PHF8

PHF8
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4DO0, 3K3O, 2WWU, 3K3N, 3KV4,%%s2WWU, 3K3N, 3K3O, 3KV4, 4DO0
Ідентифікатори
Символи	PHF8, JHDM1F, MRXSSD, ZNF422, PHD finger protein 8, KDM7B
Зовнішні ІД	OMIM: 300560 MGI: 2444341 HomoloGene: 49405 GeneCards: PHF8
Пов'язані генетичні захворювання
	біполярний афективний розлад, шизофренія, syndromic X-linked intellectual disability Siderius type[1]
Реагує на сполуку
	daminozide[2]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity; • iron ion binding; • histone H3-methyl-lysine-9 demethylase activity; • histone H4-methyl-lysine-20 demethylase activity; • chromatin binding; • dioxygenase activity; • зв'язування з іоном металу; • methylated histone binding; • GO:0001948 protein binding; • histone H3-methyl-lysine-36 demethylase activity; • oxidoreductase activity; • histone H3-tri/di-methyl-lysine-27 demethylase activity; • histone demethylase activity; • zinc ion binding;
Клітинна компонента	• Ядерна мембрана; • Нуклеоплазма; • Ядерце; • клітинне ядро;
Біологічний процес	• regulation of transcription, DNA-templated; • histone H3-K27 demethylation; • histone H3-K9 demethylation; • histone H4-K20 demethylation; • transcription, DNA-templated; • positive regulation of transcription, DNA-templated; • brain development; • negative regulation of ribosomal DNA heterochromatin assembly; • histone H3-K36 demethylation; • Клітинний цикл; • positive regulation of transcription by RNA polymerase I; • G1/S transition of mitotic cell cycle; • chromatin organization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	23133
	320595
	ENSG00000172943
	ENSMUSG00000041229
	Q9UPP1
	Q80TJ7
	NM_001184896; NM_001184897; NM_001184898; NM_015107
	NM_001113354; NM_177201
	NP_001171825; NP_001171826; NP_001171827; NP_055922
	NP_001106825; NP_796175
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

PHF8 (англ. PHD finger protein 8) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі.[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 060 амінокислот, а молекулярна маса — 117 864[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MNRSRAIVQR	GRVLPPPAPL	DTTNLAGRRT	LQGRAKMASV	PVYCLCRLPY
DVTRFMIECD	MCQDWFHGSC	VGVEEEKAAD	IDLYHCPNCE	VLHGPSIMKK
RRGSSKGHDT	HKGKPVKTGS	PTFVRELRSR	TFDSSDEVIL	KPTGNQLTVE
FLEENSFSVP	ILVLKKDGLG	MTLPSPSFTV	RDVEHYVGSD	KEIDVIDVTR
QADCKMKLGD	FVKYYYSGKR	EKVLNVISLE	FSDTRLSNLV	ETPKIVRKLS
WVENLWPEEC	VFERPNVQKY	CLMSVRDSYT	DFHIDFGGTS	VWYHVLKGEK
IFYLIRPTNA	NLTLFECWSS	SSNQNEMFFG	DQVDKCYKCS	VKQGQTLFIP
TGWIHAVLTP	VDCLAFGGNF	LHSLNIEMQL	KAYEIEKRLS	TADLFRFPNF
ETICWYVGKH	ILDIFRGLRE	NRRHPASYLV	HGGKALNLAF	RAWTRKEALP
DHEDEIPETV	RTVQLIKDLA	REIRLVEDIF	QQNVGKTSNI	FGLQRIFPAG
SIPLTRPAHS	TSVSMSRLSL	PSKNGSKKKG	LKPKELFKKA	ERKGKESSAL
GPAGQLSYNL	MDTYSHQALK	TGSFQKAKFN	ITGACLNDSD	DDSPDLDLDG
NESPLALLMS	NGSTKRVKSL	SKSRRTKIAK	KVDKARLMAE	QVMEDEFDLD
SDDELQIDER	LGKEKATLII	RPKFPRKLPR	AKPCSDPNRV	REPGEVEFDI
EEDYTTDEDM	VEGVEGKLGN	GSGAGGILDL	LKASRQVGGP	DYAALTEAPA
SPSTQEAIQG	MLCMANLQSS	SSSPATSSLQ	AWWTGGQDRS	SGSSSSGLGT
VSNSPASQRT	PGKRPIKRPA	YWRTESEEEE	ENASLDEQDS	LGACFKDAEY
IYPSLESDDD	DPALKSRPKK	KKNSDDAPWS	PKARVTPTLP	KQDRPVREGT
RVASIETGLA	AAAAKLAQQE	LQKAQKKKYI	KKKPLLKEVE	QPRPQDSNLS
LTVPAPTVAA	TPQLVTSSSP	LPPPEPKQEA	LSGSLADHEY	TARPNAFGMA
QANRSTTPMA	PGVFLTQRRP	SVGSQSNQAG	QGKRPKKGLA	TAKQRLGRIL
KIHRNGKLLL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, активаторів, регуляторів хроматину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, клітинний цикл, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном заліза. Локалізований у ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Feng W., Yonezawa M., Ye J., Jenuwein T., Grummt I. (2010). PHF8 activates transcription of rRNA genes through H3K4me3 binding and H3K9me1/2 demethylation.. Nat. Struct. Mol. Biol. 17: 445 — 450. PubMed DOI:10.1038/nsmb.1778

Примітки

Захворювання, генетично пов'язані з PHF8 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Сполуки, які фізично взаємодіють з PHD finger protein 8 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:20672 (англ.). Процитовано 13 вересня 2017.
UniProt, Q9UPP1 (англ.). Процитовано 13 вересня 2017.

Див. також

Хромосома X

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з PHF8 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Сполуки, які фізично взаємодіють з PHD finger protein 8 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[3] Human PubMed Reference:.

[4] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-5] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:20672 (англ.). Процитовано 13 вересня 2017.

[UniProt-6] UniProt, Q9UPP1 (англ.). Процитовано 13 вересня 2017.