDLSPLIHRT	GGYEAYDESE	DDASDTNPDF	YINICQPLNP
MHGVPCPAGA	AVCKVPIDGP	PIDIGRVAGP	PILNPIANEI	YLNFESSTPC
LADKHFNYTS	LIAFHCKRGV	SMGTPKLLRT	SECDFVFEWE	TPVVCPDEVR
MDGCTLTDEQ	LLYSFNLSSL	STSTFKVTRD	SRTYSVGVCT	FAVGPEQGGC
KDGGVCLLSG	TKGASFGRLQ	SMKLDYRHQD	EAVVLSYVNG	DRCPPETDDG
VPCVFPFIFN	GKSYEECIIE	SRAKLWCSTT	ADYDRDHEWG	FCRHSNSYRT
SSIIFKCDED	EDIGRPQVFS	EVRGCDVTFE	WKTKVVCPPK	KLECKFVQKH
KTYDLRLLSS	LTGSWSLVHN	GVSYYINLCQ	KIYKGPLGCS	ERASICRRTT
TGDVQVLGLV	HTQKLGVIGD	KVVVTYSKGY	PCGGNKTASS	VIELTCTKTV
GRPAFKRFDI	DSCTYYFSWD	SRAACAVKPQ	EVQMVNGTIT	NPINGKSFSL
GDIYFKLFRA	SGDMRTNGDN	YLYEIQLSSI	TSSRNPACSG	ANICQVKPND
QHFSRKVGTS	DKTKYYLQDG	DLDVVFASSS	KCGKDKTKSV	SSTIFFHCDP
LVEDGIPEFS	HETADCQYLF	SWYTSAVCPL	GVGFDSENPG	DDGQMHKGLS
ERSQAVGAVL	SLLLVALTCC	LLALLLYKKE	RRETVISKLT	TCCRRSSNVS
YKYSKVNKEE	ETDENETEWL	MEEIQLPPPR	QGKEGQENGH	ITTKSVKALS
SLHGDDQDSE	DEVLTIPEVK	VHSGRGAGAE	SSHPVRNAQS	NALQEREDDR
VGLVRGEKAR	KGKSSSAQQK	TVSSTKLVSF	HDDSDEDLLH	I

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Структура гену

Ген IGF2R містить 48 екзонів і охоплює область розміром близько 136 тисяч пар основ[8]. Встановлено, що промоторні області генів IGF2R миші та людини розташовані в межах CpG-острівців, де відсутні ТАТА- і СААТ-бокси. Деякі регуляторні елементи зберігаються в миші і людини, в тому числі 3 E-бокси та і кілька GC-боксів. Другий інтрон гену IGF2R як у миші, так і у людини містить другий CpG-острівець[9].

На сьогодні для IGF2R відомо 9 однонуклеотидних поліморфізмів та 3 варіанти амінокислот в ліганд-зв'язуючому домені M6P/IGF2R, які можуть під впливом відбору в організмі людини[10] .

Модель геномного імпринтингу IGF2R

Ген IGF2R є імпринтованим, тобто його експресія здійснюється лише з локусу хромосоми одного із батьків. Експресія цього гену (в людини) відбувається на довгому плечі 6-ї хромосоми материнського походження у позиції 26-27 й регулюється за допомогою нкРНК (англ. ncRNA). При цьому експресія гену, що відповідає за синтез некодуючої РНК, відбувається з локусу хромосоми батьківського походження. Геномна організація і патерн імпринтингу кластера Igf2r миші лише частково зберігається в синтенній області людини[11].

У регуляції імпринтованого локусу цього гену у миші задіяні диференційне метилювання CpG-динуклеотидів у другому інтроні й антизмістовна некодуюча РНК Air[12]. Таким чином, на хромосомі материнського походження, ген Air репресований (зумовлено гіперметилюванням ICE (англ. imprint control element), що розташований в його промоторі[11]), а три білок-кодуючі гени, що знаходяться під його негативним контролем — активні. На хромосомі батьківського походження послідовність ДНК в області ICE є неметильована, що обумовлює транскрипцію з батьківської хромосоми нкРНК Air розміром 108 т. н., яка забезпечує сайленсинг алелей батьківського походження як самого гена IGF2R, з яким він частково перекривається, так і генів SLC22A2 і SLC22A3, з якими він не перекривається[13].

У сумчастих Igf2r також імпринтований, проте експресія материнського алеля здійснюється без участі диференційного метилювання, через відсутность CpG-острівця в другому інтроні й і антизмістовної транскрипції[12].

Структура IGF2R

За структурою IGF2R відноситься до трансмембранних білків I типу (тобто, він має один трансмембранний домен з його С-кінцем на цитоплазматичній стороні ліпіднийого бішару) з великим позаклітинним/просвітним (просвіт транс-сітки апарату Гольджі) доменом та відносно коротким цитоплазматичним хвостом[14]. Позаклітинний домен містить невелику область, що гомологічна колаген-зв'язуючому доменому фибронектину і п'ятнадцять повторів з приблизно 147 амінокислотних залишків. Кожен з цих повторів гомологічний 157 залишку позаклітинного домену рецептора манози 6-фосфату. Зв'язування з IGF2 опосередковано через один з повторів, в той час як два різних повтори відповідальні за зв'язування з маноза-6-фосфатом. Молекулярна маса IGF2R становить приблизно 300 кДа; він існує та функціонує як димер.

Фізіологічна роль

IGF2R здійснює очищення IGF2 від поверхні клітини для ослабленої сигналізації, а також транспортування попередників лізосомальних кислих гідролаз з апарату Гольджі в лізосоми. Після зв'язування IGF2 на поверхні клітини, молекули IGF2R накопичуються в клатринових везикулах, що формуються та поглинаються. У просвіті транс-сітки апарату Гольджі, IGF2R зв'язує М6Р-мічений «вантаж»[14]. Молекули IGF2R (зв'язані з їх «вантажем») впізнаються GGA родиною клатринових адаптерних білків та накопичуються в клатринових везикулах, що формуються[15]. Молекули IGF2R з поверхні клітин та апарату Гольджі поміщаються в ранні ендосоми де, при відносно низькому рН середовища ендосом, вони вивільняють свій «вантаж». Молекули IGF2R повертаються назад до апарату Гольджі за допомогою ретромерного комплексу, знову шляхом взаємодії з GGA та везикулами. Білковий «вантаж» поміщається в лізосоми за допомогою пізніх ендосом незалежно від IGF2R.

Інтерактом IGF2R

Було показано, що рецептор інсуліноподібного фактору росту 2 типу взаємодіє з маноза-6-фосфат-рецептор-зв'язуючим білком 1 (M6PRBP1, PLIN3)[16][17].

Особливості еволюції IGF2R

Рецептор інсуліноподібного фактору росту 2 типу еволюціонував від катіон-незалежного рецептора маноза-6-фосфату та уперше з'явився в однопрохідних. Сайт зв'язування IGF2 був, ймовірно, набутий випадково при утворенні екзонного сайта сплайсингу енхансерного кластера в екзоні 34 та ймовірно обумовлено вставками повторюваних елементів, довжиною в кілька тисяч пар основ, в попередньому інтроні. Шестиразове збільшення афінності в еволюції звірів збігається з виникненням імпринтингу і узгоджується з теорією батьківського конфлікту[18].

IGF2R та обдарованість

Відмінності в рівні інтелекту індивідуумів в значній мірі визначаються відмінностями в генах. У 90-х роках американський вчений XX століття Річард Пломін показав, що більшість дітей з дуже високим IQ мають «ген інтелекту» IGF2R який кодує рецептор для так званого інсуліноподібного фактору росту 2 типу. Проте у 2009 році британські вчені під керівництвом Яна Дірі показали, що людський інтелект досить полігенний (визначається багатьма генами)[19].

Див. також

Хромосома 6

Примітки

Захворювання, генетично пов'язані з Рецептор інсуліноподібного фактору росту 2 типу переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5467 (англ.). Процитовано 12 лютого 2018.
Oshima A, Nolan CM, Kyle JW, Grubb JH, Sly WS (February 1988). The human cation-independent mannose 6-phosphate receptor. Cloning and sequence of the full-length cDNA and expression of functional receptor in COS cells. J. Biol. Chem. 263 (5): 2553–62. PMID 2963003.
Laureys G, Barton DE, Ullrich A, Francke U (October 1988). Chromosomal mapping of the gene for the type II insulin-like growth factor receptor/cation-independent mannose 6-phosphate receptor in man and mouse. Genomics 3 (3): 224–9. PMID 2852162. doi:10.1016/0888-7543(88)90083-3.
UniProt, P11717 (англ.). Процитовано 12 лютого 2018.
Killian, J. K., Jirtle, R. L. Genomic structure of the human M6P/IGF2 receptor. Mammalian Genome 10: 74-77, 1999.
Smrzka, O. W., Fae, I., Stoger, R., Kurzbauer, R., Fischer, G. F., Henn, T., Weith, A., Barlow, D. P. Conservation of a maternal-specific methylation signal at the human IGF2R locus. Hum. Molec. Genet. 4: 1945-1952, 1995.
Killian, J. K., Oka, Y., Jang, H.-S., Fu, X., Waterland, R. A., Sohda, T., Sakaguchi, S., Jirtle, R. L. Mannose 6-phosphate/insulin-like growth factor 2 receptor (M6P/IGF2R) variants in American and Japanese populations. Hum. Mutat. 18: 25-31, 2001.
Эпигенетика эмбрионального развития человека. 6.2 Модели импринтинга. 16.03.2015
Медицинский портал Казахстана ODK. Регуляция импринтированного статуса. 06.04.2014. Архів оригіналу за 01.11.2016. Процитовано 31.10.2016.
Медицинский портал Казахстана ODK. Обеспечение сайленсинга генов в локусе. 16.03.2014. Архів оригіналу за 01.11.2016. Процитовано 31.10.2016.
Ghosh P, Dahms NM, Kornfeld S (March 2003). Mannose 6-phosphate receptors: new twists in the tale. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 4 (3): 202–12. PMID 12612639. doi:10.1038/nrm1050.
Ghosh P, Kornfeld S (July 2004). The GGA proteins: key players in protein sorting at the trans-Golgi network. Eur. J. Cell Biol. 83 (6): 257–62. PMID 15511083. doi:10.1078/0171-9335-00374.
Díaz E, Pfeffer SR (May 1998). TIP47: a cargo selection device for mannose 6-phosphate receptor trafficking. Cell 93 (3): 433–43. PMID 9590177. doi:10.1016/S0092-8674(00)81171-X.
Orsel JG, Sincock PM, Krise JP, Pfeffer SR (August 2000). Recognition of the 300-kDa mannose 6-phosphate receptor cytoplasmic domain by 47-kDa tail-interacting protein. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (16): 9047–51. PMC 16819. PMID 10908666. doi:10.1073/pnas.160251397.
Williams C, Hoppe HJ, Rezgui D, Strickland M, Forbes BE, Grutzner F, Frago S, Ellis RZ, Wattana-Amorn P, Prince SN, Zaccheo OJ, Nolan CM, Mungall AJ, Jones EY, Crump MP, Hassan AB (November 2012). Exon splice enhancer primes IGF2:IGF2R binding site structure and function evolution. Science 338 (6111): 1209–1213. PMID 23197533. doi:10.1126/science.1228633.
Wlodzimierz Klonowski (2015). Genius and nonlinear dynamics. EPJ Nonlinear Biomedical Physics 3:7

Література

Killian J.K., Jirtle R.L. (1999). Genomic structure of the human M6P/IGF2 receptor.. Mamm. Genome 10: 74 — 77. PubMed DOI:10.1007/s003359900947
Puertollano R., Aguilar R.C., Gorshkova I., Crouch R.J., Bonifacino J.S. (2001). Sorting of mannose 6-phosphate receptors mediated by the GGAs.. Science 292: 1712 — 1716. PubMed DOI:10.1126/science.1060750
Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry.. Nat. Biotechnol. 21: 660 — 666. PubMed DOI:10.1038/nbt827
Giorgianni F., Zhao Y., Desiderio D.M., Beranova-Giorgianni S. (2007). Toward a global characterization of the phosphoproteome in prostate cancer cells: identification of phosphoproteins in the LNCaP cell line.. Electrophoresis 28: 2027 — 2034. PubMed DOI:10.1002/elps.200600782
Carrascal M., Ovelleiro D., Casas V., Gay M., Abian J. (2008). Phosphorylation analysis of primary human T lymphocytes using sequential IMAC and titanium oxide enrichment.. J. Proteome Res. 7: 5167 — 5176. PubMed DOI:10.1021/pr800500r
Oshima A., Nolan C.M., Kyle J.W., Grubb J.H., Sly W.S. (1988). The human cation-independent mannose 6-phosphate receptor. Cloning and sequence of the full-length cDNA and expression of functional receptor in COS cells.. J. Biol. Chem. 263: 2553 — 2562. PubMed

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з Рецептор інсуліноподібного фактору росту 2 типу переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5467 (англ.). Процитовано 12 лютого 2018.

[pmid2963003-5] Oshima A, Nolan CM, Kyle JW, Grubb JH, Sly WS (February 1988). The human cation-independent mannose 6-phosphate receptor. Cloning and sequence of the full-length cDNA and expression of functional receptor in COS cells. J. Biol. Chem. 263 (5): 2553–62. PMID 2963003.

[pmid2852162-6] Laureys G, Barton DE, Ullrich A, Francke U (October 1988). Chromosomal mapping of the gene for the type II insulin-like growth factor receptor/cation-independent mannose 6-phosphate receptor in man and mouse. Genomics 3 (3): 224–9. PMID 2852162. doi:10.1016/0888-7543(88)90083-3.

[UniProt-7] UniProt, P11717 (англ.). Процитовано 12 лютого 2018.

[8] Killian, J. K., Jirtle, R. L. Genomic structure of the human M6P/IGF2 receptor. Mammalian Genome 10: 74-77, 1999.

[9] Smrzka, O. W., Fae, I., Stoger, R., Kurzbauer, R., Fischer, G. F., Henn, T., Weith, A., Barlow, D. P. Conservation of a maternal-specific methylation signal at the human IGF2R locus. Hum. Molec. Genet. 4: 1945-1952, 1995.

[10] Killian, J. K., Oka, Y., Jang, H.-S., Fu, X., Waterland, R. A., Sohda, T., Sakaguchi, S., Jirtle, R. L. Mannose 6-phosphate/insulin-like growth factor 2 receptor (M6P/IGF2R) variants in American and Japanese populations. Hum. Mutat. 18: 25-31, 2001.

[d.120-bal.ru-11] Эпигенетика эмбрионального развития человека. 6.2 Модели импринтинга. 16.03.2015

[ODK-12] Медицинский портал Казахстана ODK. Регуляция импринтированного статуса. 06.04.2014. Архів оригіналу за 01.11.2016. Процитовано 31.10.2016.

[13] Медицинский портал Казахстана ODK. Обеспечение сайленсинга генов в локусе. 16.03.2014. Архів оригіналу за 01.11.2016. Процитовано 31.10.2016.

[pmid12612639-14] Ghosh P, Dahms NM, Kornfeld S (March 2003). Mannose 6-phosphate receptors: new twists in the tale. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 4 (3): 202–12. PMID 12612639. doi:10.1038/nrm1050.

[pmid15511083-15] Ghosh P, Kornfeld S (July 2004). The GGA proteins: key players in protein sorting at the trans-Golgi network. Eur. J. Cell Biol. 83 (6): 257–62. PMID 15511083. doi:10.1078/0171-9335-00374.

[pmid9590177-16] Díaz E, Pfeffer SR (May 1998). TIP47: a cargo selection device for mannose 6-phosphate receptor trafficking. Cell 93 (3): 433–43. PMID 9590177. doi:10.1016/S0092-8674(00)81171-X.

[pmid10908666-17] Orsel JG, Sincock PM, Krise JP, Pfeffer SR (August 2000). Recognition of the 300-kDa mannose 6-phosphate receptor cytoplasmic domain by 47-kDa tail-interacting protein. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (16): 9047–51. PMC 16819. PMID 10908666. doi:10.1073/pnas.160251397.

[PMID_23197533-18] Williams C, Hoppe HJ, Rezgui D, Strickland M, Forbes BE, Grutzner F, Frago S, Ellis RZ, Wattana-Amorn P, Prince SN, Zaccheo OJ, Nolan CM, Mungall AJ, Jones EY, Crump MP, Hassan AB (November 2012). Exon splice enhancer primes IGF2:IGF2R binding site structure and function evolution. Science 338 (6111): 1209–1213. PMID 23197533. doi:10.1126/science.1228633.

[19] Wlodzimierz Klonowski (2015). Genius and nonlinear dynamics. EPJ Nonlinear Biomedical Physics 3:7