HMGCR
HMGCR (англ. 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 888 амінокислот, а молекулярна маса — 97 476[5].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MLSRLFRMHG | LFVASHPWEV | IVGTVTLTIC | MMSMNMFTGN | NKICGWNYEC | ||||
PKFEEDVLSS | DIIILTITRC | IAILYIYFQF | QNLRQLGSKY | ILGIAGLFTI | ||||
FSSFVFSTVV | IHFLDKELTG | LNEALPFFLL | LIDLSRASTL | AKFALSSNSQ | ||||
DEVRENIARG | MAILGPTFTL | DALVECLVIG | VGTMSGVRQL | EIMCCFGCMS | ||||
VLANYFVFMT | FFPACVSLVL | ELSRESREGR | PIWQLSHFAR | VLEEEENKPN | ||||
PVTQRVKMIM | SLGLVLVHAH | SRWIADPSPQ | NSTADTSKVS | LGLDENVSKR | ||||
IEPSVSLWQF | YLSKMISMDI | EQVITLSLAL | LLAVKYIFFE | QTETESTLSL | ||||
KNPITSPVVT | QKKVPDNCCR | REPMLVRNNQ | KCDSVEEETG | INRERKVEVI | ||||
KPLVAETDTP | NRATFVVGNS | SLLDTSSVLV | TQEPEIELPR | EPRPNEECLQ | ||||
ILGNAEKGAK | FLSDAEIIQL | VNAKHIPAYK | LETLMETHER | GVSIRRQLLS | ||||
KKLSEPSSLQ | YLPYRDYNYS | LVMGACCENV | IGYMPIPVGV | AGPLCLDEKE | ||||
FQVPMATTEG | CLVASTNRGC | RAIGLGGGAS | SRVLADGMTR | GPVVRLPRAC | ||||
DSAEVKAWLE | TSEGFAVIKE | AFDSTSRFAR | LQKLHTSIAG | RNLYIRFQSR | ||||
SGDAMGMNMI | SKGTEKALSK | LHEYFPEMQI | LAVSGNYCTD | KKPAAINWIE | ||||
GRGKSVVCEA | VIPAKVVREV | LKTTTEAMIE | VNINKNLVGS | AMAGSIGGYN | ||||
AHAANIVTAI | YIACGQDAAQ | NVGSSNCITL | MEASGPTNED | LYISCTMPSI | ||||
EIGTVGGGTN | LLPQQACLQM | LGVQGACKDN | PGENARQLAR | IVCGTVMAGE | ||||
LSLMAALAAG | HLVKSHMIHN | RSKINLQDLQ | GACTKKTA |
Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як метаболізм ліпідів, метаболізм холестеролу, метаболізм стероїдів, метаболізм стеролів, біосинтез ліпідів, біосинтез холестеролу, біосинтез стероїдів, біосинтез стеролів, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з НАДФ. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
- Sever N., Yang T., Brown M.S., Goldstein J.L., DeBose-Boyd R.A. (2003). Accelerated degradation of HMG CoA reductase mediated by binding of insig-1 to its sterol-sensing domain.. Mol. Cell 11: 25 — 33. PubMed DOI:10.1016/S1097-2765(02)00822-5
- Leichner G.S., Avner R., Harats D., Roitelman J. (2009). Dislocation of HMG-CoA reductase and Insig-1, two polytopic endoplasmic reticulum proteins, en route to proteasomal degradation.. Mol. Biol. Cell 20: 3330 — 3341. PubMed DOI:10.1091/mbc.E08-09-0953
- Leichner G.S., Avner R., Harats D., Roitelman J. (2011). Metabolically regulated endoplasmic reticulum-associated degradation of 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase: evidence for requirement of a geranylgeranylated protein.. J. Biol. Chem. 286: 32150 — 32161. PubMed DOI:10.1074/jbc.M111.278036
- Stormo C., Kringen M.K., Grimholt R.M., Berg J.P., Piehler A.P. (2012). A novel 3-hydroxy-3-methylglutaryl-coenzyme A reductase (HMGCR) splice variant with an alternative exon 1 potentially encoding an extended N-terminus.. BMC Mol. Biol. 13: 29 — 29. PubMed DOI:10.1186/1471-2199-13-29
- Istvan E.S., Palnitkar M., Buchanan S.K., Deisenhofer J. (2000). Crystal structure of the catalytic portion of human HMG-CoA reductase: insights into regulation of activity and catalysis.. EMBO J. 19: 819 — 830. PubMed DOI:10.1093/emboj/19.5.819
Примітки
- Сполуки, які фізично взаємодіють з HMGCR переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- Human PubMed Reference:.
- Mouse PubMed Reference:.
- HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5006 (англ.). Процитовано 31 серпня 2017.
- UniProt, P04035 (англ.). Процитовано 31 серпня 2017.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.